ซีเอฟเอช
โครงสร้างที่มีอยู่ พีดีบี การค้นหาออร์โธล็อก: PDBe RCSB รายชื่อรหัส PDB 4ONT , 1HAQ , 1HCC , 1HFH , 1HFI , 2BZM , 2G7I , 2IC4 , 2JGW , 2JGX , 2KMS , 2QFG , 2QFH , 2RLP , 2RLQ , 2UWN , 2V8E , 2W80 , 2W81 , 2WII , 2XQW , 3GAU , 3GAV , 3GAW , 3KXV , 3KZJ , 3OXU , 3R62 , 3RJ3 , 3SW0 , 4AYD , 4AYE , 4AYI , 4AYM , 4B2R , 4B2S , 4J38 , 4K12 , 4ZH1
ตัวระบุ
ชื่อเรียกอื่น	CFH , AHUS1, AMBP1, ARMD4, ARMS1, CFHL3, FH, FHL1, HF, HF1, HF2, HUS, ปัจจัยเสริม H
รหัสภายนอก	OMIM : 134370 ; MGI : 88385 ; HomoloGene : 20086 ; GeneCards : CFH ; OMA : CFH - orthologs
ตำแหน่งของยีน ( มนุษย์ ) คริส. โครโมโซม 1 (มนุษย์) [ 1 ] วงดนตรี 1q31.3 เริ่ม 196,651,754 bp [ 1 ] จบ 196,752,476 bp [ 1 ]
ตำแหน่งของยีน ( เมาส์ ) คริส. โครโมโซม 1 (เมาส์) [ 2 ] วงดนตรี 1 61.62 cM|1 F เริ่ม 140,012,446 bp [ 2 ] จบ 140,111,502 bp [ 2 ]
รูปแบบการแสดงออกของ RNA บีจี มนุษย์ เมาส์ (ออร์โธล็อก) สูงสุดที่แสดงใน ท่อปัสสาวะ เอ็นร้อยหวาย หลอดเลือดแดงโคโรนารีด้านขวา กลีบขวาของตับ เส้นเลือดดำซาเฟนัส ข้อต่อไซโนเวียล หลอดเลือดแดงโคโรนารีซ้าย เยื่อหุ้มปอดส่วนข้าง หลอดเลือดแดงใต้เข่า ถุงน้ำดี สูงสุดที่แสดงใน กระดูกต้นขา ลิ้นหัวใจเอออร์ติก เส้นเลือดแดงใหญ่ ท่ออสุจิ ชั้นทูนิกา มีเดียของบริเวณเอออร์ตา กลีบซ้ายของตับ เยื่อหุ้มชั้นนอกของหลอดเลือดแดงใหญ่ หลอดเลือดแดงใหญ่ส่วนขึ้น ต่อมไพเนียล มดลูก ข้อมูลการแสดงออกอ้างอิงเพิ่มเติม ไบโอจีพีเอส ข้อมูลการแสดงออกอ้างอิงเพิ่มเติม
ออนโทโลยีของยีน หน้าที่ระดับโมเลกุล การจับโปรตีโอไกลแคนเฮปารานซัลเฟต การจับตัวของเฮพาริน การจับโปรตีน ส่วนประกอบของเซลล์ บริเวณนอกเซลล์ ไมโครพาร์ติเคิลในเลือด เอ็กโซโซมนอกเซลล์ ช่องว่างนอกเซลล์ กระบวนการทางชีวภาพ การกระตุ้นคอมพลีเมนต์ ทางเลือกอื่น การควบคุมการกระตุ้นคอมพลีเมนต์ กระบวนการของระบบภูมิคุ้มกัน การตอบสนองภูมิคุ้มกันโดยกำเนิด การกระตุ้นคอมพลีเมนต์ กระบวนการไวรัส การควบคุมความเป็นพิษต่อเซลล์ที่ขึ้นอยู่กับคอมพลีเมนต์ แหล่งที่มา: Amigo / QuickGO
ออร์โธล็อก สายพันธุ์ มนุษย์ หนู เอนเทรซ 3075 12628 วงดนตรี ENSG00000000971 ENSMUSG00000026365 ยูนิโปรท พี08603 พี06909 RefSeq (mRNA) NM_001014975 NM_000186 NM_009888 RefSeq (โปรตีน) NP_000177 NP_001014975 NP_034018 สถานที่ตั้ง (UCSC) Chr 1: 196.65 – 196.75 Mb Chr 1: 140.01 – 140.11 Mb การค้นหาใน PubMed [ 3 ] [ 4 ]
วิกิดาต้า
ดู/แก้ไขข้อมูลมนุษย์ ดู/แก้ไขเมาส์

