PSMB8
| PSMB8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| ตัวระบุ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ชื่อเรียกอื่น | PSMB8 , ALDD, D6S216, D6S216E, JMP, LMP7, NKJO, PSMB5i, RING10, หน่วยย่อยโปรตีเอโซมเบตา 8, PRAAS1, หน่วยย่อยโปรตีโอโซม 20S เบตา 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| รหัสภายนอก | โอมิม : 177046 ; เอ็มจีไอ : 1346527 ; โฮโมโลยีน : 56499 ; GeneCards : PSMB8 ; OMA : PSMB8 - ออโธโลจี | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| วิกิดาต้า | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
โปรตีเอโซมซับยูนิตเบตาชนิดที่ 8หรือที่รู้จักกันในชื่อ20S โปรตีเอโซมซับยูนิตเบตา-5iเป็นโปรตีนที่ในมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดยยีนPSMB8 [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] โปรตีนนี้เป็นหนึ่งใน 17 ซับยูนิตที่จำเป็น (อัลฟาซับยูนิต 1–7, เบต้าซับยูนิตแบบคงที่ 1–7 และซับยูนิตแบบเหนี่ยวนำได้ รวมถึงเบตา1i , เบตา2i , เบตา5i ) ที่มีส่วนช่วยในการประกอบคอมเพล็กซ์ โปรตีเอโซม 20S ให้สมบูรณ์โดยเฉพาะอย่างยิ่ง โปรตีเอโซมซับยูนิตเบตาชนิดที่ 5 พร้อมกับเบต้าซับยูนิตอื่นๆ จะประกอบกันเป็นวงแหวนเจ็ดเหลี่ยมสองวง และต่อมาเป็นห้องโปรตีโอไลติกสำหรับการย่อยสลายสารตั้งต้น โปรตีนนี้มีกิจกรรม "คล้ายไคโมทริปซิน" และสามารถตัดหลังจากสารตกค้างไฮโดรโฟบิกขนาดใหญ่ของเปปไทด์ได้[ 7 ]โปรตีเอโซมของยูคาริโอตสามารถจดจำโปรตีนที่ย่อยสลายได้ รวมถึงโปรตีนที่เสียหายเพื่อวัตถุประสงค์ในการควบคุมคุณภาพโปรตีนหรือส่วนประกอบโปรตีนควบคุมที่สำคัญสำหรับกระบวนการทางชีววิทยาแบบไดนามิก หน่วยย่อยพื้นฐานเบต้า 1, เบต้า 2 และเบต้า 5 (การตั้งชื่ออย่างเป็นระบบ) สามารถถูกแทนที่ด้วยหน่วยย่อยที่เหนี่ยวนำได้เบต้า 1i, 2i และ 5i เมื่อเซลล์อยู่ภายใต้การบำบัดด้วยอินเตอร์เฟรอน-γ คอมเพล็กซ์โปรตีเอโซมที่เกิดขึ้นจะกลายเป็นสิ่งที่เรียกว่าอิมมูโนโปรตีเอโซม หน้าที่สำคัญของคอมเพล็กซ์โปรตีเอโซมที่ดัดแปลงแล้ว อิมมูโนโปรตีเอโซม คือการประมวลผลเอพิโทปของเซลล์ T ที่จำกัดโดย MHC คลาส I จำนวนมาก[ 8 ]
โครงสร้าง
ยีน
