อินเตอร์เฟอรอน ประเภท 1 (α/β/δ...)
โครงสร้างโมเลกุลของอินเตอร์เฟรอน-เบตาของมนุษย์ ( PDB : 1AU1 )
ตัวระบุ
เครื่องหมาย	อินเตอร์เฟอรอน
พีแฟม	PF00143
อินเตอร์โปร	IPR000471
ปราดเปรื่อง	SM00076
โปรไซต์	PDOC00225
แคท	1au1
สโคป2	1au1 / SCOPe / SUPFAM
ซีดีดี	ซีดี00095
โครงสร้างโปรตีนที่มีอยู่: พีดีบี   ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1b5l :24-187 1ovi :24-185 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 2hie :24-186 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1itf :24-186 1au1 B:22-187 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 2hif :24-182 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1wu3 I:22-182 IPR000471 PF00143 ( ECOD ; PDBsum )   อัลฟาโฟลด์ IPR000471 PF00143

อินเตอร์เฟรอน ชนิดที่ 1 (IFN) เป็นไซโตไคน์ที่มีบทบาทสำคัญในการอักเสบการควบคุมภูมิคุ้มกัน การจดจำเซลล์มะเร็ง และ การตอบสนองของ เซลล์ Tในจีโนมของมนุษย์ กลุ่มยีน IFN ที่ทำงานได้ 13 ยีนตั้งอยู่ที่แถบไซโตพลาสม 9p21.3 ครอบคลุมพื้นที่ประมาณ 400 กิโลเบส ซึ่งรวมถึงยีนที่เข้ารหัส IFNα ( IFNA1, IFNA2, IFNA4, IFNA5, IFNA6, IFNA7, IFNA8, IFNA10, IFNA13, IFNA14, IFNA16, IFNA17และIFNA21 ), IFNω ( IFNW1 ), IFNɛ ( IFNE ), IFNк ( IFNK ) และ IFNβ ( IFNB1 ) รวมทั้งยีนเทียม IFN อีก 11 ยีน^{[ 1 ]}

อินเตอร์เฟรอนจะจับกับตัวรับอินเตอร์เฟรอนอินเตอร์เฟรอนชนิดที่ 1 ทุกชนิดจะจับกับตัวรับบนพื้นผิวเซลล์ที่เฉพาะเจาะจง ซึ่งรู้จักกันในชื่อตัวรับ IFN-α ( IFNAR ) ซึ่งประกอบด้วยสายโซ่ IFNAR1และIFNAR2

IFN ชนิด I พบได้ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมทุกชนิด และโมเลกุลที่คล้ายคลึงกัน (homologous) พบได้ในนก สัตว์เลื้อยคลาน สัตว์สะเทินน้ำสะเทินบก และปลา^{[ 2 ] [ 3 ]}

IFN-α และ IFN-β ถูกหลั่งโดยเซลล์หลายชนิด รวมถึงลิมโฟไซต์ ( เซลล์ NK , เซลล์ Bและเซลล์ T ), แมโครฟาจ, ไฟโบรบลาสต์, เซลล์บุผนังหลอดเลือด, ออสทีโอบลาสต์ และอื่นๆ พวกมันกระตุ้นทั้งแมโครฟาจและเซลล์ NK ให้เกิดการตอบสนองต่อไวรัส โดยเกี่ยวข้องกับเส้นทางต้านไวรัสIRF3 / IRF7 ^{[ 4 ]}และยังมีฤทธิ์ต่อต้านเนื้องอกด้วยเซลล์เดนดริติกชนิดพลาสมอยด์ได้รับการระบุว่าเป็นผู้ผลิต IFN ชนิด I ที่มีศักยภาพมากที่สุดในการตอบสนองต่อแอนติเจน ดังนั้นจึงถูกเรียกว่าเซลล์ที่ผลิต IFN ตามธรรมชาติ

IFN-ω ถูกปล่อยออกมาจากเม็ดเลือดขาวบริเวณที่มีการติดเชื้อไวรัสหรือเนื้องอก

IFN-α ทำหน้าที่เป็น ปัจจัย ก่อไข้โดยการเปลี่ยนแปลงการทำงานของเซลล์ประสาท ที่ไวต่ออุณหภูมิ ในไฮโปทาลามัสจึง ทำให้เกิดไข้ โดยจะทำเช่นนั้นโดยการจับกับตัวรับโอปิออยด์และกระตุ้นการปล่อยสารพรอสตาแกลนดิน-E2 ( _{PGE2 )}