แฟคเตอร์ H ( FH ) เป็นไกลโคโปรตีน ที่ละลายได้ และเป็นสมาชิกของกลุ่มตัวควบคุมการกระตุ้นคอมพลีเมนต์ (RCA) ทำหน้าที่เป็นโปรตีนควบคุมคอมพลีเมนต์และมีบทบาทสำคัญในการควบคุมระบบคอมพลีเมนต์โดยเฉพาะอย่างยิ่งเส้นทางทางเลือกแฟคเตอร์ H เป็นโมเลกุลขนาดใหญ่ที่มีน้ำหนักโมเลกุลประมาณ 155 กิโลดาลตัน และหมุนเวียนอยู่ในพลาสมาในเลือด ของมนุษย์ที่ความ เข้มข้นโดยทั่วไปอยู่ในช่วง 200–300 ไมโครกรัมต่อมิลลิลิตร^{[ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]}

โมเลกุลนี้ประกอบด้วย โมดูล โปรตีนควบคุมคอมพลีเมนต์ (CCP) จำนวน 20 โมดูล (เรียกอีกอย่างว่า Short Consensus Repeats หรือ sushi domains) ที่เชื่อมต่อกันด้วยตัวเชื่อมสั้นๆ (ประกอบด้วย กรดอะมิโน 3-8 ตัว) และเรียงตัวในลักษณะหัวต่อท้าย โมดูล CCP แต่ละโมดูลประกอบด้วยกรดอะมิโนประมาณ 60 ตัว โดยมี ซิส เทอีน 4 ตัว ที่เชื่อมต่อกันด้วยพันธะไดซัลไฟด์ในรูปแบบ 1–3 2–4 และแกนไฮโดรโฟบิกที่สร้างขึ้นรอบๆ กรด อะมิโนทริปโตเฟน ที่ไม่เปลี่ยนแปลงเกือบทั้งหมด โมดูล CCP มีหมายเลขตั้งแต่ 1–20 (จากปลาย N-terminus ของโปรตีน) CCP 1–4 และ CCP 19–20 ทำงานร่วมกับC3bในขณะที่ CCP 7 และ CCP 19–20 จับกับ GAGs และกรดไซอะลิก^{[ 8 ]}จนถึงปัจจุบัน โครงสร้างอะตอมได้รับการกำหนดสำหรับ CCPs 1–3, ^{[ 9 ]} CCP 5, ^{[ 10 ]} CCP 7, ^{[ 11 ]} CCPs 10–11 และ CCPs 11–12, ^{[ 12 ]} CCPs 12–13, ^{[ 13 ]} CCP 15, CCP 16, ^{[ 14 ]} CCPs 15–16, ^{[ 15 ]} CCPs 18–20, ^{[ 16 ]}และ CCPs 19–20 ^{[ 17 ] [ 18 ]} โครงสร้างอะตอมของ CCPs 6–8 ที่จับกับซูโครสออกตาซัลเฟตซึ่งเป็นสารเลียนแบบ GAG ^{[ 19 ]} CCPs 1–4 ที่ซับซ้อนกับ C3b ^{[ 20 ]}และ CCPs 19–20 ที่ซับซ้อนกับ C3d (ซึ่งสอดคล้องกับโดเมนไทโอเอสเทอร์ของ C3b) ^{[ 21 ] [ 22 ]}ได้รับการกำหนดแล้ว แม้ว่าโครงสร้างความละเอียดระดับอะตอมของแฟคเตอร์ H ที่สมบูรณ์ยังไม่ได้รับการกำหนด แต่เทคนิคความละเอียดต่ำบ่งชี้ว่ามันอาจจะโค้งงอในสารละลาย^{[ 23 ]} ข้อมูลที่มีอยู่จนถึงปัจจุบันบ่งชี้ว่าโมดูล CCP 1–4 มีหน้าที่รับผิดชอบต่อกิจกรรมโคแฟคเตอร์และการเร่งการสลายตัวของแฟคเตอร์ H ในขณะที่การแยกแยะตนเอง/ไม่ใช่ตนเองเกิดขึ้นส่วนใหญ่ผ่านการจับ GAG กับโมดูล CCP 7 และ/หรือการจับ GAG หรือกรดไซอะลิกกับ 19–20 ^{[ 23 ] [ 24 ]}