ยีนนี้เข้ารหัสสมาชิกของตระกูลโปรตีเอโซมชนิด B หรือที่รู้จักกันในชื่อตระกูล T1B ซึ่งเป็นซับยูนิตเบต้าหลัก 20S ยีนนี้ตั้งอยู่ในบริเวณคลาส II ของMHC (major histocompatibility complex) การแสดงออกของยีนนี้ถูกกระตุ้นโดยแกมมาอินเตอร์เฟรอนและผลิตภัณฑ์ของยีนนี้จะแทนที่ซับยูนิตเร่งปฏิกิริยา 3 (ซับยูนิตเบต้า 5 ของโปรตีเอโซม) ในอิมมูโนโปรตีเอโซม จำเป็นต้องมีการประมวลผลแบบโปรตีโอไลติกเพื่อสร้างซับยูนิตที่สมบูรณ์ มีการระบุทราน สคริปต์ ทางเลือกสองแบบ ที่เข้ารหัสไอโซฟอร์มสองแบบ ไอโซฟอร์มทั้งสองจะถูกประมวลผลเพื่อให้ได้ซับยูนิตที่สมบูรณ์แบบเดียวกัน[ 6 ] ยีน PSMB8 ของมนุษย์มี 7 เอ็กซอนและตั้งอยู่ที่แถบโครโมโซม 6p21.3
โครงสร้างโปรตีน
โปรตีนโปรตีเอโซมซับยูนิตเบตาชนิดที่ 8 ของมนุษย์มีขนาด 23 กิโลดาลตัน และประกอบด้วยกรดอะมิโน 204 ตัว ค่า pI ทางทฤษฎีที่คำนวณได้ของโปรตีนนี้คือ 7.59
การประกอบที่ซับซ้อน
โปรตีเอโซมเป็นคอมเพล็กซ์โปรตีเอสแบบหลายตัวเร่งปฏิกิริยาที่มีโครงสร้างแกน 20S ที่เป็นระเบียบสูง โครงสร้างแกนรูปทรงกระบอกนี้ประกอบด้วยวงแหวนที่เรียงซ้อนกันตามแกน 4 วง ซึ่งแต่ละวงประกอบด้วยซับยูนิตที่ไม่เหมือนกัน 28 ซับยูนิต โดยวงแหวนปลายทั้งสองข้างประกอบด้วยซับยูนิตอัลฟา 7 ซับยูนิต และวงแหวนตรงกลางทั้งสองข้างประกอบด้วยซับยูนิตเบตา 7 ซับยูนิต ซับยูนิตเบตา 3 ซับยูนิต ( เบตา 1 , เบตา 2 , เบตา 5 ) แต่ละซับยูนิตมีไซต์ออกฤทธิ์ในการย่อยโปรตีนและมีความชอบต่อซับสเตรตที่แตกต่างกัน โปรตีเอโซมกระจายอยู่ทั่วเซลล์ยูคาริโอตในความเข้มข้นสูงและตัดเปปไทด์ใน กระบวนการที่ขึ้นอยู่กับ ATP / ยูบิค วิติน ในเส้นทาง ที่ไม่ใช่ ไลโซโซม[ 7 ] [ 9 ]
การทำงาน
หน้าที่ของโปรตีนได้รับการสนับสนุนจากโครงสร้างตติยภูมิและการโต้ตอบกับพันธมิตรที่เกี่ยวข้อง ในฐานะที่เป็นหนึ่งใน 28 หน่วยย่อยของโปรตีเอโซม 20S หน่วยย่อยเบตาประเภท 2 ของโปรตีเอโซมมีส่วนช่วยในการสร้างสภาพแวดล้อมการย่อยสลายโปรตีนเพื่อการย่อยสลายสารตั้งต้น หลักฐานจากโครงสร้างผลึกของคอมเพล็กซ์โปรตีเอโซม 20S ที่แยกออกมาแสดงให้เห็นว่าวงแหวนสองวงของหน่วยย่อยเบตาจะสร้างห้องย่อยสลายโปรตีนและรักษาไซต์ที่ใช้งานทั้งหมดของการย่อยสลายโปรตีนไว้ภายในห้อง[ 