เอทีพี ซินเทส
แบบจำลองโมเลกุลของเอนไซม์ ATP synthase ที่ได้จากการวิเคราะห์ด้วยรังสีเอกซ์ ส่วนสเตเตอร์ไม่ได้แสดงในภาพนี้
ตัวระบุ
หมายเลข EC	7.1.2.2
หมายเลข CAS	9000-83-3
ฐานข้อมูล
อินท์เอ็นซ์	มุมมองของ IntEnz
เบรนด้า	เบรนด้าเข้าร่วม
เอ็กซ์แพซี่	มุมมองของ NiceZyme
เคกก์	รายการ KEGG
เมตาไซค์	วิถีการเผาผลาญ
ไพรแอม	ประวัติโดยย่อ
โครงสร้างPDB	RCSB PDB PDBe PDBsum
ออนโทโลยีของยีน	อามิโก้ / ควิกโก้
ค้นหา พีเอ็มซี บทความ พับเมด บทความ เอ็นซีบีไอ โปรตีน

เอนไซม์ ATP synthaseเป็นเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาการสร้างโมเลกุลเก็บพลังงานอะดีโนซีนไตรฟอสเฟต (ATP) โดยใช้อะดีโนซีนไดฟอสเฟต (ADP) และฟอสเฟต อนินทรีย์ (Pi ₎ ATP synthase เป็นเครื่องจักรระดับโมเลกุลปฏิกิริยารวมที่เร่งโดย ATP synthase คือ:

• ADP + Pi ₊ 2H ⁺ _ออก ⇌ ATP + H2O ₊ 2H ⁺ _เข้า

เอนไซม์ ATP synthase อยู่บริเวณเยื่อหุ้มเซลล์และสร้างช่องเปิดที่โปรตอนสามารถเคลื่อนที่ผ่านจากบริเวณที่มีความเข้มข้นสูงไปยังบริเวณที่มีความเข้มข้นต่ำ ทำให้เกิดพลังงานสำหรับการสังเคราะห์ ATP ความแตกต่างของศักย์ไฟฟ้า เคมีนี้ เกิดขึ้นจากห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนและช่วยให้เซลล์สามารถเก็บพลังงานในรูป ATP ไว้ใช้ในภายหลัง ใน เซลล์โปรคาริโอต เอนไซม์ ATP synthase อยู่บริเวณเยื่อหุ้มพลาสมาในขณะที่ใน เซลล์ยูคาริโอตจะอยู่บริเวณเยื่อหุ้มไมโทคอนเดรีย ชั้นใน สิ่งมีชีวิตที่สามารถสังเคราะห์แสงได้ยังมีเอนไซม์ ATP synthase อยู่บริเวณเยื่อไทลาคอยด์ซึ่งในพืชจะอยู่ในคลอโรพลาสต์และในไซยาโนแบคทีเรียจะอยู่ในไซโตพลาสซึม

ATP synthase ของยูคาริโอตเป็นF-ATPases (ซึ่งโดยปกติจะทำงานเป็น ATP synthase แทนที่จะเป็นATPaseในสภาพแวดล้อมของเซลล์) และทำงาน "ในทิศทางตรงกันข้าม" กับ ATPase (ATPases เร่งปฏิกิริยาการสลายตัวของATPเป็นADPและไอออนฟอสเฟต อิสระ ) บทความนี้กล่าวถึงประเภทนี้เป็นหลัก F-ATPase ประกอบด้วยหน่วยย่อยหลักสองหน่วยคือ F _Oและ F ₁ซึ่งมีกลไกมอเตอร์แบบหมุนที่ช่วยให้สามารถผลิต ATP ได้^{[ 1 ] [ 2 ]}

เศษส่วน F ₁ได้รับชื่อมาจากคำว่า "เศษส่วน 1" และ F _O (เขียนเป็นตัวห้อย "o" ไม่ใช่ "ศูนย์") ได้รับชื่อมาจากการเป็นเศษส่วนที่จับกับโอลิโกไมซินซึ่งเป็นยาปฏิชีวนะที่ได้จากธรรมชาติชนิดหนึ่งที่สามารถยับยั้งหน่วย F _Oของ ATP synthase ได้ ^{[ 3 ] [ 4 ]}บริเวณการทำงานเหล่านี้ประกอบด้วยหน่วยย่อยโปรตีนที่แตกต่างกัน — โปรดดูตาราง เอนไซม์นี้ใช้ในการสังเคราะห์ ATP ผ่านการหายใจแบบใช้ออกซิเจน

ATP synthase ซึ่งอยู่ภายในเยื่อไทลาคอยด์และเยื่อไมโทคอนเดรียชั้นในประกอบด้วยสองส่วนคือ F _Oและ F ₁ F _Oทำให้เกิดการหมุนของ F ₁และประกอบด้วยวงแหวน c และหน่วยย่อย a, b สองหน่วย และ F6 F ₁ประกอบด้วยหน่วยย่อย α, β, γ และ δ F ₁มีส่วนที่ละลายน้ำได้ซึ่งสามารถไฮโดรไลซ์ ATP ได้ ในทางกลับกัน F _Oส่วนใหญ่มีบริเวณที่ไม่ชอบน้ำ F _Oและ F ₁สร้างทางเดินสำหรับการเคลื่อนที่ของโปรตอนข้ามเยื่อหุ้มเซลล์^{[ 7 ]}

ส่วน F1 ของเอนไซม์ ATP synthase มี คุณสมบัติ ชอบน้ำและทำหน้าที่ไฮโดรไลซ์ ATP หน่วย F1 _ยื่นเข้าไปในไซโตพลาสซึม ( เมทริกซ์และสโตรมา_ในไมโทคอนเดรียและคลอโรพลาสต์ตามลำดับ) หน่วยย่อย α และ β รวมกันเป็นเฮกซาเมอร์ที่มีตำแหน่งจับ 6 ตำแหน่ง โดยสามตำแหน่งนั้นไม่มีฤทธิ์เร่งปฏิกิริยาและจับกับ ADP

หน่วยย่อยอีกสามหน่วยทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาการสังเคราะห์ ATP หน่วยย่อย F ₁ อื่นๆ γ, δ และ ε เป็นส่วนหนึ่งของกลไกมอเตอร์หมุน (โรเตอร์/แกน) หน่วยย่อย γ ช่วยให้ β เปลี่ยนแปลงโครงสร้าง (เช่น สถานะปิด สถานะเปิดครึ่งหนึ่ง และสถานะเปิด) ซึ่งช่วยให้ ATP สามารถจับและปล่อยออกมาได้เมื่อสังเคราะห์แล้ว อนุภาค F ₁มีขนาดใหญ่และสามารถมองเห็นได้ในกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนแบบส่งผ่านโดยการย้อมสีแบบลบ^{[ 8 ]}อนุภาคเหล่านี้มีเส้นผ่านศูนย์กลาง 9 นาโนเมตรที่กระจายอยู่ทั่วเยื่อหุ้มไมโทคอนเดรียชั้นใน

F _Oเป็น โปรตีน ที่ไม่ละลาย น้ำ มีซับยูนิต 8 หน่วยและวงแหวนทรานส์เมมเบรน วงแหวนมีรูปร่างแบบเตตระเมอร์ ที่มีโปรตีน แบบเฮลิกซ์-ลูป-เฮลิกซ์ซึ่งจะมีการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างเมื่อถูกโปรตอนและดีโปรตอนทำให้ซับยูนิตข้างเคียงหมุน ส่งผลให้ F _{O หมุน ซึ่งส่งผลต่อโครงสร้างของ F 1}ด้วยส่งผลให้สถานะของซับยูนิตอัลฟาและเบตาเปลี่ยนไป บริเวณ F _Oของ ATP synthase เป็นรูพรุนโปรตอนที่ฝังอยู่ในเยื่อหุ้มไมโทคอนเดรีย ประกอบด้วยซับยูนิตหลัก 3 หน่วย คือ a, b และ c ซับยูนิต c 6 หน่วยประกอบเป็นวงแหวนโรเตอร์ และซับยูนิต b ประกอบเป็นก้านที่เชื่อมต่อกับ F ₁ OSCP ซึ่งป้องกันไม่ให้เฮกซาเมอร์ αβ หมุน ซับยูนิต a เชื่อมต่อ b กับวงแหวน c ^{[ 11 ]}มนุษย์มีซับยูนิตเพิ่มเติมอีก 6 หน่วย คือd , e , f , g , F6และ8 (หรือ A6L) ส่วนนี้ของเอนไซม์ตั้งอยู่ในเยื่อหุ้มชั้นในของไมโทคอนเดรีย และเชื่อมโยงการเคลื่อนย้ายโปรตอนเข้ากับการหมุนซึ่งก่อให้เกิดการสังเคราะห์ ATP ในบริเวณ _F1

ในยูคาริโอต F _O ของไมโทคอนเดรีย จะก่อตัวเป็นไดเมอร์ที่โค้งงอเยื่อหุ้มเซลล์ ไดเมอร์เหล่านี้จะจัดเรียงตัวเองเป็นแถวยาวที่ปลายคริสเตซึ่งอาจเป็นขั้นตอนแรกของการก่อตัวของคริสเต^{[ 12 ]} _{แบบจำลองอะตอมสำหรับบริเวณ F O}ไดเมอร์ของยีสต์ถูกกำหนดโดย cryo-EM ที่ความละเอียดโดยรวม 3.6 Å ^{[ 13 ]}

ในช่วงทศวรรษ 1960 ถึง 1970 พอล บอยเออร์ศาสตราจารย์จาก UCLAได้พัฒนาทฤษฎีกลไกการเปลี่ยนแปลงการจับตัว หรือกลไกพลิกกลับ (flip-flop) ซึ่งตั้งสมมติฐานว่าการสังเคราะห์ ATP ขึ้นอยู่กับการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของ ATP synthase ที่เกิดจากการหมุนของหน่วยย่อยแกมมา กลุ่มวิจัยของจอห์น อี. วอล์คเกอร์ซึ่งขณะนั้นอยู่ที่ห้องปฏิบัติการชีววิทยาโมเลกุล MRCในเคมบริดจ์ได้ตกผลึกโดเมนเร่งปฏิกิริยา F1 _ของ ATP synthase โครงสร้างดังกล่าว ซึ่งในขณะนั้นเป็นโครงสร้างโปรตีนแบบไม่สมมาตรที่ใหญ่ที่สุดเท่าที่รู้จัก บ่งชี้ว่าแบบจำลองการเร่งปฏิกิริยาแบบหมุนของบอยเออร์นั้นถูกต้องโดยพื้นฐานแล้ว สำหรับการไขปริศนานี้ บอยเออร์และวอล์คเกอร์จึงได้รับรางวัลโนเบลสาขาเคมีร่วมกันใน ปี 1997

โครงสร้างผลึกของ F1 _{แสดง ให้เห็น} ซับยูนิตอัลฟาและเบตาที่สลับกัน(อย่างละ 3 หน่วย) เรียงตัวคล้ายกลีบส้มรอบซับยูนิตแกมมาที่ไม่สมมาตรซึ่งหมุนอยู่ ตามแบบจำลองปัจจุบันของการสังเคราะห์ ATP (ที่รู้จักกันในชื่อแบบจำลองเร่งปฏิกิริยาแบบสลับ) ศักย์ไฟฟ้าข้ามเยื่อหุ้มเซลล์ที่สร้างขึ้นโดยไอออนโปรตอน (H+) ที่ส่งมาจากห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอน จะผลักดันไอออนโปรตอน (H+) จากช่องว่างระหว่างเยื่อหุ้มเซลล์ผ่านเยื่อหุ้มเซลล์โดยผ่านบริเวณ F1O _ของ ATP synthase ส่วนหนึ่งของ F1O ₍วงแหวนของซับยูนิต c ) จะหมุนเมื่อโปรตอนผ่านเยื่อหุ้มเซลล์วงแหวน cยึดติดแน่นกับก้านกลางที่ไม่สมมาตร (ซึ่งประกอบด้วยซับยูนิตแกมมาเป็นหลัก) ทำให้มันหมุนภายในอัลฟา₃เบตา₃ของ F1 _ส่งผลให้ตำแหน่งการจับนิวคลีโอไทด์เร่งปฏิกิริยา 3 ตำแหน่งเกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างหลายขั้นตอนซึ่งนำไปสู่การสังเคราะห์ ATP หน่วยย่อย หลัก F1 _ถูกขัดขวางไม่ให้หมุนไปพร้อมกับแกนหมุนกลางโดยแกนรอบนอกที่เชื่อมต่ออัลฟา₃เบตา₃กับส่วนที่ไม่หมุนของ F2O _{โครงสร้าง}ของเอนไซม์ ATP synthase ที่สมบูรณ์ในปัจจุบันเป็นที่ทราบกันในระดับความละเอียดต่ำจาก การศึกษา ด้วยกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนแบบแช่แข็ง (cryo-EM) แบบจำลอง cryo-EM ของ ATP synthase ชี้ให้เห็นว่าแกนรอบนอกเป็นโครงสร้างที่ยืดหยุ่นซึ่งพันรอบคอมเพล็กซ์ขณะที่เชื่อมต่อ F1 กับ F2O ภายใต้สภาวะที่เหมาะสม ปฏิกิริยาของเอนไซม์ยังสามารถเกิดขึ้นในทางกลับกันได้ โดยการไฮโดรไลซิสของ_ATPจะ_{ขับเคลื่อน}การปั๊มโปรตอนข้ามเยื่อหุ้มเซลล์

กลไกการเปลี่ยนแปลงการจับยึดเกี่ยวข้องกับการหมุนเวียนของไซต์ที่ใช้งานอยู่ของซับยูนิต β ระหว่างสามสถานะ^{[ 14 ]}ในสถานะ "หลวม" ADP และฟอสเฟตจะเข้าสู่ไซต์ที่ใช้งานอยู่ ในแผนภาพด้านข้างนี้แสดงด้วยสีชมพู จากนั้นเอนไซม์จะมีการเปลี่ยนแปลงรูปร่างและบังคับให้โมเลกุลเหล่านี้มารวมกัน โดยไซต์ที่ใช้งานอยู่ในสถานะ "แน่น" ที่เกิดขึ้น (แสดงด้วยสีแดง) จะจับกับโมเลกุล ATP ที่ผลิตขึ้นใหม่ด้วยความสัมพันธ์ ที่สูงมาก สุดท้าย ไซต์ที่ใช้งานอยู่จะหมุนเวียนกลับไปสู่สถานะเปิด (สีส้ม) ปล่อย ATP และจับกับ ADP และฟอสเฟตเพิ่มเติม พร้อมสำหรับรอบการผลิต ATP ครั้งต่อไป^{[ 15 ]}

เช่นเดียวกับเอนไซม์อื่นๆ กิจกรรมของ F1FO _{ATP synthase} สามารถย้อนกลับได้ หาก มีATP ในปริมาณมากพอ จะทำให้เกิดการไล่ระดับโปรตอน ข้ามเยื่อหุ้มเซลล์ ซึ่งแบคทีเรีย ที่หมักอาหารจะใช้ประโยชน์จากสิ่งนี้ โดยแบคทีเรียเหล่านี้ไม่มีห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอน แต่จะไฮโดรไลซ์ ATP เพื่อสร้างการไล่ระดับโปรตอน ซึ่งใช้ในการขับเคลื่อนแฟลเจลลาและการขนส่งสารอาหารเข้าสู่เซลล์

ในแบคทีเรีย ที่หายใจ ภายใต้สภาวะทางสรีรวิทยา เอนไซม์ ATP synthase โดยทั่วไปจะทำงานในทิศทางตรงกันข้าม โดยสร้าง ATP โดยใช้แรงขับเคลื่อนโปรตอนที่สร้างขึ้นโดย ห่วงโซ่ การขนส่งอิเล็กตรอนเป็นแหล่งพลังงาน กระบวนการโดยรวมของการสร้างพลังงานในลักษณะนี้เรียกว่าการฟอสฟอริเลชันแบบออกซิเดชันกระบวนการเดียวกันนี้เกิดขึ้นในไมโทคอนเดรียซึ่ง ATP synthase ตั้งอยู่ในเยื่อหุ้มไมโทคอนเดรียชั้นใน และส่วน F1 _ยื่นเข้าไปในเมทริกซ์ของไมโทคอนเดรียโดยการปั๊มไอออนโปรตอนเข้าไปในเมทริกซ์ ATP-synthase จะเปลี่ยน ADP ให้เป็น ATP

เชื่อกันว่า วิวัฒนาการของ ATP synthase เป็นแบบโมดูลาร์ โดยที่หน่วยย่อยสองหน่วยที่ทำงานแยกจากกันได้มารวมกันและได้รับฟังก์ชันการทำงานใหม่[ ^{16 ] [ 17 ] การ}รวมตัวนี้ดูเหมือนจะเกิดขึ้นในช่วงต้นของประวัติศาสตร์วิวัฒนาการ เนื่องจากโครงสร้างและกิจกรรมของเอนไซม์ ATP synthase ที่เหมือนกันโดยพื้นฐานนั้นมีอยู่ในสิ่งมีชีวิตทุกอาณาจักร^{[ 16 ]} F-ATP synthase แสดงความคล้ายคลึงกันในเชิงฟังก์ชันและกลไกกับV-ATPaseอย่าง มาก ^{[ 18 ]}อย่างไรก็ตาม ในขณะที่ F-ATP synthase สร้าง ATP โดยใช้การไล่ระดับโปรตอน V-ATPase สร้างการไล่ระดับโปรตอนโดยใช้ ATP ทำให้ค่า pH ต่ำถึง 1 ^{[ 19 ]}

บริเวณ F1 ยังแสดงความคล้ายคลึงอย่างมีนัยสำคัญกับดีเอ็นเอเฮลิเคส แบบเฮกซาเมอร์ (โดยเฉพาะปัจจัย Rho ) และบริเวณเอนไซม์ทั้งหมดแสดงความคล้ายคลึงกับH _{ใน ระดับหนึ่ง}⁺-ขับเคลื่อนT3SSหรือคอมเพล็กซ์มอเตอร์แฟลเจลลา^{[ 18 ] [ 20 ] [ 21 ]} เฮกซาเมอร์ α ₃ β ₃ของบริเวณ F ₁แสดงความคล้ายคลึงทางโครงสร้างอย่างมีนัยสำคัญกับเฮลิเคส DNA แบบเฮกซาเมอร์ ทั้งสองก่อตัวเป็นวงแหวนที่มีสมมาตรการหมุน 3 เท่าโดยมีรูพรุนตรงกลาง ทั้งสองมีบทบาทที่ขึ้นอยู่กับการหมุนสัมพัทธ์ของโมเลกุลขนาดใหญ่ภายในรูพรุน เฮลิเคส DNA ใช้รูปร่างเกลียวของ DNA เพื่อขับเคลื่อนการเคลื่อนที่ไปตามโมเลกุล DNA และตรวจจับการขดตัว ในขณะที่เฮกซาเมอร์ α ₃ β ₃ใช้การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างผ่านการหมุนของซับยูนิต γ เพื่อขับเคลื่อนปฏิกิริยาเอนไซม์^{[ 22 ]}

เอช⁺มอเตอร์ของอนุภาค F _Oแสดงให้เห็นถึงความคล้ายคลึงกันในเชิงฟังก์ชันอย่างมากกับH⁺มอเตอร์ที่ขับเคลื่อนแฟลเจลลา^{[ 18 ]}ทั้งสองมีวงแหวนของโปรตีนอัลฟาเฮลิกซ์ขนาดเล็กจำนวนมากที่หมุนสัมพันธ์กับโปรตีนที่อยู่กับที่ใกล้เคียง โดยใช้H⁺ความชันศักยภาพเป็นแหล่งพลังงาน อย่างไรก็ตาม การเชื่อมโยงนี้ค่อนข้างอ่อนแอ เนื่องจากโครงสร้างโดยรวมของมอเตอร์แฟลเจลลัมมีความซับซ้อนมากกว่าอนุภาค F _O มาก และวงแหวนที่มีโปรตีนหมุนประมาณ 30 ตัวนั้นมีขนาดใหญ่กว่าโปรตีนเกลียว 10, 11 หรือ 14 ตัวในคอมเพล็กซ์ F _O มาก อย่างไรก็ตาม ข้อมูลโครงสร้างล่าสุดแสดงให้เห็นว่าวงแหวนและก้านมีโครงสร้างคล้ายกับ อนุภาคF ₁ ^{[ 21 ]}

ทฤษฎีวิวัฒนาการแบบโมดูลาร์สำหรับการกำเนิดของ ATP synthase ชี้ให้เห็นว่ามีหน่วยย่อยสองหน่วยที่มีหน้าที่อิสระต่อกัน ได้แก่ DNA helicase ที่มีกิจกรรม ATPase และH⁺มอเตอร์สามารถจับกันได้ และการหมุนของมอเตอร์จะขับเคลื่อนกิจกรรม ATPase ของเฮลิเคสในทิศทางตรงกันข้าม^{[ 16 ] [ 22 ]}จากนั้นคอมเพล็กซ์นี้ก็พัฒนาให้มีประสิทธิภาพมากขึ้นและในที่สุดก็พัฒนาเป็น ATP synthase ที่ซับซ้อนในปัจจุบัน หรืออีกทางหนึ่ง DNA helicase/ H⁺คอมเพล็กซ์มอเตอร์อาจมีH⁺กิจกรรมของปั๊มร่วมกับกิจกรรม ATPase ของเฮลิเคสที่ขับเคลื่อนH⁺มอเตอร์กลับทิศทาง^{[ 16 ]}สิ่งนี้อาจวิวัฒนาการเพื่อดำเนินการปฏิกิริยาย้อนกลับและทำหน้าที่เป็น ATP synthase ^{[ 17 ] [ 23 ] [ 24 ]}

มีการค้นพบสารยับยั้ง ATP synthase ทั้งจากธรรมชาติและสังเคราะห์หลายชนิด^{[ 25 ]}สารเหล่านี้ถูกนำมาใช้เพื่อตรวจสอบโครงสร้างและกลไกของ ATP synthase บางชนิดอาจมีประโยชน์ในการรักษา มีสารยับยั้ง ATP synthase หลายประเภท ได้แก่ สารยับยั้งเปปไทด์ สารเคมีจากพืชกลุ่ม โพลีฟี นอล โพลีคี ไทด์ สารประกอบออร์กา โนทิน อนุพันธ์โพลีเอนิก α-ไพโรน สารยับยั้งประจุบวก สารอะนาล็อกของสารตั้งต้น สารปรับเปลี่ยนกรดอะมิโน และสารเคมีอื่นๆ^{[ 25 ]}สารยับยั้ง ATP synthase ที่ใช้กันทั่วไปบางชนิด ได้แก่โอลิโกไมซิน และDCCD

E. coli ATP synthase เป็น ATP synthase รูปแบบที่ง่ายที่สุดที่รู้จัก โดยมีหน่วยย่อยที่แตกต่างกัน 8 ชนิด ^{[ 11 ]}

F-ATPases ของแบคทีเรียบางครั้งสามารถทำงานย้อนกลับได้ ทำให้กลายเป็น ATPase ^{[ 26 ]}แบคทีเรียบางชนิดไม่มี F-ATPase แต่ใช้ ATPase ชนิด A/V ที่ทำงานแบบสองทิศทาง^{[ 9 ]}

ยีสต์ ATP synthase เป็นหนึ่งใน ATP synthase ของยูคาริโอตที่ได้รับการศึกษามากที่สุด และมีการระบุซับยูนิต F ₁ จำนวน 5 ซับยูนิต F _{O จำนวน 8 ซับยูนิต และโปรตีนที่เกี่ยวข้องอีก 7 ซับยูนิต} ^{[ 7 ]}โปรตีนเหล่านี้ส่วนใหญ่มีโฮโมล็อกในยูคาริโอตอื่นๆ^{[ 27 ] [ 28 ] [ 29 ] [ 30 ]}

ในพืช เอนไซม์ ATP synthase ยังพบได้ในคลอโรพลาสต์ (CF ₁ F _O -ATP synthase) เอนไซม์นี้ถูกรวมเข้ากับ เยื่อ ไทลาคอยด์ส่วนCF _{1 จะยึดติดอยู่ใน} สโตรมาซึ่งเป็นที่เกิดปฏิกิริยามืดของการสังเคราะห์แสง (เรียกอีกอย่างว่าปฏิกิริยาที่ไม่ขึ้นกับแสงหรือวัฏจักรแคลวิน ) และการสังเคราะห์ ATP โครงสร้างโดยรวมและกลไกการเร่งปฏิกิริยาของ ATP synthase ในคลอโรพลาสต์นั้นเกือบจะเหมือนกับเอนไซม์ในแบคทีเรีย อย่างไรก็ตาม ในคลอโรพลาสต์แรงขับเคลื่อนโปรตอนไม่ได้เกิดจากห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนของการหายใจ แต่เกิดจากโปรตีนสังเคราะห์แสงขั้นต้นซินเทสมีส่วนแทรก 40 กรดอะมิโนในหน่วยย่อยแกมมาเพื่อยับยั้งกิจกรรมที่สิ้นเปลืองเมื่ออยู่ในที่มืด^{[ 31 ]}

เอนไซม์ ATP synthase ที่แยกได้จากไมโทคอนเดรียหัวใจวัว ( Bos taurus ) ถือเป็น ATP synthase ที่ได้รับการศึกษาลักษณะเฉพาะมากที่สุดในแง่ของชีวเคมีและโครงสร้าง หัวใจวัวถูกใช้เป็นแหล่งของเอนไซม์เนื่องจากมีไมโทคอนเดรียในกล้ามเนื้อ หัวใจในปริมาณมาก ยีนของ เอนไซม์เหล่านี้มีความคล้ายคลึงกับ ATP synthase ของมนุษย์^{[ 32 ] [ 33 ] [ 34 ]}

ยีนของมนุษย์ที่เข้ารหัสส่วนประกอบของเอนไซม์ ATP synthase:

• เอทีพี5เอฟ1เอ
• เอทีพี5เอฟ1บี
• ATP5F1C , ATP5F1D , ATP5F1E , ATP5F1 , ATP5MC1 , ATP5MC2 , ATP5MC3 , ATP5PD , ATP5ME , ATP5PF , ATP5MF , ATP5MG , ATP5PO
• MT-ATP6 , MT-ATP8

ยูคาริ โอตที่อยู่ในสายพันธุ์ที่แตกต่างกันบางสายพันธุ์มีโครงสร้างพิเศษของ ATP synthase ATP synthase ของยูเกลโนซัวก่อตัวเป็นไดเมอร์ที่มีหัว F ₁ รูปทรงบูมเมอแรง เช่นเดียวกับ ATP synthase ไมโทคอนเดรียอื่นๆ แต่ซับคอมเพล็กซ์ F _Oมีซับยูนิตเฉพาะจำนวนมาก มันใช้คาร์ดิโอลิปิน นอกจากนี้ IF ₁ ที่ยับยั้ง ยังจับตัวในลักษณะที่แตกต่างกัน ซึ่งเป็นลักษณะที่พบได้ในไทรพาโนโซมาติดา^{[ 35 ]}

อะพิคอมเพล็กซานเช่นพลาสโมเดียมใช้โครงสร้าง ATP ซินเทสแบบเฮกซาเมอร์ิกซึ่งมีอยู่เป็นไตรเมอร์ของไดเมอร์ ATP ซินเทส โครงสร้างเฮกซาเมอร์ิกเหล่านี้จัดเรียงตัวเป็นพีระมิดห้าเหลี่ยมซึ่งทำให้เกิดรูปร่างของเยื่อหุ้มคริสตาที่มีลักษณะเป็นกระเปาะที่เป็นเอกลักษณ์ โครงสร้างนี้ได้รับการสนับสนุนโดยทั้งซับยูนิตเฉพาะของอะพิคอมเพล็กซานและคาร์ดิโอลิปิน^{[ 36 ]}

โดยทั่วไปอาร์เคียไม่มี F-ATPase แต่พวกมันสังเคราะห์ ATP โดยใช้ A-ATPase/synthase ซึ่งเป็นเครื่องจักรหมุนที่มีโครงสร้างคล้ายกับ V-ATPase แต่ส่วนใหญ่ทำหน้าที่เป็น ATP synthase ^{[ 26 ]}เช่นเดียวกับ F-ATPase ของแบคทีเรีย เชื่อกันว่ามันยังทำหน้าที่เป็น ATPase ด้วย^{[ 9 ]}

การเชื่อมโยงยีน F-ATPase และลำดับยีนได้รับการอนุรักษ์อย่างกว้างขวางในสายพันธุ์โปรคาริโอตโบราณ ซึ่งหมายความว่าระบบนี้มีอยู่แล้วตั้งแต่ก่อนบรรพบุรุษร่วมสากลสุดท้าย LUCA ^{[ 37 ]}

• Nick Lane: คำถามสำคัญ: พลังงาน วิวัฒนาการ และต้นกำเนิดของสิ่งมีชีวิตที่ซับซ้อน , Ww Norton, 2015-07-20, ISBN 978-0393088816(ลิงก์ไปยังรูปที่ 10 ซึ่งแสดงแบบจำลองของเอนไซม์ ATP synthase)

• Boris A. Feniouk: "เอนไซม์ ATP synthase — เครื่องจักรโมเลกุลอันน่าทึ่ง"
• วิดีโอบรรยายเรื่อง ATP synthase ที่มีภาพประกอบอย่างดีถูกเก็บไว้ในWayback Machine เมื่อวันที่ 2 ธันวาคม 2008 โดย Antony Crofts จากมหาวิทยาลัยอิลลินอยส์ เออร์บานา-แชมเปญ
• โปรตอนและโซเดียมทรานสโลเคติง ATPase ชนิด F, V และ A ในฐานข้อมูล OPM
• รางวัลโนเบลสาขาเคมีประจำปี 1997มอบให้แก่ พอล ดี. โบเยอร์ และ จอห์น อี. วอล์กเกอร์ สำหรับกลไกทางเอนไซม์ของการสังเคราะห์ ATP และมอบให้แก่ เยนส์ ซี. สโกว์ สำหรับการค้นพบเอนไซม์ขนส่งไอออนNa+⁺, เค⁺-เอทีพีเอส
• เว็บไซต์ผลิตสื่อมัลติมีเดียของมหาวิทยาลัยฮาร์วาร์ด — วิดีโอ – แอนิเมชั่นการสังเคราะห์ ATP
• เดวิด กู๊ดเซลล์: "เอนไซม์ ATP Synthase - โมเลกุลประจำเดือน" เก็บถาวรเมื่อ 5 กันยายน 2015 ที่Wayback Machine