บทบาทหลักของแฟคเตอร์ H คือการควบคุมวิถีทางเลือกของระบบคอมพลี เมนต์ ซึ่งเป็นองค์ประกอบสำคัญของภูมิคุ้มกันโดยกำเนิด มันช่วยให้การกระตุ้นคอมพลีเมนต์มุ่งเป้าไปที่เชื้อโรคหรือพื้นผิวที่ผิดปกติ ในขณะเดียวกันก็ป้องกันความเสียหายต่อเนื้อเยื่อของร่างกาย สิ่งนี้สำเร็จได้ด้วยกลไกหลักสองประการ ได้แก่ การทำหน้าที่เป็นโคแฟคเตอร์สำหรับการแตกตัวของC3b โดย แฟคเตอร์ Iและการเร่งการสลายตัวของC3-คอนเวอร์เทส ในวิถีทางเลือก C3bBb

แฟคเตอร์ H ออกฤทธิ์ควบคุมเฉพาะกับเซลล์และพื้นผิวของตัวเอง แต่ไม่ออกฤทธิ์กับพื้นผิวของแบคทีเรียหรือไวรัสอย่างไรก็ตาม เชื้อโรคบางชนิด เช่นNeisseria meningitidis (เชื้อเมนิงโกค็อกคัส) ได้พัฒนากลไกในการจับกับ FH ของมนุษย์ จึงหลีกเลี่ยงการทำลายโดยคอมพลีเมนต์ได้^{[ 25 ]}ปฏิสัมพันธ์นี้ทำให้แบคทีเรียสามารถอยู่รอดและแพร่กระจายในกระแสเลือด ซึ่งนำไปสู่โรคติดเชื้อรุนแรง^{[ 26 ]}

เชื่อกันว่าความสามารถของแฟกเตอร์ H ในการปกป้องพื้นผิวของตัวเองนั้นขึ้นอยู่กับความสามารถในการปรับตัวให้เข้ากับสถานะโครงสร้างที่แตกต่างกัน โดยแต่ละสถานะจะสัมพันธ์กับระดับของโคแฟกเตอร์และกิจกรรมเร่งการสลายตัวที่แตกต่างกัน^{[ 27 ]}ในสารละลาย FH ส่วนใหญ่จะอยู่ในโครงสร้างที่มีกิจกรรมต่ำซึ่งเพียงพอต่อการควบคุมคอมพลีเมนต์ในเฟสของเหลว เมื่อจับกับไกลโคซามิโนไกลแคน (GAGs) หรือ กรด ไซอะลิก ซึ่งเป็นโมเลกุลที่พบได้ทั่วไปในเซลล์เจ้าบ้าน FH จะเกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างที่ช่วยเพิ่มฟังก์ชันการควบคุม กลไกนี้ทำให้มั่นใจได้ว่าการกระตุ้นคอมพลีเมนต์จะถูกยับยั้งบนพื้นผิวของตัวเองในขณะที่ดำเนินต่อไปโดยไม่ถูกขัดขวางบนเซลล์ต่างถิ่น^{[ 28 ] [ 29 ]}

เนื่องจากแฟคเตอร์ H มีบทบาทสำคัญในการควบคุมระบบคอมพลีเมนต์ การทำงานที่ผิดปกติของแฟคเตอร์ H จึงส่งผลกระทบทางคลินิกหลายประการ การทำงานที่มากเกินไปของแฟคเตอร์ H อาจส่งผลให้การทำงานของคอมพลีเมนต์บนเซลล์ก่อโรคลดลง ทำให้มีความเสี่ยงต่อการติดเชื้อจุลินทรีย์เพิ่มขึ้น การทำงานที่น้อยเกินไปของแฟคเตอร์ H อาจส่งผลให้การทำงานของคอมพลีเมนต์บนเซลล์เจ้าบ้านที่แข็งแรงเพิ่มขึ้น ส่งผลให้เกิดโรคภูมิต้านตนเอง ดังนั้นจึงไม่น่าแปลกใจที่การกลายพันธุ์ ที่หายาก หรือการเปลี่ยนแปลงนิวคลีโอไทด์เดี่ยว (SNPs) ทั่วไปในยีนแฟคเตอร์ H ของคอมพลีเมนต์ (CFH) มักส่งผลให้เกิดพยาธิสภาพ นอกจากนี้ กิจกรรมยับยั้งคอมพลีเมนต์ของแฟคเตอร์ H และตัวควบคุมคอมพลีเมนต์อื่นๆ มักถูกใช้โดยเชื้อโรคเพื่อเพิ่มความรุนแรงของโรค