9 ]ในขณะเดียวกัน วงแหวนของหน่วยย่อยอัลฟาจะสร้างทางเข้าสำหรับสารตั้งต้นที่เข้าสู่ห้องย่อยสลายโปรตีน ในคอมเพล็กซ์โปรตีเอโซม 20S ที่ไม่ทำงาน ประตูสู่ห้องย่อยสลายโปรตีนภายในจะถูกป้องกันโดย หาง N-terminalของหน่วยย่อยอัลฟาเฉพาะ โครงสร้างการออกแบบที่เป็นเอกลักษณ์นี้ป้องกันการพบกันโดยบังเอิญระหว่างไซต์ที่ใช้งานการย่อยสลายโปรตีนและสารตั้งต้นโปรตีน ซึ่งทำให้การย่อยสลายโปรตีนเป็นกระบวนการที่มีการควบคุมอย่างดี[ 10 ] [ 11 ]โดยปกติแล้วคอมเพล็กซ์โปรตีเอโซม 20S จะไม่ทำงาน ความสามารถในการย่อยโปรตีนของอนุภาคแกนกลาง 20S (CP) จะถูกกระตุ้นได้เมื่อ CP จับกับอนุภาคควบคุม (RP) หนึ่งหรือสองตัวที่ด้านใดด้านหนึ่งหรือทั้งสองด้านของวงแหวนอัลฟา อนุภาคควบคุมเหล่านี้ได้แก่ คอมเพล็กซ์โปรตีเอโซม 19S คอมเพล็กซ์โปรตีเอโซม 11S เป็นต้น หลังจากการจับกันของ CP-RP โครงสร้างของซับยูนิตอัลฟาบางตัวจะเปลี่ยนแปลงไป และส่งผลให้ประตูทางเข้าของสารตั้งต้นเปิดออก นอกจาก RP แล้ว โปรตีเอโซม 20S ยังสามารถถูกกระตุ้นได้อย่างมีประสิทธิภาพด้วยการบำบัดทางเคมีอย่างอ่อนอื่นๆ เช่น การสัมผัสกับโซเดียมโดเดซิลซัลเฟต (SDS) หรือ NP-14 ในระดับต่ำ[ 11 ] [ 12 ]
หน่วยย่อยโปรตีเอโซม 20S เบต้า-5i (การตั้งชื่อเชิงระบบ) เดิมทีแสดงออกเป็นสารตั้งต้นที่มีกรดอะมิโน 276 ตัว ชิ้นส่วนของกรดอะมิโน 72 ตัวที่ปลาย N-terminal ของเปปไทด์มีความสำคัญต่อการพับโปรตีนที่เหมาะสมและการประกอบคอมเพล็กซ์ในภายหลัง ในขั้นตอนสุดท้ายของการประกอบคอมเพล็กซ์ ชิ้นส่วน N-terminal ของหน่วยย่อยเบต้า5i จะถูกตัดออก ทำให้เกิดหน่วยย่อยเบต้า5i ที่สมบูรณ์ของคอมเพล็กซ์ 20S [ 13 ] ในระหว่างการประกอบขั้นพื้นฐาน จำเป็นต้องมี การประมวลผลแบบโปรตีโอไลติกเพื่อสร้างหน่วยย่อยที่สมบูรณ์ หน่วยย่อยเบต้า5i มีอยู่เฉพาะในอิมมูโนโปรตีเอโซมและถูกแทนที่ด้วยหน่วยย่อยเบต้า5 (หน่วยย่อยโปรตีเอโซมเบต้า 5) ในคอมเพล็กซ์โปรตีเอโซม 20S ที่เป็นองค์ประกอบ
ความสำคัญทางคลินิก
