วิกิพีเดียภาษาไทย
กลับไปหน้าบทความ

อ่าน 21 นาที

เอฟเอชแอล2

NM_001318894 NM_001318895 NM_001318896 NM_001318897 NM_001318898 NM_001318899 NM_001374399

เอฟเอชแอล2

บทความนี้ได้รับการปรับปรุงโดยผู้เชี่ยวชาญภายนอกภายใต้รูปแบบการตีพิมพ์แบบคู่ บทความที่ผ่านการตรวจสอบโดยผู้ทรงคุณวุฒิที่เกี่ยวข้องได้รับการตีพิมพ์ในวารสาร Gene คลิกเพื่อดู
เอฟเอชแอล2
โครงสร้างที่มีอยู่
พีดีบีการค้นหาออร์โธล็อก: PDBe RCSB
ตัวระบุ
ชื่อเรียกอื่นFHL2 , AAG11, DRAL, FHL-2, SLIM-3, SLIM3, โดเมน LIM สี่ครึ่ง 2
รหัสภายนอกโอมิม : 602633 ; เอ็มจีไอ : 1338762 ; โฮโมโลยีน : 20372 ; การ์ดยีน : FHL2 ; OMA : FHL2 - ออโธโลจี
ออร์โธล็อก
สายพันธุ์มนุษย์หนู
เอนเทรซ

2274

14200

วงดนตรี

ENSG00000115641

ENSMUSG00000008136

ยูนิโปรท

Q14192

โอ70433

RefSeq (mRNA)

NM_001289533 NM_010212

RefSeq (โปรตีน)

NP_001276462 NP_034342

สถานที่ตั้ง (UCSC)Chr 2: 105.36 – 105.44 MbChr 1: 43.16 – 43.24 Mb
การค้นหาใน PubMed[ 3 ][ 4 ]
วิกิดาต้า
ดู/แก้ไขข้อมูลมนุษย์ดู/แก้ไขเมาส์

โปรตีนโดเมน LIM สี่ครึ่ง 2หรือที่รู้จักกันในชื่อFHL-2เป็นโปรตีนที่ในมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดยยีนFHL2 [ 5 ] โปรตีน LIM ประกอบด้วย โมที ฟนิ้วสังกะสี คู่ที่มีการอนุรักษ์สูง ที่เรียกว่าโดเมนLIM [ 6 ]

การทำงาน

เชื่อกันว่า FHL-2 มีบทบาทในการประกอบเยื่อหุ้มเซลล์ภายนอกและอาจทำหน้าที่เป็นตัวเชื่อมระหว่างพรีเซนิลิน-2กับเส้นทางการส่งสัญญาณภายในเซลล์[ 6 ]

ตระกูล

โปรตีนกลุ่มย่อย Four-and-a-half LIM (FHL)-only เป็นหนึ่งในสมาชิกของตระกูลโปรตีน LIM-only สมาชิกโปรตีนในกลุ่มนี้อาจมีต้นกำเนิดมาจากบรรพบุรุษร่วมกันและมีความคล้ายคลึงกันสูงในลำดับกรดอะมิโน[ 7 ]โปรตีนเหล่านี้ถูกกำหนดโดยการมีอยู่ของโฮมีโอโดเมน LIM ที่อุดมไปด้วยซิสเทอีนสี่ครึ่ง โดยครึ่งโดเมนจะอยู่ที่ปลาย N เสมอ[ 8 ]ชื่อ LIM มาจากอักษรตัวแรกของปัจจัยการถอดรหัสLIN-11 , ISL-1และMEC-3ซึ่งเป็นปัจจัยที่โดเมนนี้ได้รับการระบุลักษณะ ครั้งแรก [ 9 ]ยังไม่มีรายงานปฏิสัมพันธ์โดยตรงระหว่างโดเมน LIM กับ DNA แต่หลักฐานมากมายชี้ให้เห็นถึงบทบาทเชิงหน้าที่ของ FHL2 ในการสนับสนุนปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนกับโปรตีนของโปรตีนที่มี LIM และพันธมิตรที่จับกับมัน[ 10 ] [ 11 ] [ 12 ] [ 13 ]จนถึงขณะนี้ มีสมาชิก 5 ตัวที่ถูกจัดอยู่ในกลุ่มย่อย FHL ซึ่งได้แก่ FHL1, FHL2, FHL3, FHL4 และตัวกระตุ้น CREM ในอัณฑะ (ACT) ในมนุษย์[ 14 ] FHL1, FHL2 และ FHL3 ส่วนใหญ่แสดงออกในกล้ามเนื้อ[ 15 ] [ 16 ]ในขณะที่FHL4และFHL5แสดงออกเฉพาะในอัณฑะเท่านั้น[ 17 ]

