ผลกระทบต่อโปรตีนที่ถูกดัดแปลง - การย่อยสลายโปรตีน ซึ่งถูกกระตุ้นโดยK411-m1 ; การทำให้โปรตีนคงตัว ซึ่งถูกกระตุ้นโดย T410-p ; การเติมยูบิควิติน ซึ่งถูกกระตุ้นโดย K411-m1

ผลกระทบต่อความก้าวหน้าทางชีวภาพ - การเจริญเติบโตของเซลล์ถูกยับยั้งและกระตุ้นโดย K411-m1 ^{[ 9 ]}

ผลกระทบของการกลายพันธุ์เชิงทดลองของกรดอะมิโน หนึ่งตัวหรือมากกว่า นั้นต่อคุณสมบัติทางชีวภาพของโปรตีน เมื่อมีการเปลี่ยนแปลงกรดอะมิโน เราจะรายงานการเปลี่ยนแปลง ชื่อของตัวกลายพันธุ์ (ถ้าทราบ) และผลกระทบของการกลายพันธุ์ต่อโปรตีนเซลล์หรือสิ่งมีชีวิต ทั้งหมด ตัวอย่างเช่นQ1LCS4 , P04395 , Q38914

เมื่อการกลายพันธุ์เกี่ยวข้องกับการกลายพันธุ์แบบจุดหลายจุด เราจะเพิ่มชุดการกลายพันธุ์ที่แน่นอน (ตำแหน่งและการดัดแปลงกรดอะมิโน) ตัวอย่าง^เช่น P62166 , O14776 ^{[ 10} ]

การกลายพันธุ์ (D324A) ใน RIOK1 ทำให้กิจกรรมการฟอสโฟรีเลชันอัตโนมัติหายไป เพิ่มการเชื่อมโยงกับซับยูนิตไรโบโซม pre-40S และยับยั้งการประมวลผลของ pre-rRNA 18S-E ไปเป็น rRNA 18S ที่สมบูรณ์^{[ 11 ]}

เมื่อพิจารณาการจัดเรียงลำดับหลายลำดับ (จัดเรียงโดยใช้ Clustal Omega) จะสามารถเปรียบเทียบสารตกค้างที่ดัดแปลงในกรอบสีแดงจาก RIOK 1 ที่แตกต่างกัน 3 ชนิด ได้แก่ มนุษย์หนูและหนูแรต^{[ 9 ]}

แม้ว่าหน้าที่ของ RIOK1 ยังไม่ชัดเจน แต่ก็มีการค้นพบว่าการขาดโปรตีนนี้ทำให้เกิดความต้านทานต่อแบคทีเรียชนิดหนึ่งที่เรียกว่าAeromonasซึ่งแสดงให้เห็นว่ามีหน้าที่เป็นตัวยับยั้งภูมิคุ้มกัน^{[ 12 ]}

วงจรป้อนกลับเป็นแบบจำลองที่ RIOK1 ช่วยยับยั้งระบบภูมิคุ้มกันของเราต่อแบคทีเรียโดยผ่านทาง p38 MAPK และ SKN-1 การมีอยู่ ของจุลินทรีย์จะกระตุ้นวิถี p38 MAPK ทำให้ความเข้มข้นของ SKN-1 เพิ่มขึ้น ซึ่งในที่สุดจะผลิต RIOK1 ในปริมาณที่จำเป็นเพื่อหยุดวิถีนี้

นอกจากนี้ RIOK1 ยังมีบทบาทที่เป็นไปได้ในการเผาผลาญของหน่วยย่อยไรโบโซม 40S โดยเฉพาะอย่างยิ่งเรารู้ว่ามันเกี่ยวข้องกับการเจริญเติบโตของหน่วยย่อยไรโบโซม 40S และจำเป็นสำหรับการรีไซเคิลของ PNO1 และ NOB1 ซึ่งทั้งสองเป็นโปรตีนที่จับกับ RNA จากสารตั้งต้น 40S ^{[ 11 ]}

นอกจากนี้ ฟังก์ชันการจับโปรตีนของ RIOK1 ยังโดดเด่นกว่าโปรตีนอื่นๆ ที่เกี่ยวข้องกับกิจกรรมเดียวกัน ตัวอย่างเช่น ในการจับของPRMT5ซึ่ง RIOK1 และ PICln มีส่วนเกี่ยวข้อง แสดงให้เห็นว่า RIOK1 เป็นอะแดปเตอร์ทั่วไปมากกว่า PICln RIOK1 ยังมีปฏิสัมพันธ์กับNCLผ่านทางปลาย C ของมัน ซึ่งกำหนดเป้าหมายNCLสำหรับการเมทิลเลชัน ของ PRMT5 ^{[ 13 ]} RioK1 จับกับร่องตื้นของ โดเมน TIM barrelของPRMT5ผ่านลำดับ N-terminal VPGQFDDAD (สารตกค้าง 12–20) ^{[ 14 ] [ 15 ]}ลำดับกรดอะมิโนที่จับกันนี้ถูกใช้เป็นพื้นฐานสำหรับการสังเคราะห์สาร ยับยั้งแบบ มาโครไซคลิกของปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนกับโปรตีนระหว่างPRMT5และโปรตีนอะแดปเตอร์ของมัน^{[ 16 ]}

แหล่งที่มา: ^{[ 17 ]}

โปรตีนไคเนส RIO1 มีการแสดงออกสูงสุดในอัณฑะ นอกจากนี้ RNA ที่เข้ารหัสโปรตีนนี้มีความเฉพาะเจาะจงต่อเนื้อเยื่อต่ำ เนื่องจากตรวจพบได้ในเนื้อเยื่อทุกชนิด แต่ส่วนใหญ่พบในต่อมใต้สมอง อัณฑะ กล้ามเนื้อโครงร่าง ต่อมไทมัส และเซลล์ NK ( การแสดงออกของ RIOK1 ในเนื้อเยื่อ )

ยีน RIOK1 มีทรานสคริปต์ที่แตกต่างกัน 5 แบบ^{[ 5 ]}แต่มีเพียงทรานสคริปต์แบบที่ 1 ( mRNA ) (RIOK1-202) เท่านั้นที่มีORF ( NCBI GenBank ) ซึ่งลำดับต้นกำเนิดประกอบด้วยเอ็กซอนที่เข้ารหัส 17 ตัว (แสดงด้วยสีแดง): ^{[ 5 ]}

ตัวแปรการถอดรหัส RIOK1 1 เข้ารหัสโปรตีนไคเนส RIO1 ( ไอโซฟอร์ม 1) ซึ่งประกอบด้วยกรดอะมิโน 568 ตัว ( NCBI GenPept ) ^{[ 18 ]}เป็นผลจากการดัดแปลงหลังการแปลโปรตีนไคเนส RIO1 มีฟอสโฟเซอรีน 2 ตัว ในตำแหน่งที่ 21 และ 22 ^{[ 19 ]}

โครงสร้างทุติยภูมิประกอบด้วยเกลียวอัลฟา 9 อัน (สีแดง) และสายเบต้า 7 สาย (สีน้ำเงิน) ( ธนาคารข้อมูลโปรตีนในยุโรป ) ^{[ 20 ]}

RIOK1 จัดอยู่ในกลุ่มโปรตีนไคเนสชนิดเซริน/ทรีโอนีนจำเพาะดังนั้นจึงมีโดเมนโปรตีนไคเนสอยู่ที่ตำแหน่ง 180–479

เป็นเอนไซม์โฮโลเอนไซม์ที่ใช้ Mg(+2) เป็นโคแฟคเตอร์^{[ 11 ]}