ในปี พ.ศ. 2548 กลุ่มวิจัยอิสระหลายกลุ่มได้ระบุ SNP ใน CFH ซึ่งส่งผลให้เกิดการเปลี่ยนแปลงโปรตีน p.Y402H ว่าเป็นปัจจัยเสี่ยงต่อโรคจอประสาทตาเสื่อมตามอายุ (AMD) ซึ่งพบในชาวยุโรปประมาณหนึ่งในสาม^{[ 30 ]}แม้ว่าความถี่ของอัลลีลจะแตกต่างกันอย่างมากในประชากรต่างๆ แต่ Y402H ก็มีความสัมพันธ์อย่างต่อเนื่องกับการเริ่มต้นและการดำเนินไปของ AMD ^{[ 30 ]} บุคคล ที่เป็นโฮโมไซกัสมีโอกาสเกี่ยวข้องกับ AMD มากกว่าประมาณเจ็ดเท่า ในขณะที่เฮเทโรไซกัสมีโอกาสเกี่ยวข้องกับโรคนี้มากกว่าสองถึงสามเท่า^{[ 30 ]} SNP นี้ซึ่งตั้งอยู่ในโมดูล CCP 7 ของแฟกเตอร์ H ได้แสดงให้เห็นว่ามีผลต่อความสามารถของโปรตีนแฟกเตอร์ H ในการกำหนดตำแหน่งไปยังบริเวณที่มีการอักเสบในเนื้อเยื่อจอประสาทตา (เช่น โดยโพลีแอนไอออนและเพนแทรกซิน) และควบคุมการกระตุ้นของคอมพลีเมนต์และเซลล์ภูมิคุ้มกัน^{[ 30 ]} SNP ยังแสดงให้เห็นว่ามีผลต่อการทำงานของโปรตีนคล้ายแฟคเตอร์ H 1 ซึ่งเป็นแฟคเตอร์ H เวอร์ชันที่มีการตัดต่อแบบอื่นที่ประกอบด้วย CCPs 1 ถึง 7 เท่านั้น ซึ่งเชื่อว่ามีบทบาทสำคัญมากขึ้นในการควบคุมคอมพลีเมนต์ภายในลูกตา^{[ 30 ]}ไซมอน เจ. คลาร์ก นักคอมพลีเมนต์ชาวอังกฤษได้แสดงให้เห็นว่า FHL-1 เป็นรูปแบบเด่นของ FH ที่ปกป้องเยื่อบรูคส์ [ ^{31 ] ซึ่ง}เป็นส่วนสำคัญของสิ่งกีดขวางเลือด-จอประสาทตา ชั้นนอก และเป็นบริเวณสำคัญของ AMD ในระยะเริ่มต้น การศึกษาเพิ่มเติมชี้ให้เห็นว่าภาวะพร่องของ FHL-1 นำไปสู่การแสดงออกของโรคที่คล้าย AMD ในวัยที่เร็วกว่าอย่างมีนัยสำคัญ^{[ 32 ]}อย่างไรก็ตาม พบว่าตัวแปรทางพันธุกรรมใน CFH ที่มีผลมากที่สุดต่อความเสี่ยงของ AMD ในแต่ละบุคคลนั้นมีผลต่อ CCPs 1 ถึง 4 ซึ่งเกี่ยวข้องกับการลดผลกระทบของเส้นทางทางเลือกของคอมพลีเมนต์^{[ 30 ]}การเปลี่ยนแปลงรหัสการทำงานที่หายาก p.R1210C ใน CFH ส่งผลให้เกิดการขาดการทำงานของปัจจัย H และนำไปสู่ความเสี่ยงที่สูงขึ้นอย่างมากของภาวะจอประสาทตาเสื่อม รวมถึงภาวะไตที่เกิดจากคอมพลีเมนต์^{[ 30 ] [ 33 ]}