IFN-α ใช้กลไกที่คล้ายกันในการลดความเจ็บปวด โดย IFN-α จะทำปฏิกิริยากับตัวรับ μ-opioid เพื่อทำหน้าที่เป็นยาแก้ปวด^{[ 5 ]}

ในหนู IFN-β ยับยั้งการผลิตปัจจัยการเจริญเติบโตของเซลล์ภูมิคุ้มกัน ส่งผลให้การเจริญเติบโตของเนื้องอกช้าลง และยับยั้งเซลล์อื่นๆ จากการผลิตปัจจัยการเจริญเติบโตที่สร้างหลอดเลือด จึงปิดกั้นการสร้างหลอดเลือดของเนื้องอกและขัดขวางไม่ให้เนื้องอกเชื่อมต่อเข้ากับระบบหลอดเลือด^{[ 6 ]}

เป็นที่ทราบกันดีว่าการควบคุมเชิงลบของการส่งสัญญาณอินเตอร์เฟรอนประเภท I มีความสำคัญทั้งในหนูและมนุษย์ มีตัวควบคุมภายในร่างกายเพียงไม่กี่ตัวที่ถูกค้นพบว่าสามารถกระตุ้นการทำงานควบคุมที่สำคัญนี้ได้ เช่น SOCS1 และโปรตีนที่ทำปฏิกิริยากับตัวรับไฮโดรคาร์บอนอะริล (AIP) ^{[ 7 ]}

ชนิดของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมถูกกำหนดให้เป็น IFN-α (อัลฟา), IFN-β (เบตา), IFN-κ (แคปปา), IFN-δ (เดลตา), IFN-ε (เอปซิลอน), IFN-τ (เทา), IFN-ω (โอเมก้า) และ IFN-ζ (ซีตา หรือที่รู้จักกันในชื่อลิมิติน) ^{[ 8 ] [ 9 ]}ในบรรดาชนิดเหล่านี้ IFN-α, IFN-ω และ IFN-τ สามารถทำงานได้ข้ามสายพันธุ์^{[ 10 ]}

โปรตีน IFN-α ผลิตโดยเซลล์เดนดริติกพลาสมอยด์ (pDCs) เป็นหลัก โปรตีนเหล่านี้มีส่วนเกี่ยวข้องกับภูมิคุ้มกันโดยกำเนิดต่อการติดเชื้อไวรัส ยีนที่รับผิดชอบในการสังเคราะห์โปรตีนเหล่านี้มี 13 ชนิดย่อย ได้แก่IFNA1 , IFNA2 , IFNA4 , IFNA5 , IFNA6 , IFNA7 , IFNA8 , IFNA10 , IFNA13 , IFNA14 , IFNA16 , IFNA17และIFNA21ยีนเหล่านี้พบรวมกันเป็นกลุ่มบนโครโมโซม 9 เมื่อเปรียบเทียบกับสัตว์ชนิดอื่น เช่น หนู ยีน IFN-α ของหนูถูกแยกและศึกษาลักษณะเฉพาะเป็นครั้งแรกในปี 1982 โดย Shaw ในห้องปฏิบัติการ Weissmann ที่มหาวิทยาลัยซูริค มี 14 ยีน IFN-α ของหนู และพบรวมกันเป็นกลุ่มบนโครโมโซม 4 ^{[ 11 ] [ 12 ]}

IFN-α ยังถูกผลิตขึ้นสังเคราะห์เพื่อ ใช้เป็น ยาในการรักษาโรคมะเร็งเม็ดเลือดขาวชนิดเซลล์ขน (hairy cell leukemia) ชื่อสามัญสากล ( International Nonproprietary Nameหรือ INN) ของผลิตภัณฑ์นี้คืออินเตอร์เฟรอนอัลฟา (interferon alfa ) ชนิดรีคอมบิแนน ท์คือ อินเตอร์เฟรอนอัลฟา คอน-1 (interferon alfacon-1 ) และ ชนิด ที่ผ่านกระบวนการเพกิเลชันคือเพกิเลตอินเตอร์เฟรอนอัลฟา-2aและเพกิเลตอินเตอร์เฟรอนอัลฟา -2b

อินเตอร์เฟรอนโอเมก้าของแมวแบบรีคอมบิแนนท์เป็นรูปแบบหนึ่งของ IFN-α ของแมว (ไม่ใช่ ω) สำหรับใช้ในทางสัตวแพทย์^{[ 10 ]}