ยีน

FHL2 เป็นสมาชิกที่ได้รับการศึกษามากที่สุดในกลุ่มย่อย โปรตีนนี้ถูกเข้ารหัสโดยยีน fhl2 ซึ่งอยู่ในบริเวณโครโมโซมมนุษย์ 2q12-q14 [ 18 ] มีการรายงาน โปรโมเตอร์ทางเลือก 2 ตัวคือ 1a และ 1b รวมทั้งตัวแปรการถอดรหัส 5 แบบของ fhl2 [ 19 ]

การกระจายตัวของเนื้อเยื่อ

FHL2 แสดงรูปแบบการแสดงออกที่หลากหลายในลักษณะเฉพาะของเซลล์/เนื้อเยื่อ ซึ่งพบได้ในตับ ไต ปอด รังไข่ ตับอ่อน ต่อมลูกหมาก กระเพาะอาหาร ลำไส้ใหญ่ สมอง และโดยเฉพาะอย่างยิ่งหัวใจ อย่างไรก็ตาม การแสดงออกของมันในเนื้อเยื่อที่เกี่ยวข้องกับภูมิคุ้มกันบางชนิด เช่น ม้าม ต่อมไทมัสและเม็ดเลือด ขาว ยังไม่ได้รับการบันทึกไว้[ 20 ]ที่น่าสนใจคือ การแสดงออกและหน้าที่ของ FHL2 แตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญระหว่างมะเร็งชนิดต่างๆ[ 19 ] [ 21 ] [ 22 ] [ 23 ]ความแตกต่างดังกล่าวมีแนวโน้มที่จะเกิดจากการมีปัจจัยการถอดรหัส ที่หลากหลาย ซึ่งควบคุมการแสดงออกของ FHL2

การควบคุมการแสดงออก

ปัจจัยการถอดรหัสที่แตกต่างกันซึ่งมีรายงานว่ารับผิดชอบในการควบคุมการแสดงออกของ fhl2 ได้แก่ โปรตีนยับยั้งเนื้องอกที่รู้จักกันดีp53 [ 19 ] [ 23 ] ปัจจัยการตอบสนองต่อซีรั่ม (SRF) [ 24 ] [ 25 ]โปรตีนจำเพาะ 1 (Sp1) [ 26 ]ปัจจัยพลีโอโทรปิก IL-1β [ 27 ] MEF-2 [ 14 ]และโปรตีนตัวกระตุ้น-1 (AP-1) [ 28 ]นอกเหนือจากการถูกควบคุมโดยปัจจัยการถอดรหัสที่แตกต่างกันแล้ว FHL2 ยังมีส่วนเกี่ยวข้องอย่างกว้างขวางในการควบคุมการแสดงออกของยีนอื่นๆ FHL2 ออกฤทธิ์ควบคุมการถอดรหัสโดยทำหน้าที่เป็นโปรตีนอะแดปเตอร์ที่โต้ตอบกับยีนเป้าหมายทางอ้อม อันที่จริง โดเมน LIM เป็นแพลตฟอร์มสำหรับการสร้างคอมเพล็กซ์โปรตีนหลายหน่วย[ 29 ]ดังนั้น FHL2 สามารถมีส่วนช่วยในการเกิดมะเร็งในมนุษย์ได้โดยการโต้ตอบกับปัจจัยการถอดรหัสของยีนที่เกี่ยวข้องกับมะเร็งและปรับเปลี่ยนเส้นทางการส่งสัญญาณที่อยู่เบื้องหลังการแสดงออกของยีนเหล่านี้ มะเร็งประเภทต่างๆ เกี่ยวข้องกับ FHL2 ซึ่งทำหน้าที่เป็นตัวยับยั้งหรือตัวกระตุ้นมะเร็ง ตัวอย่างเช่น ในมะเร็งเต้านม มะเร็งระบบทางเดินอาหาร มะเร็งตับ และมะเร็งต่อมลูกหมาก