ความแปรผันในยีนอื่นๆ ของตัวควบคุมตำแหน่งการกระตุ้นคอมพลีเมนต์ เช่น ยีนที่เกี่ยวข้องกับแฟกเตอร์ H ของคอมพลีเมนต์ รวมถึงโปรตีนคอมพลีเมนต์อื่นๆ (เช่น แฟกเตอร์ I, C2/แฟกเตอร์ B และ C3) ก็มีความเกี่ยวข้องกับความเสี่ยง AMD ที่สูงขึ้นเช่นกัน^{[ 30 ]}ทฤษฎีปัจจุบันคือ การทำงานผิดปกติของคอมพลีเมนต์เป็นตัวขับเคลื่อนหลักของการอักเสบเรื้อรังใน AMD ^{[ 30 ]}

Gemini Therapeutics Inc. เป็นบริษัทการแพทย์แม่นยำที่ตั้งอยู่ในรัฐแมสซาชูเซตส์ ซึ่งมุ่งเน้นการพัฒนายาใหม่ ๆ ผ่านความเข้าใจที่ลึกซึ้งยิ่งขึ้นเกี่ยวกับโรค โดยอิงจากกิจกรรมทางชีวภาพของปัจจัย H ของมนุษย์ Gemini กำลังพัฒนาโปรตีนปัจจัย H ของมนุษย์แบบรีคอมบิแนนท์ GEM103 สำหรับการรักษาโรค AMD ชนิดแห้ง GEM-103 ได้รับการประเมินในการทดลองทางคลินิกเฟส I (NCT04246866) และเฟส II (NCT04643886) ในผู้ป่วย AMD แต่ไม่ประสบความสำเร็จตามเป้าหมายทางคลินิก และโครงการพัฒนาจึงถูกยุติลง^{[ 34 ]} Gemini Therapeutics ได้ควบรวมกิจการกับ Disc Medicine ในปี 2022 ^{[ 35 ]}

บริษัทอื่นๆ ที่มุ่งเน้นการพัฒนา FH, FHL-1 หรือรูปแบบต่างๆ ของสารดังกล่าวเพื่อใช้เป็นยาบำบัดโรค AMD ได้แก่ Character Biosciences Inc ^{[ 36 ]}และ 4D Molecular Therapeutics ^{[ 37 ]}

กลุ่มอาการฮีโมไลติกยูเรมิค (HUS) เป็นโรคที่เกี่ยวข้องกับภาวะโลหิตจางจากเม็ดเลือดแดงแตกในหลอดเลือดขนาดเล็ก ภาวะเกล็ดเลือดต่ำ และภาวะไตวายเฉียบพลัน อาจเกิดขึ้นภายหลัง (เช่น หลังจากการติดเชื้อแบคทีเรียEscherichia coli ที่สร้างสารพิษชิกา ) หรือถ่ายทอดทางพันธุกรรม (เรียกอีกอย่างว่ากลุ่มอาการฮีโมไลติกยูเรมิคแบบผิดปกติ หรือ aHUS) aHUS มีความเชื่อมโยงอย่างมากกับการกลายพันธุ์ในยีนของระบบคอมพลีเมนต์ โดยเฉพาะอย่างยิ่งแฟคเตอร์ H ^{[ 30 ]}ในทางตรงกันข้ามกับ AMD และ C3 glomerulopathy (ความผิดปกติของไตที่เกิดจากคอมพลีเมนต์อีกชนิดหนึ่ง) ซึ่งส่วนใหญ่เกี่ยวข้องกับการเปลี่ยนแปลงที่ปลาย N (CCPs 1 ถึง 4) การกลายพันธุ์ที่ทำให้เกิดความเสี่ยงในแฟคเตอร์ H ส่วนใหญ่ส่งผลต่อปลาย C ของโปรตีน (โมดูล CCP 19 และ 20) ^{[ 30 ]}ซึ่งแสดงให้เห็นว่ามีหน้าที่ในการยึดเกาะกับเนื้อเยื่อไตและการควบคุมส่วนประกอบของคอมพลีเมนต์และตัวกระตุ้นปลายทาง^{[ 30 ] [ 38 ] [ 39 ]}