โปรตีน IFN-β ถูกผลิตในปริมาณมากโดยไฟโบรบลาสต์และมีบทบาทสำคัญในการตอบสนองภูมิคุ้มกันโดยกำเนิดผ่านกิจกรรมต้านไวรัส มีเพียง IFN-β ชนิดเดียวที่ได้รับการยืนยัน คือ IFN-β1 ( IFNB1 ) ยีนที่สองคือ IFNB3 ได้รับการรายงาน^{[ 13 ]}แต่สัญลักษณ์นี้ไม่เคยได้รับการยอมรับจากคณะกรรมการการตั้งชื่อยีน HUGOยีนที่สามซึ่งครั้งหนึ่งเคยถูกกำหนดให้เป็น IFN-β2 ต่อมาถูกระบุว่าเป็นIL- 6

ในปัจจุบัน IFN-ε, -κ, -τ และ -ζ ปรากฏอยู่ในไอโซฟอร์มเดียวในมนุษย์ คือIFNKมีเพียงสัตว์เคี้ยวเอื้องเท่านั้นที่สร้าง IFN-τ ซึ่งเป็นรูปแบบหนึ่งของ IFN-ω ส่วน IFN-ζ นั้นพบเฉพาะในหนูเท่านั้น ขณะที่ IFN-δ ซึ่งมีโครงสร้างคล้ายคลึงกัน พบในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมที่มีรกหลากหลายชนิดที่ไม่ใช่ไพรเมตและไม่ใช่หนู สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมที่มีรกส่วนใหญ่ แต่ไม่ใช่ทั้งหมด สร้างยีน IFN-ε และ IFN-κ ที่ทำงานได้

แม้ว่า IFN-ω จะมีรูปแบบการทำงานเพียงรูปแบบเดียวที่ได้รับการอธิบายไว้จนถึงปัจจุบัน ( IFNW1 ) แต่ก็มีจีโนมเทียม หลายตัว ได้แก่IFNWP2 , IFNWP4 , IFNWP5 , IFNWP9 , IFNWP15 , IFNWP18และIFNWP19ในมนุษย์ สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมที่มีรกที่ไม่ใช่ไพรเมตหลายชนิดแสดงออกถึง IFN-ω หลายชนิดย่อย

เมื่อไม่นานมานี้ พบว่า IFN-ν ชนิดย่อยที่ 1 เป็นยีนเทียมในมนุษย์ แต่มีศักยภาพในการทำงานในจีโนมของแมวบ้าน ในจีโนมของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมที่มีรกชนิดอื่นๆ ที่ไม่ใช่แมว IFN-ν เป็นยีนเทียม ในบางชนิด ยีนเทียมนี้ได้รับการอนุรักษ์ไว้อย่างดี ในขณะที่ในบางชนิด ยีนเทียมนี้ถูกทำลายอย่างรุนแรงหรือตรวจไม่พบ นอกจากนี้ ในจีโนมของแมว โปรโมเตอร์ของ IFN-ν ยังเกิดการกลายพันธุ์ที่เป็นอันตราย เป็นไปได้ว่ายีนตระกูล IFN-ν นั้นไร้ประโยชน์ก่อนการวิวัฒนาการของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม การที่มันอยู่บริเวณขอบของตำแหน่งยีน IFN ชนิดที่ 1 ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม อาจช่วยปกป้องมันจากการถูกทำลาย ทำให้สามารถตรวจพบได้

ตั้งแต่ทศวรรษ 1980 เป็นต้นมา สารในกลุ่ม IFN-I ได้กลายเป็นมาตรฐานในการรักษาโรคมะเร็งด้วยภูมิคุ้มกันบำบัด โดยเฉพาะอย่างยิ่ง IFNα ได้รับการอนุมัติจากสำนักงานคณะกรรมการอาหารและยาแห่งสหรัฐอเมริกา (FDA) สำหรับใช้ในการรักษามะเร็ง ปัจจุบัน บริษัทเภสัชกรรมได้ผลิต IFNα ชนิดรีคอมบิแนนท์และ ชนิด เพกิเลต หลายชนิด สำหรับการใช้งานทางคลินิก เช่น IFNα2a ( Roferon-A , Roche), IFNα2b ( Intron-A , Schering-Plough) และ IFNα2b ชนิดเพกิเลต (Sylatron, Schering Corporation) สำหรับการรักษาโรคมะเร็งเม็ดเลือดขาวชนิดแฮร์รี่เซลล์ , เมลาโนมา , มะเร็งไต, ซาร์โคมาของคาโปซี , มัลติเพิลไมอีโลมา, มะเร็งต่อมน้ำ เหลือง ชนิด ฟอลลิคูลาร์ และนอนฮอดจ์กิน และมะเร็งเม็ดเลือดขาวเรื้อรังชนิดไมอีโลเจนัส IFNβ ของมนุษย์ (Feron, Toray ltd.) ยังได้รับการอนุมัติในญี่ปุ่นเพื่อรักษาเนื้องอกสมองชนิดกลิโอบลาสโตมาเมดุลโลบลาสโตมาแอสโทรไซโตมาและเมลาโนมา [ 1]

การวิเคราะห์ข้อมูลผู้ป่วยรายบุคคลขนาดใหญ่โดยใช้ผู้ป่วย 9937 รายที่ได้จาก cBioportal แสดงให้เห็นว่าการเปลี่ยนแปลงจำนวนสำเนาของกลุ่มยีน IFN พบได้บ่อยในมะเร็ง 24 ชนิด ที่น่าสังเกตคือ การขาดหายไปของกลุ่มยีนนี้มีความสัมพันธ์อย่างมีนัยสำคัญกับการเพิ่มขึ้นของอัตราการเสียชีวิตในมะเร็งหลายชนิด โดยเฉพาะอย่างยิ่งมะเร็งมดลูกไตและสมอง การวิเคราะห์ PanCancerของ Cancer Genome Atlas ยังแสดงให้เห็นว่าการเปลี่ยนแปลงจำนวนสำเนาของกลุ่มยีน IFN มีความสัมพันธ์อย่างมีนัยสำคัญกับการลดลงของอัตราการรอดชีวิตโดยรวมตัวอย่างเช่น อัตราการรอดชีวิตโดยรวมของผู้ป่วยที่เป็นเนื้องอก ในสมอง ลดลงจาก 93 เดือน (ดิพลอยดี) เหลือ 24 เดือน สรุปได้ว่า การเปลี่ยนแปลงจำนวนสำเนาของกลุ่มยีน IFN มีความสัมพันธ์กับการเพิ่มขึ้นของอัตราการเสียชีวิตและการลดลงของอัตราการรอดชีวิตโดยรวมในมะเร็ง^{[ 1 ]}

ตั้งแต่ทศวรรษ 1980 เป็นต้นมา สารในกลุ่ม IFN-I ได้กลายเป็นมาตรฐานในการรักษาโรคมะเร็งด้วยภูมิคุ้มกันบำบัด โดยเฉพาะอย่างยิ่ง IFNα ได้รับการอนุมัติจากสำนักงานคณะกรรมการอาหารและยาแห่งสหรัฐอเมริกา (FDA) สำหรับใช้ในการรักษามะเร็ง ปัจจุบัน บริษัทเภสัชกรรมได้ผลิต IFNα ชนิดรีคอมบิแนนท์และ ชนิด เพกิเลต หลายชนิด สำหรับการใช้งานทางคลินิก เช่น IFNα2a ( Roferon-A , Roche), IFNα2b ( Intron-A , Schering-Plough) และ IFNα2b ชนิดเพกิเลต (Sylatron, Schering Corporation) สำหรับการรักษาโรคมะเร็งเม็ดเลือดขาวชนิดแฮร์รี่เซลล์ , เมลาโนมา , มะเร็งไต, ซาร์โคมาของคาโปซี , มัลติเพิลไมอีโลมา, มะเร็งต่อมน้ำ เหลือง ชนิด ฟอลลิคูลาร์ และนอนฮอดจ์กิน และมะเร็งเม็ดเลือดขาวเรื้อรังชนิดไมอีโลเจนัส IFNβ ของมนุษย์ ( Feron , Toray ltd.) ยังได้รับการอนุมัติในญี่ปุ่นเพื่อรักษามะเร็งสมองชนิดกลิโอบลาสโตมาเมดุลโลบลาสโตมาแอสโทรไซโตมาและมะเร็งผิวหนังเมลาโนมา^{[ 1 ]}

นักวิจัยมุ่งหวังที่จะจัดการกับกลไกการต้านทานหลายอย่างและเพิ่มการตอบสนองภูมิคุ้มกันต่อต้านเนื้องอกโดยรวมโดยการผสมผสานสารยับยั้ง PD-1/PD-L1 กับอินเตอร์เฟรอนชนิดที่ 1 แนวทางนี้ได้รับการสนับสนุนจากการศึกษาทางคลินิกและพรีคลินิกที่แสดงให้เห็นถึงผลเสริมฤทธิ์ที่น่าสนใจ โดยเฉพาะอย่างยิ่งใน มะเร็งผิวหนังและมะเร็งไตการศึกษาเหล่านี้เผยให้เห็นการแทรกซึมและการกระตุ้นของเซลล์ T ที่เพิ่มขึ้น ภายในสภาพแวดล้อมจุลภาคของเนื้องอกการพัฒนาเซลล์ T หน่วยความจำและการมีชีวิตรอดของผู้ป่วยที่ยาวนานขึ้น^{[ 14 ]}

เนื่องจากคุณสมบัติต้านไวรัสที่แข็งแกร่ง IFN ชนิด 1 แบบรีคอมบิแนนท์จึงสามารถใช้ในการรักษาการติดเชื้อไวรัสเรื้อรังได้ IFN-α ที่ถูกเพกิเลตเป็นมาตรฐานการดูแลในปัจจุบันสำหรับการติดเชื้อไวรัสตับอักเสบ B และ C เรื้อรัง^{[ 15 ]}

ปัจจุบันมี IFN-β1 ที่ได้รับการอนุมัติจาก FDA จำนวน 4 รูปแบบที่ใช้รักษาโรคปลอกประสาทเสื่อมแข็งชนิด กำเริบ ซ้ำ^{[ 16 ]} IFN-β1 ไม่ใช่การรักษาที่เหมาะสมสำหรับผู้ป่วยโรคปลอกประสาทเสื่อมแข็งชนิดลุกลามและไม่กำเริบซ้ำ^{[ 17 ]}แม้ว่ากลไกการออกฤทธิ์จะยังไม่เป็นที่เข้าใจอย่างสมบูรณ์ แต่พบว่าการใช้ IFN-β1 ช่วยลดรอยโรคในสมอง เพิ่มการแสดงออกของไซโตไคน์ต้านการอักเสบ และลดการแทรกซึมของเซลล์ T เข้าสู่สมอง^{[ 18 ] [ 19 ]}

หนึ่งในปัจจัยจำกัดที่สำคัญของประสิทธิภาพของการบำบัดด้วยอินเตอร์เฟรอนประเภท 1 คืออัตราการเกิดผลข้างเคียงที่สูง ระหว่าง 15% - 40% ของผู้ที่ได้รับการรักษาด้วย IFN ประเภท 1 จะเกิดภาวะซึมเศร้าอย่างรุนแรง^{[ 20 ]}ในบางกรณี การรักษาด้วยอินเตอร์เฟรอนยังเกี่ยวข้องกับความวิตกกังวล ความเฉื่อยชา โรคจิต และโรคพาร์กินสัน^{[ 21 ]}ความผิดปกติทางอารมณ์ที่เกี่ยวข้องกับการบำบัดด้วย IFN สามารถกลับคืนสู่สภาพปกติได้โดยการหยุดการรักษา และภาวะซึมเศร้าที่เกี่ยวข้องกับการบำบัดด้วย IFN สามารถรักษาได้อย่างมีประสิทธิภาพด้วยยาต้านเศร้าในกลุ่มสารยับยั้งการดูดซึมเซโรโทนินแบบเลือก^{[ 22 ]}

โรคอินเตอร์เฟอโรโนพาธีเป็นกลุ่มของโรคอักเสบและภูมิคุ้มกันตนเองทางพันธุกรรมที่มีลักษณะเฉพาะคือการเพิ่มขึ้นของอินเตอร์เฟอรอนชนิดที่ 1 และยีนที่ถูกกระตุ้นโดยอินเตอร์เฟอรอน อาการของโรคเหล่านี้มีหลากหลายรูปแบบทางคลินิก และมักคล้ายกับอาการของการติดเชื้อไวรัสที่ได้รับขณะที่เด็กอยู่ในครรภ์ แม้ว่าจะไม่มีต้นกำเนิดจากการติดเชื้อก็ตาม^{[ 23 ]}สาเหตุของโรคส่วนใหญ่ยังไม่เป็นที่ทราบแน่ชัด แต่การกลายพันธุ์ทางพันธุกรรมที่พบบ่อยที่สุดเกี่ยวข้องกับการควบคุมกรดนิวคลีอิก ทำให้ผู้วิจัยส่วนใหญ่แนะนำว่าการกลายพันธุ์เหล่านี้เกิดจากความล้มเหลวของระบบต้านไวรัสในการแยกแยะระหว่าง DNA และ RNA ของโฮสต์และไวรัส^{[ 24 ]}

อินเตอร์เฟรอนชนิดที่ 1 ในนกได้รับการจำแนกลักษณะและจัดกลุ่มเบื้องต้นเป็นชนิดย่อย (IFN I, IFN II และ IFN III) แล้ว แต่การจัดกลุ่มเป็นชนิดย่อยอย่างสมบูรณ์นั้นต้องรอการจำแนกลักษณะจีโนมของนกอย่างละเอียดมากขึ้นเสียก่อน

สามารถค้นหา IFN ชนิด I ที่มีฟังก์ชันการทำงานในกิ้งก่าได้ในฐานข้อมูลจีโนมของกิ้งก่า

อินเตอร์เฟรอนชนิดที่ 1 ของเต่าได้รับการทำให้บริสุทธิ์แล้ว (ต้องอ้างอิงข้อมูลจากช่วงทศวรรษ 1970) พวกมันมีลักษณะคล้ายกับอินเตอร์เฟรอนในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม

การมีอยู่ของ IFN ชนิด I ในสัตว์สะเทินน้ำสะเทินบกนั้นได้มาจากการอนุมานจากการค้นพบยีนที่เข้ารหัสสายโซ่ตัวรับของพวกมัน อย่างไรก็ตาม ยังไม่มีการแยกบริสุทธิ์หรือโคลนยีนของพวกมันออกมาได้

IFN ชนิด I ของปลา (ปลาที่มีกระดูก) ได้รับการโคลนครั้งแรกในปลาซีบราฟิช^{[ 25 ] [ 26 ]}และต่อมาในปลาเทเลออสชนิดอื่นๆ อีกมากมาย รวมถึงปลาแซลมอนและปลาแมนดาริน^{[ 27 ] [ 28 ]}โดยมีข้อยกเว้นเพียงเล็กน้อย และแตกต่างอย่างสิ้นเชิงกับ IFN ของนกและโดยเฉพาะอย่างยิ่งของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม พวกมันมีอยู่เป็นยีนเดี่ยว (อย่างไรก็ตาม พบยีนหลายตัวในจีโนมปลาโพลีพลอยด์ ซึ่งอาจเกิดจากการทำซ้ำจีโนมทั้งหมด) ต่างจากยีน IFN ของสัตว์มีถุงน้ำคร่ำ ยีน IFN ชนิด I ของปลาประกอบด้วยอินทรอน ในตำแหน่งที่คล้ายคลึงกับออร์โธล็อกของพวกมัน ซึ่งก็คืออินเตอร์ลิวคินบางชนิด แม้จะมีความแตกต่างที่สำคัญนี้ แต่จากโครงสร้างสามมิติ IFN ของปลาเหล่านี้ได้รับการกำหนดให้เป็น IFN ชนิด I ^{[ 29 ]}ในขณะที่ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม IFN ชนิด I ทั้งหมดจะจับกับคอมเพล็กซ์ตัวรับเดียว แต่กลุ่มต่างๆ ของ IFN ชนิด I ของปลาจะจับกับคอมเพล็กซ์ตัวรับที่แตกต่างกัน^{[ 30 ]}จนถึงปัจจุบันมีการระบุ IFN ชนิด I หลายชนิด (IFNa, b, c, d, e, f และ h) ในปลาเทเลออสท์ โดยพบเพียงชนิดย่อยเดียวในปลาปักเป้าเขียว และพบมากถึงหกชนิดย่อยในปลาแซลมอน โดยมีการเพิ่มชนิดย่อยใหม่ที่เพิ่งระบุได้เมื่อเร็วๆ นี้ คือ IFNh ในปลาแมนดาริน^{[ 27 ] [ 28 ]}

• Interferon+Type+I ที่ หัวข้อทางการ แพทย์ (MeSH) ของหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกา
• "อินเตอร์เฟรอน" . พอร์ทัลข้อมูลยา . หอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกา. เก็บถาวรจากต้นฉบับเมื่อวันที่ 5 กรกฎาคม 2559