ความสำคัญทางคลินิก

การแสดงออกและหน้าที่ของ FHL2 แตกต่างกันอย่างมากขึ้นอยู่กับชนิดของมะเร็ง ปรากฏว่าปรากฏการณ์นี้มีความเกี่ยวข้องอย่างมากกับการควบคุมการถอดรหัสเชิงกลไกที่แตกต่างกันของ FHL2 ในมะเร็งชนิดต่างๆ อย่างไรก็ตาม การมีส่วนร่วมของการกลายพันธุ์ของ fhl2 และการดัดแปลงหลังการแปลของ fhl2 ในการเกิดมะเร็งนั้นไม่อาจมองข้ามได้ ในความเป็นจริง การกลายพันธุ์เชิงหน้าที่ของ fhl2 ได้ถูกระบุในผู้ป่วยที่มีโรคกล้ามเนื้อหัวใจห้องล่างขยาย ตัวทางพันธุกรรม (DCM) และมีความเกี่ยวข้องกับพยาธิกำเนิดของโรค[ 30 ]ซึ่งหมายความว่าการกลายพันธุ์ของ fhl2 อาจส่งผลกระทบอย่างมากต่อความก้าวหน้าของมะเร็งที่หลากหลาย อย่างไรก็ตาม บันทึกที่อธิบายถึงผลกระทบของการกลายพันธุ์ของ fhl2 ต่อการเกิดมะเร็งนั้นมีน้อย

การฟอสโฟรีเลชันของโปรตีน FHL-2 ไม่มีผลอย่างมีนัยสำคัญต่อการทำงานของ FHL2 ทั้งในหลอดทดลองและในร่างกาย[ 31 ] [ 32 ]เนื่องจากยังไม่ชัดเจนว่ามีการดัดแปลงหลังการถอดรหัสบน FHL2 นอกเหนือจากการฟอสโฟรีเลชันหรือไม่ และ FHL2 ทำงานเกือบทั้งหมดผ่านปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนกับโปรตีน งานวิจัยในทิศทางนี้จึงยังคงน่าสนใจ โดยเฉพาะอย่างยิ่งกลไกที่อยู่เบื้องหลังการกำหนดตำแหน่งย่อยของเซลล์ของ FHL2 ควรได้รับการให้ความสำคัญ FHL2 สามารถเคลื่อนย้ายได้อย่างอิสระระหว่างนิวเคลียสและส่วนต่างๆ ของเซลล์[ 14 ]นอกจากนี้ยังโต้ตอบกับพันธมิตรการจับโปรตีนอื่นๆ ที่อยู่ในคลาสการทำงานที่แตกต่างกัน รวมถึงแต่ไม่จำกัดเพียงปัจจัยการถอดรหัสและตัวส่งสัญญาณ[ 10 ] [ 16 ] [ 33 ] [ 34 ]ดังนั้น การย้ายตำแหน่งของ FHL2 อาจมีความสำคัญในการควบคุมเส้นทางการส่งสัญญาณโมเลกุลต่างๆ ที่ปรับเปลี่ยนการเกิดมะเร็ง ตัวอย่างเช่น การย้ายตำแหน่งของ FHL2 ในนิวเคลียสมีความเกี่ยวข้องกับความรุนแรงและการกลับมาเป็นซ้ำของมะเร็งต่อมลูกหมาก[ 35 ]หลักฐานที่คล้ายกันนี้ยังพบในการทดลองโดยใช้เซลล์ A7FIL+ และเซลล์สายพันธุ์ NIH 3T3 เป็นแบบจำลองโรค[ 20 ] [ 36 ] [ 37 ]

มะเร็งเต้านม

โปรตีน FHL2 ทำปฏิกิริยากับยีนที่ทำให้เกิดความเสี่ยงต่อมะเร็งเต้านมชนิดที่ 1 ( BRCA1 ) ซึ่งช่วยเพิ่มการกระตุ้นการทำงานของ BRCA1 [ 38 ]นอกจากนี้ ระดับ FHL2 ภายในเนื้องอกยังเป็นหนึ่งในปัจจัยที่กำหนดอัตราการรอดชีวิตที่แย่ลงของผู้ป่วยมะเร็งเต้านม[ 39 ]

มะเร็งระบบทางเดินอาหาร

FHL2 เกี่ยวข้องกับมะเร็งในระบบทางเดินอาหารโดยเฉพาะอย่างยิ่งมะเร็งลำไส้ใหญ่ FHL2 แสดง คุณสมบัติ ที่ก่อให้เกิดมะเร็งในมะเร็งลำไส้ใหญ่ ซึ่งกระตุ้นการเปลี่ยนแปลงของแบบจำลองมะเร็งลำไส้ใหญ่ในหลอดทดลองบางแบบ[ 21 ] [ 40 ] [ 41 ] FHL2 ยังมีความสำคัญต่อการบุกรุก การเคลื่อนที่ และการยึดเกาะของเซลล์มะเร็งลำไส้ใหญ่กับเมทริกซ์นอกเซลล์ การแสดงออกของ FHL2 ถูกควบคุมในเชิงบวกโดย การกระตุ้นของ transforming growth factor beta 1 (TGF-β1) ซึ่งเหนี่ยวนำให้เกิดการเปลี่ยนผ่านจากเยื่อบุผิวเป็นเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน (EMT) และทำให้เซลล์มะเร็งมีคุณสมบัติในการแพร่กระจาย การเปลี่ยนแปลงระดับการแสดงออกของ FHL2 ที่เกิดจาก TGF-β1 จึงอาจกระตุ้นการบุกรุกของเซลล์ลำไส้ใหญ่ นอกจากนี้ ตำแหน่งของ FHL2 ในระดับเซลล์ย่อยสามารถถูกปรับเปลี่ยนได้โดย TGF-β1 ในมะเร็งลำไส้ใหญ่ที่เกิดขึ้นเอง ซึ่งส่งผลให้เกิดพอลิเมอไรเซชันของอัลฟา สมูท มัสเคิล แอคติน (α-SMA) [ 42 ]กระบวนการนี้กระตุ้นให้ไฟโบรบลาสต์รับเอาฟีโนไทป์ไมโอไฟโบรบลาสต์และมีส่วนช่วยในการรุกรานของมะเร็ง FHL2 ยังสามารถกระตุ้น EMT และการเคลื่อนย้ายของเซลล์มะเร็งโดยส่งผลต่อความสมบูรณ์ของโครงสร้างของคอมเพล็กซ์ E-cadherin-β-catenin ที่เกี่ยวข้องกับเยื่อหุ้มเซลล์[ 43 ]

มะเร็งตับ

ในมะเร็งตับชนิดที่พบได้บ่อยที่สุด คือมะเร็งเซลล์ตับ (HCC) FHL2 จะถูกควบคุมให้อยู่ในสถานะลดระดับเสมอในตัวอย่างทางคลินิก[ 19 ]ดังนั้น fhl2 จึงแสดงผลยับยั้งเนื้องอกใน HCC เช่นเดียวกับ p53 การแสดงออกมากเกินไปของ FHL2 ยับยั้งกิจกรรมการแพร่กระจายของเซลล์ HCC Hep3B โดยการลดการแสดงออกของไซคลิน D1 และเพิ่มการแสดงออกของ P21 และ P27 ซึ่งสนับสนุนกระบวนการซ่อมแซมเซลล์ที่ขึ้นอยู่กับเวลา[ 44 ]ที่น่าสังเกตคือ ฐานข้อมูลของยีนที่ถูกควบคุมโดย FHL2 ในตับของหนูเพิ่งได้รับการจัดตั้งขึ้นโดยใช้ไมโครอาร์เรย์และการวิเคราะห์ทางชีวสารสนเทศ ซึ่งให้ข้อมูลที่เป็นประโยชน์เกี่ยวกับเส้นทางส่วนใหญ่และยีนใหม่ที่เกี่ยวข้องกับ FHL2 [ 45 ]