โปรตีเอโซมและหน่วยย่อยของมันมีความสำคัญทางคลินิกอย่างน้อยสองประการ: (1) การประกอบเชิงซ้อนที่บกพร่องหรือโปรตีเอโซมที่ทำงานผิดปกติอาจเกี่ยวข้องกับพยาธิสรีรวิทยาพื้นฐานของโรคเฉพาะ และ (2) สามารถนำมาใช้เป็นเป้าหมายยาสำหรับการรักษาได้ เมื่อไม่นานมานี้ มีความพยายามมากขึ้นในการพิจารณาโปรตีเอโซมสำหรับการพัฒนาเครื่องหมายและกลยุทธ์การวินิจฉัยใหม่ๆ ความเข้าใจที่ดียิ่งขึ้นและครอบคลุมเกี่ยวกับพยาธิสรีรวิทยาของโปรตีเอโซมควรนำไปสู่การประยุกต์ใช้ทางคลินิกในอนาคต
โปรตีเอโซมเป็นส่วนประกอบสำคัญของระบบยูบิควิติน-โปรตีเอโซม (UPS) [ 14 ]และการควบคุมคุณภาพโปรตีน (PQC) ของเซลล์ที่เกี่ยวข้องการยูบิควิติน ของโปรตีนและการย่อย สลายโปรตีน โดยโปรตีเอโซม ในภายหลังเป็นกลไกสำคัญในการควบคุมวงจรเซลล์การเจริญเติบโตและการแบ่งเซลล์ การถอดรหัสยีน การส่งสัญญาณ และอะพอพโทซิส [ 15 ] ต่อมา การประกอบและการทำงานของโปรตีเอโซมคอมเพล็กซ์ที่บกพร่องจะนำไปสู่กิจกรรมการย่อยสลายโปรตีนที่ลดลงและการสะสมของโปรตีนที่เสียหายหรือพับผิดรูป การสะสมของโปรตีนดังกล่าวอาจมีส่วนทำให้เกิดพยาธิสภาพและลักษณะทางฟีโนไทป์ในโรคทางระบบประสาทเสื่อม[ 16 ] [ 17 ]โรคหัวใจ และหลอดเลือด [ 18 ] [ 19 ] [ 20 ]การตอบสนองต่อการอักเสบและโรคภูมิต้านตนเอง[ 21 ] และการตอบสนองต่อความเสียหายของ DNA ทั่วร่างกายที่นำไปสู่มะเร็ง[ 22 ]
การศึกษาเชิงทดลองและทางคลินิกหลายชิ้นระบุว่าความผิดปกติและการควบคุมที่ไม่เหมาะสมของ UPS มีส่วนทำให้เกิดพยาธิสภาพของโรคทางระบบประสาทและกล้ามเนื้อเสื่อมหลายชนิด รวมถึงโรคอัลไซเมอร์ [ 23 ]โรคพาร์กินสัน[ 24 ]และโรคพิก [ 25 ] โรค กล้ามเนื้ออ่อนแรง( ALS) [ 25 ] โรค ฮันติงตัน [ 24 ]โรคครอยซ์เฟลด์-จาคอบ[ 26 ]และโรคเซลล์ประสาทสั่งการ โรคโพลีกลูตามีน (PolyQ) โรคกล้ามเนื้อเสื่อม[ 27 ] และโรคทาง ระบบประสาทเสื่อมชนิดหายากหลายรูปแบบที่เกี่ยวข้องกับภาวะสมองเสื่อม[ 28 ]ในฐานะที่เป็นส่วนหนึ่งของระบบยูบิควิติน-โปรตีเอโซม (UPS) โปรตีเอโซมจะรักษาสมดุลของโปรตีนในหัวใจและมีบทบาทสำคัญในการบาดเจ็บจากภาวะขาดเลือด ของหัวใจ [ 29 ]ภาวะหัวใจห้องล่างโต[ 30 ]และภาวะหัวใจล้มเหลว [ 31 ] นอกจากนี้ หลักฐานกำลังสะสมมากขึ้นเรื่อยๆ ว่า UPS มีบทบาทสำคัญในการเปลี่ยนแปลงไปสู่มะเร็ง การสลายโปรตีนของ UPS มีบทบาทสำคัญในการตอบสนองของเซลล์มะเร็งต่อสัญญาณกระตุ้นที่สำคัญต่อการพัฒนาของมะเร็ง ดังนั้น การแสดงออกของยีนโดยการย่อยสลายของปัจจัยการถอดรหัสเช่นp53 , c-jun , c-Fos , NF-κB , c-Myc , HIF-1α, MATα2, STAT3 , โปรตีนที่จับกับองค์ประกอบที่ควบคุมโดยสเตอรอล และตัวรับแอนโดรเจนล้วนถูกควบคุมโดย UPS และเกี่ยวข้องกับการพัฒนาของมะเร็งชนิดต่างๆ[ 32 ]ยิ่งไปกว่านั้น UPS ยังควบคุมการสลายตัวของผลิตภัณฑ์ยีนยับยั้งเนื้องอก เช่นadenomatous polyposis coli ( APC ) ในมะเร็งลำไส้ใหญ่และทวารหนักretinoblastoma (Rb) และvon Hippel–Lindau tumor suppressor (VHL) รวมถึงโปรโตออนโคยีน จำนวนหนึ่ง ( Raf , Myc , Myb , Rel , Src , Mos , ABL)นอกจากนี้ UPS ยังมีส่วนร่วมในการควบคุมการตอบสนองต่อการอักเสบ กิจกรรมนี้มักเกิดจากบทบาทของโปรตีเอโซมในการกระตุ้น NF-κB ซึ่งจะควบคุมการแสดงออกของไซโตไคน์ ที่ก่อให้เกิดการอักเสบ เช่นTNF-α , IL-β, IL-8 , โมเลกุลยึดเกาะ ( ICAM-1 , VCAM-1 , P-selectin ) และโปรสตาแกลนดินและไนตริกออกไซด์ (NO) [ 21 ]ยิ่งไปกว่านั้น UPS ยังมีบทบาทในการตอบสนองต่อการอักเสบในฐานะตัวควบคุมการเพิ่มจำนวนของเม็ดเลือดขาว โดยส่วนใหญ่ผ่านการย่อยสลายโปรตีนของไซคลินและการย่อยสลายสารยับยั้งCDK [ 33 ]สุดท้ายนี้ ผู้ป่วย โรคภูมิต้านตนเองเช่นSLE , กลุ่มอาการ Sjögrenและโรคข้ออักเสบรูมาตอยด์ (RA) มักมีโปรตีเอโซมหมุนเวียนอยู่เป็นจำนวนมาก ซึ่งสามารถนำมาใช้เป็นตัวบ่งชี้ทางชีวภาพทางคลินิกได้[ 34 ]
ในระหว่างการประมวลผลแอนติเจนสำหรับคอมเพล็กซ์ความเข้ากันได้ทางเนื้อเยื่อหลัก (MHC) คลาส I โปรตีเอโซมเป็นกลไกการย่อยสลายหลักที่ย่อยสลายแอนติเจนและนำเสนอเปปไทด์ที่ได้ให้กับลิมโฟไซต์ T ที่เป็นพิษต่อเซลล์[ 35 ] [ 36 ]อิมมูโนโปรตีเอโซมได้รับการพิจารณาว่ามีบทบาทสำคัญในการปรับปรุงคุณภาพและปริมาณของลิแกนด์คลาส I ที่สร้างขึ้น
โปรตีน PSMB8 มีบทบาททางคลินิกที่สำคัญในโรคภูมิต้านตนเองและ ปฏิกิริยา การอักเสบตัวอย่างเช่น ผู้ป่วยที่มีการกลายพันธุ์แบบมิสเซนส์ แบบโฮโมไซกัส (G197V) ใน ซับยูนิต ของอิมมูโนโปรทีโอโซมชนิดเบตาที่ 8 (PSMB8) จะมีอาการตอบสนองต่อการอักเสบอัตโนมัติ ซึ่งรวมถึงไข้เรื้อรังและผื่น แดงเป็น ก้อนร่วมกับ ภาวะไขมันใต้ผิวหนังฝ่อ การกลายพันธุ์นี้เพิ่มจำนวนตัวกลางในการประกอบของอิมมูโนโปรทีโอโซม ส่งผลให้การทำงานของโปรทีโอโซมลดลงและการสะสมของโปรตีนที่จับกับยูบิควิตินในเนื้อเยื่อของผู้ป่วย ในผิวหนังและเซลล์บี ของผู้ป่วย ยังพบว่ามีการแสดงออก ของIL-6สูง และมีการแสดงออกของ PSMB8 ลดลง นอกจากนี้ การลดระดับการแสดงออกของ PSMB8 ยังยับยั้งการสร้างเซลล์ ไขมันของหนูและมนุษย์ ในหลอดทดลอง ในขณะที่การฉีดsiRNAต่อต้าน Psmb8 ในผิวหนังของหนูสามารถลดปริมาตรของเนื้อเยื่อไขมันได้ ดังนั้น PSMB8 อาจเป็นส่วนประกอบและตัวควบคุมที่สำคัญไม่เพียงแต่สำหรับการอักเสบเท่านั้น แต่ยังรวมถึงการสร้างความแตกต่างของเซลล์ไขมันด้วย ซึ่งแสดงให้เห็นว่าอิมมูโนโปรทีโอโซมอาจมีหน้าที่หลายอย่างในการรักษาสภาวะสมดุลของเซลล์หลายชนิด[ 37 ]ต่อมา นอกเหนือจากโรคภูมิต้านตนเองแล้ว โปรตีน PSMB8 ยังเชื่อมโยงกับการวินิจฉัยโรคลิโปดิสโทรฟีอีกด้วย[ 38 ]บางครั้งความผิดปกติของการไกลโคซิเลชันก็เกี่ยวข้องด้วย เมื่อเร็วๆ นี้พบว่ารูปแบบที่กำหนดโดยพันธุกรรมบางรูปแบบเกิดจากกลุ่มอาการอักเสบอัตโนมัติที่เชื่อมโยงกับความผิดปกติของโปรทีโอโซมผ่าน PSMB8 ส่งผลให้เกิดกลุ่มอาการลิโปดิสโทรฟีที่เกิดขึ้นตามมาด้วยไข้โรคผิวหนังและแพนนิคูไลติส[ 38 ] [ 39 ] และกลุ่มอาการ นาคาโจ-นิชิมูระ[ 40 ]ซึ่งเป็นโรคอักเสบและผอมแห้งที่ถ่ายทอดทางพันธุกรรมที่แตกต่างกันซึ่งมีต้นกำเนิดมาจากประเทศญี่ปุ่น ผู้ป่วยที่เป็นโรค Nakajo-Nishimura จะมีไข้สูงเป็นระยะและมีผื่นแดงเป็นตุ่มคล้ายผื่นนูน และค่อยๆ มีอาการฝ่อ ของกล้ามเนื้อและ ไขมันในส่วนบนของร่างกาย โดยเฉพาะใบหน้าและแขนขา ทำให้มีลักษณะใบหน้าผอมบางและนิ้วมือยาวเรียวพร้อมข้อต่อหดเกร็ง[ 41 ]
อ่านเพิ่มเติม
- Goff SP (สิงหาคม 2546). "การตายโดยการกำจัดหมู่เอมีน: ระบบจำกัดโฮสต์แบบใหม่สำหรับ HIV-1" . Cell . 114 (3): 281– 283. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00602-0 . PMID 12914693 . S2CID 16340355 .
- Früh K, Yang Y, Arnold D, Chambers J, Wu L, Waters JB และ คณะ (พฤศจิกายน 1992). "การใช้เอ็กซอนทางเลือกและการประมวลผลของหน่วยย่อยโปรตีเอโซมที่เข้ารหัสโดยคอมเพล็กซ์ฮิสโตคอมแพติบิลิตีหลัก"วารสารเคมีชีวภาพ 267 ( 31): 22131– 22140. doi : 10.1016/S0021-9258(18)41645-6 . PMID 1429565 .
- Beck S, Kelly A, Radley E, Khurshid F, Alderton RP, Trowsdale J (พฤศจิกายน 1992). "การวิเคราะห์ลำดับดีเอ็นเอของบริเวณ MHC class II ของมนุษย์ขนาด 66 กิโลเบสที่เข้ารหัสกลุ่มยีนสำหรับการประมวลผลแอนติเจน" วารสารชีววิทยาโมเลกุล 228 ( 2): 433– 441. doi : 10.1016/0022-2836(92)90832-5 . PMID 1453454 .
- Glynne R, Powis SH, Beck S, Kelly A, Kerr LA, Trowsdale J (กันยายน 1991). "ยีนที่เกี่ยวข้องกับโปรตีเอโซมระหว่างตำแหน่งตัวขนส่ง ABC สองตำแหน่งในบริเวณคลาส II ของ MHC ของมนุษย์" Nature . 353 (6342): 357– 360. Bibcode : 1991Natur.353..357G . doi : 10.1038/353357a0 . PMID 1922342 . S2CID 4369131 .
- Ustrell V, Realini C, Pratt G, Rechsteiner M (ธันวาคม 1995). "โปรตีเอสหลายตัวเร่งปฏิกิริยาของเซลล์เม็ดเลือดขาวและเม็ดเลือดแดงของมนุษย์: กิจกรรมเปปติเดสที่แตกต่างกันและการตอบสนองต่อตัวควบคุม 11S" FEBS Letters . 376 (3): 155– 158. doi : 10.1016/0014-5793(95)01257-9 . PMID 7498531 . S2CID 8558045 .
- Kristensen P, Johnsen AH, Uerkvitz W, Tanaka K, Hendil KB (ธันวาคม 1994). "หน่วยย่อยของโปรตีเอโซมของมนุษย์จากเจล 2 มิติที่ระบุโดยการจัดลำดับบางส่วน" Biochemical and Biophysical Research Communications . 205 (3): 1785– 1789. doi : 10.1006/bbrc.1994.2876 . PMID 7811265 .
- Meinhardt T, Gräf U, Hämmerling GJ (1993). "โครงสร้างจีโนมที่แตกต่างกันของยีน Lmp7 ในหนูและมนุษย์: ลักษณะเฉพาะของยีนโปรตีเอโซมที่เข้ารหัสโดย MHC" Immunogenetics . 38 (5): 373– 379. doi : 10.1007/BF00210482 . PMID 8344725 . S2CID 39693212 .
- Glynne R, Kerr LA, Mockridge I, Beck S, Kelly A, Trowsdale J (เมษายน 1993). "ส่วนประกอบโปรตีเอโซมที่เข้ารหัสโดยคอมเพล็กซ์ฮิสโตคอมแพติบิลิตีหลัก LMP7: เอ็กซอนแรกทางเลือกและการประมวลผลหลังการแปล" European Journal of Immunology . 23 (4): 860– 866. doi : 10.1002/eji.1830230414 . PMID 8458375 . S2CID 44733094 .
- Roby KF, Yang Y, Gershon D, Hunt JS (พฤศจิกายน 1995). "การกระจายตัวของ mRNA และโปรตีนของหน่วยย่อยโปรตีเอโซม Lmp7 ในรกของมนุษย์" . ภูมิคุ้มกันวิทยา . 86 (3): 469– 474. PMC 1383953 . PMID 8550087 .
- Beck S, Abdulla S, Alderton RP, Glynne RJ, Gut IG, Hosking LK และ คณะ (มกราคม 1996). "พลวัตเชิงวิวัฒนาการของลำดับที่ไม่เข้ารหัสภายในบริเวณคลาส II ของ MHC ของมนุษย์" วารสารชีววิทยาโมเลกุล 255 ( 1): 1– 13. doi : 10.1006/jmbi.1996.0001 . PMID 8568858 .
- Hisamatsu H, Shimbara N, Saito Y, Kristensen P, Hendil KB, Fujiwara T และ คณะ (เมษายน 1996) "คู่ของหน่วยย่อยโปรตีเอโซมที่ถูกควบคุมแบบผกผันโดยอินเตอร์เฟรอนแกมมาที่ถูกระบุใหม่"วารสารการแพทย์เชิงทดลอง 183 ( 4): 1807– 1816. doi : 10.1084/jem.183.4.1807 . PMC 2192534 . PMID 8666937 .
- Seeger M, Ferrell K, Frank R, Dubiel W (มีนาคม 1997). "HIV-1 tat ยับยั้งโปรตีเอโซม 20 S และการกระตุ้นผ่านตัวควบคุม 11 S"วารสารเคมีชีวภาพ 272 ( 13): 8145– 8148. doi : 10.1074/jbc.272.13.8145 . PMID 9079628 .
- Kim TG, Lee YH, Choi HB, Han H (มีนาคม 1996). "อัลลีลที่ค้นพบใหม่ 2 แบบของ LMP7 ที่เข้ารหัสโดยคอมเพล็กซ์ฮิสโตคอมแพติบิลิตีหลักในประชากรเกาหลี" Human Immunology . 46 (1): 61– 64. doi : 10.1016/0198-8859(95)00172-7 . PMID 9157092 .
- Vives-Pi M, Vargas F, James RF, Trowsdale J, Costa M, Sospedra M และ คณะ (สิงหาคม 1997). "หน่วยย่อยของโปรตีเอโซม โพลีเปปไทด์มวลโมเลกุลต่ำ 2 และ 7 มีการแสดงออกมากเกินไปในเซลล์เป้าหมายในโรคไทรอยด์ที่เกิดจากภูมิคุ้มกันตนเอง แต่ไม่พบในโรคเบาหวานที่ต้องพึ่งอินซูลิน: นัยสำคัญสำหรับภูมิคุ้มกันตนเอง" Tissue Antigens . 50 (2): 153– 163. doi : 10.1111/j.1399-0039.1997.tb02854.x . PMID 9271825 .
- มาดานี เอ็น, คาบัต ดี (ธันวาคม 1998) "สารยับยั้งภายนอกของไวรัสภูมิคุ้มกันบกพร่องของมนุษย์ในเซลล์เม็ดเลือดขาวของมนุษย์ถูกเอาชนะโดยโปรตีน Vif ของไวรัส " วารสารไวรัสวิทยา . 72 (12): 10251– 10255. ดอย : 10.1128/JVI.72.12.10251-10255.1998 . PMC 110608 . PMID9811770 .
- Simon JH, Gaddis NC, Fouchier RA, Malim MH (ธันวาคม 1998). "หลักฐานสำหรับฟีโนไทป์ต่อต้าน HIV-1 ของเซลล์ที่เพิ่งค้นพบใหม่" Nature Medicine . 4 (12): 1397– 1400. doi : 10.1038/3987 . PMID 9846577 . S2CID 25235070 .
- Sewell AK, Price DA, Teisserenc H, Booth BL, Gileadi U, Flavin FM และ คณะ (มิถุนายน 1999). "IFN-gamma เปิดเผยอีพิโทปของเซลล์ T ที่เป็นพิษต่อเซลล์ที่ซ่อนเร้นในเอนไซม์รีเวอร์สทรานสคริปเทสของ HIV-1" วารสารภูมิคุ้มกันวิทยา 162 ( 12). บัลติมอร์: 7075– 7079. doi : 10.4049/jimmunol.162.12.7075 . PMID 10358150 . S2CID 255320218 .