การเปลี่ยนแปลงในการตอบสนองของระบบภูมิคุ้มกันมีส่วนเกี่ยวข้องกับการเกิดโรคทางจิตเวชหลายชนิด รวมถึงโรคจิตเภทการศึกษาล่าสุดระบุว่าการเปลี่ยนแปลงในระบบ คอมพลีเมนต์ รวมถึงการเปลี่ยนแปลงที่อาจส่งผลให้เกิดการกระตุ้นมากเกินไปของเส้นทางคอมพลีเมนต์ทางเลือกอาจทำให้เกิดโรคจิตเภทได้ ตัวอย่างเช่น CFH SNP rs424535 (2783-526T>A) มีความสัมพันธ์เชิงบวกกับโรคจิตเภท^{[ 40 ]}

พบว่า SNP rs800292(184G >A) มีความสัมพันธ์เชิงบวกกับโรคหลอดเลือดสมอง และอัลลีลย่อย rs800912 ของยีน CFH อาจถือเป็นปัจจัยเสี่ยงต่อโรคหลอดเลือดสมองตีบ^{[ 40 ]}

เนื่องจากแฟกเตอร์ H มีบทบาทสำคัญในการปกป้องเซลล์จากคอมพลีเมนต์ จึงไม่น่าแปลกใจที่เชื้อก่อโรค สำคัญในมนุษย์หลายชนิด ได้พัฒนากลไกในการดึงดูดแฟกเตอร์ H การดึงดูดแฟกเตอร์ H โดยเชื้อก่อโรคเหล่านี้ทำให้เกิดความต้านทานต่อการโจมตีของคอมพลีเมนต์อย่างมีนัยสำคัญ และส่งผลให้ความรุนแรงของโรคเพิ่มขึ้น เชื้อก่อโรคที่แสดงให้เห็นว่าสามารถดึงดูดแฟกเตอร์ H ได้แก่: Aspergillus spp.; Borrelia burgdorferi ; B. duttonii ; B. recurrentis ; Candida albicans ; ^{[ 41 ]} Francisella tularensis ; Haemophilus influenzae ; Neisseria gonorrhoeae ; ^{[ 42 ]} N. meningitidis ; Streptococcus pneumoniae ; ^{[ 27 ]}และStreptococcus pyogenes ^{[ 43 ]}

แบคทีเรียแกรมลบB. burgdorferiมีโปรตีนที่จับกับแฟกเตอร์ H ห้าชนิด ได้แก่ CRASP-1, CRASP-2, CRASP-3, CRASP-4 และ CRASP-5 ^{[ 44 ]}โปรตีน CRASP แต่ละตัวยังจับกับพลาสมีโนเจนด้วย^{[ 44 ]}เป็นไปได้ว่าความถี่ของอัลลีลของ CFH สายพันธุ์ต่างๆ ทั่วโลกสะท้อนถึงแรงกดดันจากการคัดเลือกจากโรคติดเชื้อ^{[ 30 ]}

ปัจจัย H ได้รับการแสดงให้เห็นว่ามีปฏิสัมพันธ์กับส่วนประกอบเสริม 3รวมถึงโปรตีนและปัจจัยเสริมอื่นๆ ซึ่งนำไปสู่การควบคุมเส้นทางเสริมของระบบเสริมโดยเฉพาะ^{[ 30 ] [ 45 ] [ 46 ]}

ปัจจัย H ที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพได้รับการผลิตโดยRalf Reskiและเพื่อนร่วมงานในเครื่องปฏิกรณ์ชีวภาพมอส [ ^{47 ] ใน}กระบวนการที่เรียกว่าการทำฟาร์มโมเลกุลปัจจัย H ของมนุษย์ที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพในปริมาณมาก ซึ่งอาจเหมาะสมสำหรับวัตถุประสงค์ในการรักษา ได้รับการผลิตโดยใช้ยีนสังเคราะห์ที่ปรับให้เหมาะสมกับรหัสพันธุกรรมซึ่งแสดงออกในโฮสต์การแสดงออกของยีสต์Pichia pastoris ^{[ 48 ]}

• ข้อมูลเกี่ยวกับกลุ่มอาการฮีโมไลติก-ยูเรมิคผิดปกติ (Atypical Hemolytic-Uremic Syndrome) จาก GeneReviews/NCBI/NIH/UW
• ข้อมูลจาก GeneReviews/NCBI/NIH/UW เกี่ยวกับโรค Dense Deposit Disease/Membranoproliferative Glomerulonephritis Type II
• ข้อมูลเกี่ยวกับกลุ่มอาการฮีโมไลติก-ยูเรมิคผิดปกติในฐานข้อมูล OMIM
• Complement+Factor+H ใน หัวข้อทางการ แพทย์ (MeSH) ของหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกา