หมู่เลือด ABO ถูกค้นพบครั้งแรกโดยแพทย์ชาวออสเตรียชื่อKarl Landsteinerซึ่งทำงานอยู่ที่สถาบันพยาธิวิทยาและกายวิภาคศาสตร์แห่งมหาวิทยาลัยเวียนนา (ปัจจุบันคือมหาวิทยาลัยการแพทย์เวียนนา ) ในปี ค.ศ. 1900 เขาพบว่าเซลล์เม็ดเลือดแดงจะจับตัวกันเป็นก้อน ( agglutinate ) เมื่อผสมในหลอดทดลองกับซีรั่มจากบุคคลต่างๆ และเลือดของมนุษย์บางส่วนก็จับตัวเป็นก้อนกับเลือดของสัตว์ด้วย^{[ 7 ]}เขาเขียนเชิงอรรถไว้สองประโยค:

เซรั่มของมนุษย์ที่มีสุขภาพดีไม่เพียงแต่ทำให้เซลล์เม็ดเลือดแดงของสัตว์จับตัวกันเท่านั้น แต่ยังมักจับตัวกับเซลล์เม็ดเลือดแดงของมนุษย์จากบุคคลอื่นด้วย ยังคงต้องพิจารณาว่าปรากฏการณ์นี้เกี่ยวข้องกับความแตกต่างโดยกำเนิดระหว่างบุคคลหรือเป็นผลมาจากความเสียหายจากแบคทีเรียบางชนิด^{[ 8 ]}

นี่เป็นหลักฐานแรกที่แสดงให้เห็นว่าเลือดของมนุษย์มีความแตกต่างกัน — เดิมทีเชื่อกันว่ามนุษย์ทุกคนมีเลือดที่คล้ายคลึงกัน ปีต่อมาในปี 1901 เขาได้ทำการสังเกตอย่างแน่ชัดว่าซีรั่มในเลือดของบุคคลหนึ่งจะจับตัวกับซีรั่มของบุคคลอื่นได้เท่านั้น จากนั้นเขาจึงจำแนกเลือดของมนุษย์ออกเป็นสามกลุ่ม ได้แก่ กลุ่ม A กลุ่ม B และกลุ่ม C เขากำหนดว่าเลือดกลุ่ม A จะจับตัวกับเลือดกลุ่ม B แต่จะไม่จับตัวกับเลือดกลุ่มเดียวกัน ในทำนองเดียวกัน เลือดกลุ่ม B จะจับตัวกับเลือดกลุ่ม A ส่วนเลือดกลุ่ม C นั้นแตกต่างออกไปตรงที่มันจะจับตัวกับทั้งเลือดกลุ่ม A และ B ^{[ 9 ]}

นี่คือการค้นพบหมู่เลือดที่ทำให้แลนด์สไตเนอร์ได้รับรางวัลโนเบลสาขาสรีรวิทยาหรือการแพทย์ในปี พ.ศ. 2473 ในบทความของเขา เขาได้อ้างถึงปฏิสัมพันธ์ของหมู่เลือดเฉพาะว่าเป็นไอโซแอกกลูติเนชัน และยังได้แนะนำแนวคิดของแอกกลูตินิน (แอนติบอดี) ซึ่งเป็นพื้นฐานที่แท้จริงของปฏิกิริยาแอนติเจน-แอนติบอดีในระบบ ABO ^{[ 10 ]}เขายืนยันว่า:

อาจกล่าวได้ว่ามีแอกกลูตินินอย่างน้อยสองประเภทที่แตกต่างกัน ประเภทหนึ่งอยู่ใน A อีกประเภทหนึ่งอยู่ใน B และทั้งสองประเภทอยู่รวมกันใน C เซลล์เม็ดเลือดแดงไม่ทำปฏิกิริยากับแอกกลูตินินที่มีอยู่ในซีรั่มเดียวกัน^{[ 9 ]}

ดังนั้น เขาจึงค้นพบแอนติเจนสองชนิด ( แอกกลูติโนเจน A และ B) และแอนติบอดีสองชนิด (แอกกลูตินิน — แอนตี้-A และแอนตี้-B) กลุ่มที่สามของเขา (C) แสดงให้เห็นว่าไม่มีแอนติเจน A และ B แต่มีแอนตี้-A และแอนตี้-B ^{[ 10 ]}ในปีต่อมา นักศึกษาของเขา Adriano Sturli และ Alfred von Decastello ค้นพบประเภทที่สี่ (แต่ไม่ได้ตั้งชื่อ และเรียกมันว่า "ไม่มีประเภทเฉพาะ") ^{[ 11 ] [ 12 ]}

ในปี พ.ศ. 2453 Ludwik HirszfeldและEmil Freiherr von Dungernได้แนะนำคำว่า 0 (null) สำหรับกลุ่มที่ Landsteiner กำหนดให้เป็น C และ AB สำหรับประเภทที่ค้นพบโดย Sturli และ von Decastello พวกเขายังเป็นคนแรกที่อธิบายการถ่ายทอดทางพันธุกรรมของกลุ่มเลือดอีกด้วย^{[ 13 ] [ 14 ]}

Jan Janskýนักเซรุ่มวิทยาชาวเช็กได้นำเสนอการจำแนกหมู่เลือดโดยอิสระในปี พ.ศ. 2450 ในวารสารท้องถิ่น^{[ 15 ]}เขาใช้เลขโรมัน I, II, III และ IV (ซึ่งตรงกับหมู่เลือด O, A, B และ AB ในปัจจุบัน) โดยที่ Janský ไม่รู้ แพทย์ชาวอเมริกันWilliam L. Mossได้คิดค้นการจำแนกที่แตกต่างออกไปเล็กน้อยโดยใช้เลขเดียวกัน^{[ 16 ]}โดย I, II, III และ IV ของเขาตรงกับหมู่เลือด AB, A, B และ O ในปัจจุบัน^{[ 12 ]}

ระบบทั้งสองนี้ก่อให้เกิดความสับสนและอันตรายที่อาจเกิดขึ้นในการปฏิบัติทางการแพทย์ ระบบของ Moss ถูกนำมาใช้ในสหราชอาณาจักร ฝรั่งเศส และสหรัฐอเมริกา ในขณะที่ระบบของ Janský เป็นที่นิยมในประเทศส่วนใหญ่ในยุโรปและบางส่วนของสหรัฐอเมริกา เพื่อแก้ไขความสับสนวุ่นวายสมาคมภูมิคุ้มกันวิทยาแห่งอเมริกาสมาคมแบคทีเรียวิทยาแห่งอเมริกาและสมาคมพยาธิวิทยาและแบคทีเรียวิทยา ได้ร่วมกันแนะนำในปี 1921 ให้ใช้การจำแนกประเภทของ Jansky ตามลำดับความสำคัญ^{[ 17 ]}แต่ก็ไม่ได้ปฏิบัติตามอย่างเคร่งครัดในที่ที่เคยใช้ระบบของ Moss ^{[ 18 ]}

ในปี พ.ศ. 2460 แลนด์สไตเนอร์ได้ย้ายไปที่สถาบันวิจัยการแพทย์ร็อกกีเฟลเลอร์ในนิวยอร์ก ในฐานะสมาชิกของคณะกรรมการสภาวิจัยแห่งชาติที่เกี่ยวข้องกับการจัดกลุ่มเลือด เขาเสนอให้แทนที่ระบบของ Janský และ Moss ด้วยตัวอักษร O, A, B และ AB (มีความสับสนอีกประการหนึ่งเกี่ยวกับการใช้ตัวเลข 0 สำหรับค่าว่าง ของเยอรมัน ตามที่ Hirszfeld และ von Dungern นำเสนอ เนื่องจากคนอื่นใช้ตัวอักษร O สำหรับohneซึ่งหมายถึงไม่มีหรือศูนย์ แลนด์สไตเนอร์เลือกใช้คำหลัง^{[ 18 ]} ) การจัดประเภทนี้ได้รับการยอมรับโดยสภาวิจัยแห่งชาติและเป็นที่รู้จักกันในชื่อต่างๆ เช่น การจัดประเภทของสภาวิจัยแห่งชาติ การจัดประเภทระหว่างประเทศ และที่นิยมมากที่สุดคือการจัดประเภทของแลนด์สไตเนอร์ "ใหม่" ระบบใหม่นี้ได้รับการยอมรับอย่างค่อยเป็นค่อยไปและในช่วงต้นทศวรรษ พ.ศ. 2493 ก็มีการใช้กันอย่างแพร่หลาย^{[ 19 ]}

การใช้หมู่เลือดในการถ่ายเลือดในทางปฏิบัติครั้งแรกเกิดขึ้นโดยแพทย์ชาวอเมริกันชื่อReuben Ottenbergในปี 1907 การประยุกต์ใช้ในวงกว้างเริ่มขึ้นในช่วงสงครามโลกครั้งที่หนึ่ง (1914–1915) เมื่อเริ่มมีการใช้กรดซิตริกเพื่อป้องกันการเกิดลิ่มเลือด^{[ 10 ]} Felix Bernsteinได้สาธิตรูปแบบการถ่ายทอดหมู่เลือดที่ถูกต้องของอัลลีล หลายตัว ที่ตำแหน่งเดียวในปี 1924 ^{[ 20 ]} Watkins และ Morgan ในอังกฤษ ค้นพบว่าอีพิโทป ABO เกิดจากน้ำตาล โดยเฉพาะอย่างยิ่งN -acetylgalactosamineสำหรับหมู่เลือด A และกาแลคโตสสำหรับหมู่เลือด B ^{[ 21 ] [ 22 ] [ 23 ]}หลังจากมีการตีพิมพ์เอกสารจำนวนมากที่อ้างว่าสาร ABH ทั้งหมดติดอยู่กับไกลโคสฟิงโกลิปิด Finne et al . (1978) พบว่าไกลโคโปรตีนของเม็ดเลือดแดงของมนุษย์มีสายโซ่โพลีแลคโตซา มีน ^{[ 24 ]}ซึ่งมีสาร ABH ติดอยู่และเป็นตัวแทนของแอนติเจนส่วนใหญ่^{[ 25 ] [ 26 ] [ 27 ]}ไกลโคโปรตีนหลักที่บรรจุแอนติเจน ABH ได้รับการระบุว่าเป็นโปรตีน Band 3 และ Band 4.5 และไกลโคฟอริน^{[ 28 ]}ต่อมา กลุ่มของยามาโมโตะได้แสดงชุดไกลโคซิลทรานสเฟอเรสที่แม่นยำซึ่งให้เอพิโทป A, B และ O ^{[ 29 ]}

• 
  แผนภาพแสดงสายโซ่คาร์โบไฮเดรตที่กำหนดหมู่เลือด ABO
• 
  การตรวจเลือดนักเรียน นำเลือด 3 หยดมาผสมกับซีรั่มแอนติบี (ซ้าย) และแอนติเอ (ขวา) การจับกลุ่มของเม็ดเลือดแดงกับแอนติเอ บ่งชี้ว่าบุคคลนี้มีหมู่เลือดเอ
• 
  ในมนุษย์มีแอนติเจนอิมมูโนโกลบูลินพื้นฐาน 3 รูปแบบที่มีโครงสร้างทางเคมีคล้ายกันมากแต่แตกต่างกันอย่างชัดเจน วงกลมสีแดงแสดงตำแหน่งที่มีความแตกต่างในโครงสร้างทางเคมีในบริเวณที่จับแอนติเจน (บางครั้งเรียกว่าบริเวณที่จับแอนติบอดี) ของอิมมูโนโกลบูลินของมนุษย์ โปรดสังเกตว่าแอนติเจนชนิด O ไม่มีบริเวณที่จับ^{[ 30 ]}

หมู่เลือด A ประกอบด้วยกลุ่มย่อยประมาณ 20 กลุ่ม โดย A1 และ A2 เป็นกลุ่มที่พบได้บ่อยที่สุด (มากกว่า 99%) A1 คิดเป็นประมาณ 80% ของหมู่เลือด A ทั้งหมด และ A2 คิดเป็นเกือบทั้งหมดที่เหลือ^{[ 38 ]}กลุ่มย่อยทั้งสองนี้ไม่สามารถใช้ทดแทนกันได้เสมอไปในแง่ของการถ่ายเลือด เนื่องจากผู้ที่มีหมู่เลือด A2 บางคนสร้างแอนติบอดีต่อแอนติเจน A1 ในบางกรณีที่พบได้ยาก อาจเกิดภาวะแทรกซ้อนขึ้นได้เมื่อทำการตรวจหาหมู่เลือด^{[ 38 ]}

ด้วยการพัฒนาการจัดลำดับดีเอ็นเอทำให้สามารถระบุอัลลีลจำนวนมากขึ้นที่ตำแหน่ง ABO ซึ่งแต่ละอัลลีลสามารถจัดประเภทเป็น A, B หรือ O ตามปฏิกิริยาต่อการถ่ายเลือด แต่สามารถแยกแยะได้ด้วยความแปรผันใน ลำดับ ดีเอ็นเอมีอัลลีล ทั่วไปหกชนิด ในบุคคลผิวขาวของยีน ABOที่สร้างหมู่เลือด: ^{[ 39 ] [ 40 ]}

การศึกษาเดียวกันนี้ยังระบุอัลลีลที่หายาก 18 ตัว ซึ่งโดยทั่วไปจะมีกิจกรรมไกลโคซิเลชันที่อ่อนแอกว่า ผู้ที่มีอัลลีล A ที่อ่อนแอบางครั้งอาจแสดงแอนติบอดีต่อ A ได้ แม้ว่าโดยปกติแล้วแอนติบอดีเหล่านี้จะไม่มีความสำคัญทางคลินิก เนื่องจากไม่สามารถโต้ตอบกับแอนติเจนได้อย่างเสถียรที่อุณหภูมิร่างกาย^{[ 41 ]}

Cis ABเป็นรูปแบบที่หายากอีกรูปแบบหนึ่ง ซึ่งแอนติเจน A และ B ถูกส่งต่อพร้อมกันจากผู้ปกครองคนเดียว^{[ 42 ]}

การกระจายตัวของหมู่เลือด A, B, O และ AB แตกต่างกันไปทั่วโลกตามประชากร นอกจากนี้ยังมีความแตกต่างในการกระจายตัวของหมู่เลือดภายในกลุ่มย่อยของประชากรมนุษย์ด้วย

ในสหราชอาณาจักร การกระจายความถี่ของหมู่เลือดในประชากรยังคงแสดงความสัมพันธ์บางอย่างกับการกระจายของชื่อสถานที่และการรุกรานและการอพยพที่ต่อเนื่องกัน รวมถึงชาวเคลต์ชาวนอร์สชาวเดนมาร์ก ชาว แองโกล-แซกซอนและชาวนอร์มันซึ่งมีส่วนทำให้เกิดหน่วยคำในชื่อสถานที่และยีนในประชากร ชาวเคลต์พื้นเมืองมีแนวโน้มที่จะมีหมู่เลือด O มากกว่า ในขณะที่ประชากรกลุ่มอื่น ๆ มีแนวโน้มที่จะมีหมู่เลือด A มากกว่า^{[ 43 ]}

อัลลีล O ทั่วไปสองชนิดคือ O01 และ O02 มีนิวคลีโอไทด์ 261 ตัวแรก เหมือนกับอัลลีลกลุ่ม A คือ A01 ^{[ 44 ]}อย่างไรก็ตาม ต่างจากอัลลีลกลุ่ม A ตรงที่ เบส กัวโนซีนถูกลบออกไปในภายหลัง การกลาย พันธุ์แบบเลื่อนเฟรมนี้ส่งผลให้เกิดรหัสหยุด ก่อนกำหนด ตัวแปรนี้พบได้ทั่วโลก และน่าจะเกิดขึ้นก่อนการอพยพของมนุษย์จากแอฟริกาอัลลีล O01 ถือว่าเกิดขึ้นก่อนอัลลีล O02

นักชีววิทยาวิวัฒนาการบางคนตั้งทฤษฎีว่ามีสายพันธุ์หลักสี่สายพันธุ์ของยีน ABO และการกลายพันธุ์ที่สร้างหมู่เลือด O เกิดขึ้นอย่างน้อยสามครั้งในมนุษย์^{[ 45 ]}จากสายพันธุ์ที่เก่าแก่ที่สุดไปจนถึงสายพันธุ์ที่อายุน้อยที่สุด สายพันธุ์เหล่านี้ประกอบด้วยอัลลีลต่อไปนี้: ^A101 /A201/O09 , B101 , O02และO01การคงอยู่ของอัลลีล O อย่างต่อเนื่องนั้นสันนิษฐานว่าเป็นผลมาจากการคัดเลือกแบบสมดุล [ ^{45 ]}ทั้งสองทฤษฎีขัดแย้งกับทฤษฎีก่อนหน้านี้ที่ว่าหมู่เลือด O วิวัฒนาการมาก่อน

เป็นไปได้ว่าแอนติเจนจากอาหารและสิ่งแวดล้อม (แอนติเจนจากแบคทีเรีย ไวรัส หรือพืช) มีอีพิโทปที่คล้ายคลึงกับแอนติเจนไกลโคโปรตีน A และ B มากพอ แอนติบอดีที่สร้างขึ้นต่อต้านแอนติเจนจากสิ่งแวดล้อมเหล่านี้ในช่วงปีแรกของชีวิตสามารถทำปฏิกิริยาข้ามกับเซลล์เม็ดเลือดแดงที่ไม่เข้ากันกับหมู่เลือด ABO ที่สัมผัสกันในระหว่างการถ่ายเลือดในภายหลัง แอนติบอดีต่อต้าน A สันนิษฐานว่ามีต้นกำเนิดมาจากการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันต่อไวรัสไข้หวัดใหญ่ซึ่งมีอีพิโทปที่คล้ายคลึงกับ α-DN-galactosamine บนไกลโคโปรตีน A มากพอที่จะทำให้เกิดปฏิกิริยาข้ามได้ แอนติบอดีต่อต้าน B สันนิษฐานว่ามีต้นกำเนิดมาจากแอนติบอดีที่ผลิตขึ้นต่อต้านแบคทีเรียแกรมลบเช่นE. coliซึ่งทำปฏิกิริยาข้ามกับ α-D-galactose บนไกลโคโปรตีน B ^{[ 46 ]}

อย่างไรก็ตาม มีความเป็นไปได้มากกว่าที่แรงผลักดันวิวัฒนาการของความหลากหลายของอัลลีลคือการคัดเลือกแบบขึ้นอยู่กับความถี่เชิงลบ เซลล์ที่มีแอนติเจนเมมเบรนรูปแบบหายากจะถูกระบบภูมิคุ้มกันแยกแยะได้ง่ายกว่าจากเชื้อโรคที่มีแอนติเจนจากโฮสต์อื่น ดังนั้น บุคคลที่มีชนิดที่หายากจึงมีความสามารถในการตรวจจับเชื้อโรคได้ดีกว่า ความหลากหลายภายในประชากรที่สูงที่สังเกตได้ในประชากรมนุษย์จึงเป็นผลมาจากการคัดเลือกตามธรรมชาติในแต่ละบุคคล^{[ 47 ]}

แอนติเจน ABO ยังแสดงออกบนไกลโคโปรตีนของปัจจัย von Willebrand (vWF) ^{[ 50 ]}ซึ่งมีส่วนร่วมในภาวะห้ามเลือด (การควบคุมการตกเลือด) อันที่จริง การมีเลือดกรุ๊ป O ทำให้มีแนวโน้มที่จะตกเลือด^{[ 51 ]}เนื่องจาก 30% ของความแปรผันทางพันธุกรรมทั้งหมดที่สังเกตได้ใน vWF ในพลาสมานั้นอธิบายได้ด้วยผลของหมู่เลือด ABO ^{[ 52 ]}และบุคคลที่มีเลือดกรุ๊ป O โดยปกติจะมีระดับ vWF (และปัจจัย VIII ) ในพลาสมาต่ำกว่าบุคคลที่ไม่ใช่ O อย่างมี นัยสำคัญ ^{[ 53 ] [ 54 ]}นอกจากนี้ vWF ยังถูกย่อยสลายได้เร็วขึ้นเนื่องจากความชุกของหมู่เลือด O ที่มีตัวแปร Cys1584 ของ vWF ( โพลีมอร์ฟิซึม ของกรดอะมิโน ใน VWF) สูงกว่า ^{[ 55 ]}ยีนสำหรับADAMTS13 ( โปรตีเอสที่ตัด vWF ) อยู่ใน แถบ q34.2 ของ โครโมโซมมนุษย์ 9 ซึ่ง เป็นตำแหน่งเดียวกับหมู่เลือด ABO ระดับ vWF ที่สูงขึ้นมักพบได้บ่อยในผู้ที่เป็นโรคหลอดเลือดสมองตีบ (จากลิ่มเลือด) เป็นครั้งแรก ผลการศึกษานี้พบว่าการเกิดโรคไม่ได้รับผลกระทบจากโพลีมอร์ฟิซึมของ ADAMTS13 และปัจจัยทางพันธุกรรมที่สำคัญเพียงอย่างเดียวคือหมู่เลือดของบุคคลนั้น^{[ 56 ]}

แอนติเจนหมู่เลือด ABO(H) ยังถูกขนส่งโดยไกลโคโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการห้ามเลือดอื่นๆ เช่น ไกลโคโปรตีนเกล็ดเลือด Ibα ซึ่งเป็นลิแกนด์สำหรับ vWF บนเกล็ดเลือด^{[ 57 ]}ความสำคัญของการแสดงออกของแอนติเจน ABO(H) บนไกลโคโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการห้ามเลือดอื่นๆ เหล่านี้ยังไม่ได้รับการกำหนดอย่างชัดเจน แต่ก็อาจมีความเกี่ยวข้องกับการตกเลือดและการเกิดลิ่มเลือดได้เช่นกัน

ความไม่เข้ากันของหมู่เลือด ABO ระหว่างแม่และลูกมักไม่ก่อให้เกิดโรคโลหิตจางเม็ดเลือดแดงแตกในทารกแรกเกิด (HDN) เนื่องจากแอนติบอดีต่อหมู่เลือด ABO มักเป็น ชนิด IgMซึ่งไม่สามารถผ่านรกได้ อย่างไรก็ตาม ในแม่ที่มีหมู่เลือด O จะมีการสร้างแอนติบอดี ABO ชนิดIgGและทารกอาจเกิดโรคโลหิตจางเม็ดเลือดแดงแตกจากหมู่เลือด ABOได้^{[ 58 ]}

ในเซลล์มนุษย์ อัลลีล ABO และไกลโคซิลทรานสเฟอเรสที่เข้ารหัสโดยอัลลีลเหล่านี้ได้รับการอธิบายไว้ในสภาวะมะเร็งหลายชนิด^{[ 59 ]}การใช้แอนติบอดีโมโนโคลนอลต่อต้าน GTA/GTB แสดงให้เห็นว่าการสูญเสียเอนไซม์เหล่านี้มีความสัมพันธ์กับมะเร็งกระเพาะปัสสาวะและเยื่อบุช่องปาก^{[ 60 ] [ 61 ]}นอกจากนี้ การแสดงออกของแอนติเจนหมู่เลือด ABO ในเนื้อเยื่อมนุษย์ปกติขึ้นอยู่กับชนิดของการแยกแยะของเยื่อบุผิว ในมะเร็งของมนุษย์ส่วนใหญ่ รวมถึงมะเร็งช่องปาก เหตุการณ์สำคัญที่เป็นส่วนหนึ่งของกลไกพื้นฐานคือการลดลงของการแสดงออกของแอนติเจน A และ B ^{[ 62 ]}การศึกษาหลายชิ้นพบว่าการควบคุม GTA และ GTB ที่ลดลงเกิดขึ้นในมะเร็งช่องปากที่เกี่ยวข้องกับการพัฒนาของเนื้องอก^{[ 62 ] [ 63 ]}เมื่อไม่นานมานี้ การศึกษาการเชื่อมโยงจีโนมทั่วทั้งจีโนม (GWAS) ได้ระบุตัวแปรในตำแหน่ง ABO ที่เกี่ยวข้องกับความเสี่ยงต่อมะเร็งตับอ่อน^{[ 64 ]} นอกจากนี้ การศึกษา GWAS ขนาดใหญ่อีกการศึกษาหนึ่งได้เชื่อมโยงกลุ่มเลือด ABO-histo รวมถึงสถานะผู้หลั่ง FUT2 กับการมีอยู่ของแบคทีเรียสายพันธุ์เฉพาะในไมโครไบโอมในลำไส้ ในกรณีนี้ การเชื่อมโยงคือกับBacteroidesและFaecalibacterium spp . Bacteroidesของ OTU (หน่วยอนุกรมวิธานปฏิบัติการ) เดียวกันได้รับการแสดงให้เห็นว่าเกี่ยวข้องกับโรคลำไส้อักเสบ^{[ 65 ] [ 66 ]}ดังนั้น การศึกษานี้จึงชี้ให้เห็นถึงบทบาทสำคัญของแอนติเจนกลุ่มเลือด ABO histo ในฐานะตัวเลือกสำหรับการปรับเปลี่ยนไมโครไบโอมของมนุษย์โดยตรงในภาวะสุขภาพและโรค^{[ 67 ]}

การศึกษาคะแนนความเสี่ยงทางพันธุกรรมแบบหลายตำแหน่งโดยอิงจากการรวมกันของ 27 ตำแหน่ง รวมถึงยีน ABO ระบุบุคคลที่มีความเสี่ยงเพิ่มขึ้นสำหรับทั้งการเกิดและการเกิดซ้ำของโรคหลอดเลือดหัวใจ ตลอดจนผลประโยชน์ทางคลินิกที่เพิ่มขึ้นจากการบำบัดด้วยสแตติน การศึกษานี้อิงจากการศึกษากลุ่มประชากรในชุมชน (การศึกษา Malmo Diet and Cancer) และการทดลองแบบสุ่มควบคุมเพิ่มเติมอีกสี่ครั้งของกลุ่มประชากรป้องกันขั้นต้น (JUPITER และ ASCOT) และกลุ่มประชากรป้องกันขั้นทุติยภูมิ (CARE และ PROVE IT-TIMI 22) ^{[ 68 ]}