มะเร็งต่อมลูกหมาก

การสื่อสารระดับโมเลกุลระหว่างตัวรับแอนโดรเจน (AR) และ FHL2 เชื่อมโยงกับการพัฒนาของโรคมะเร็งต่อมลูกหมาก เช่น ความรุนแรงและการกลับมาเป็นซ้ำทางชีวเคมี (เช่น ระดับ แอนติเจนเฉพาะต่อมลูกหมาก (PSA) ในกระแสเลือดที่เพิ่มขึ้นหลังการผ่าตัดหรือการรักษาด้วยรังสี) [ 46 ] [ 47 ]การแสดงออกของ FHL2 เริ่มต้นอย่างลึกซึ้งโดยแอนโดรเจนผ่านการทำงานของปัจจัยตอบสนองในซีรั่ม (SFR) และ แกนการส่งสัญญาณ RhoA / actin / megakaryocytic acute leukemia (MAL) ที่ทำงานอยู่เหนือ SRF [ 46 ] [ 48 ]ในทางกลับกัน FHL2 เป็นตัวกระตุ้นร่วมของ AR และสามารถปรับเปลี่ยนการส่งสัญญาณของ AR โดยการเปลี่ยนแปลงผลของตัวรับไฮโดรคาร์บอนอะริล (AhR) ที่ส่งผลต่อกิจกรรมของ AR ด้วยกลไกที่ยังไม่ทราบแน่ชัด[ 49 ] การตัดโปรตีน ฟิลาเมนของไซโตสเกเลตันโดยแคลเปนซึ่งเพิ่มขึ้นในมะเร็งต่อมลูกหมาก อาจกระตุ้นการเคลื่อนย้ายนิวเคลียสของ FHL2 และส่งผลให้การกระตุ้นร่วมของ AR เพิ่มขึ้น[ 37 ]

ปฏิสัมพันธ์

จากการศึกษาพบว่า FHL2 มีปฏิสัมพันธ์กับ:

หมายเหตุ

อ่านเพิ่มเติม

  • Genini M, Schwalbe P, Scholl FA, Remppis A, Mattei MG, Schäfer BW (1997). "การโคลนแบบลบและลักษณะเฉพาะของ DRAL โปรตีนโดเมน LIM ใหม่ที่ถูกควบคุมลงใน rhabdomyosarcoma" DNA Cell Biol . 16 (4): 433– 42. doi : 10.1089/dna.1997.16.433 . PMID  9150430 .
  • Chan KK, Tsui SK, Lee SM, Luk SC, Liew CC, Fung KP, Waye MM, Lee CY (1998). "การโคลนโมเลกุลและลักษณะเฉพาะของ FHL2 โปรตีนโดเมน LIM ใหม่ที่แสดงออกอย่างเด่นชัดในหัวใจมนุษย์" Gene . 210 (2): 345– 50. doi : 10.1016/S0378-1119(97)00644-6 . PMID  9573400 .
  • Chan KK, Tsui SK, Ngai SM, Lee SM, Kotaka M, Waye MM, Lee CY, Fung KP (2000). "ปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีน FHL2 ซึ่งเป็นโปรตีนโดเมน LIM ที่แสดงออกอย่างเด่นชัดในหัวใจมนุษย์ กับ hCDC47" J. Cell. Biochem . 76 (3): 499– 508. doi : 10.1002/(SICI)1097-4644(20000301)76:3 < 499::AID-JCB16>3.0.CO;2-4 . PMID  10649446. S2CID 30843438  .
  • Müller JM, Isele U, Metzger E, Rempel A, Moser M, Pscherer A, Breyer T, Holubarsch C, Buettner R, Schüle R (2000). "FHL2, ตัวกระตุ้นร่วมเฉพาะเนื้อเยื่อใหม่ของตัวรับแอนโดรเจน" . EMBO J . 19 (3): 359– 69. doi : 10.1093/emboj/19.3.359 . PMC  305573 . PMID  10654935 .
  • Wixler V, Geerts D, Laplantine E, Westhoff D, Smyth N, Aumailley M, Sonnenberg A, Paulsson M (2000). "โปรตีน LIM-only DRAL/FHL2 จับกับโดเมนไซโตพลาสมิกของสายอินทิกรินอัลฟาและเบตาหลายสายและถูกดึงดูดไปยังคอมเพล็กซ์การยึดเกาะ" . J. Biol. Chem . 275 (43): 33669– 78. doi : 10.1074/jbc.M002519200 . PMID  10906324 .
  • Tanahashi H, Tabira T (2000). "Presenilin 2 ที่เกี่ยวข้องกับโรคอัลไซเมอร์มีปฏิสัมพันธ์กับ DRAL ซึ่งเป็นโปรตีนโดเมน LIM" Hum . Mol. Genet . 9 (15): 2281– 9. doi : 10.1093/oxfordjournals.hmg.a018919 . PMID  11001931 .
  • Fimia GM, De Cesare D, Sassone-Corsi P (2000). "ตระกูลของโคแอคติเวเตอร์การถอดรหัส LIM เท่านั้น: การแสดงออกเฉพาะเนื้อเยื่อและการกระตุ้น CREB และ CREM อย่างเลือกสรร" . Mol. Cell. Biol . 20 (22): 8613– 22. doi : 10.1128/MCB.20.22.8613-8622.2000 . PMC  102166 . PMID  11046156 .
  • Scholl FA, McLoughlin P, Ehler E, de Giovanni C, Schäfer BW (2000). "DRAL เป็นยีนที่ตอบสนองต่อ p53 ซึ่งผลิตภัณฑ์โปรตีนโดเมน LIM สี่ครึ่งตัวเหนี่ยวนำให้เกิดอะพอพโทซิส" . J. Cell Biol . 151 (3): 495– 506. doi : 10.1083/jcb.151.3.495 . PMC  2185594 . PMID  11062252 .
  • Li HY, Kotaka M, Kostin S, Lee SM, Kok LD, Chan KK, Tsui SK, Schaper J, Zimmermann R, Lee CY, Fung KP, Waye MM (2001). "การเคลื่อนย้ายของโปรตีน LIM-only focal adhesion ของมนุษย์ FHL2 ระหว่างการสร้างไมโอไฟบริลและการระบุ LIM2 ว่าเป็นตัวกำหนดหลักของการกำหนดตำแหน่ง focal adhesion ของ FHL2" Cell Motil. Cytoskeleton . 48 (1): 11– 23. doi : 10.1002/1097-0169(200101)48:1<11::AID-CM2>3.0.CO;2-I . PMID  11124707 .
  • Li HY, Ng EK, Lee SM, Kotaka M, Tsui SK, Lee CY, Fung KP, Waye MM (2001). "ปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีน FHL3 กับ FHL2 และการมองเห็นปฏิสัมพันธ์ของพวกมันโดยใช้โปรตีนเรืองแสงสีเขียว (GFP) การถ่ายโอนพลังงานเรโซแนนซ์เรืองแสงแบบฟิวชั่นคู่ (FRET)" J. Cell . Biochem . 80 (3): 293– 303. doi : 10.1002/1097-4644(20010301)80:3<293::AID-JCB10>3.0.CO;2-U . PMID  11135358. S2CID  36346381 .
  • Dye BT, Patton JG (2001). "จำเป็นต้องมีโมทีฟการจดจำ RNA (RRM) สำหรับการกำหนดตำแหน่งของปัจจัยการตัดต่อที่เกี่ยวข้องกับ PTB (PSF) ไปยังจุดย่อยในนิวเคลียส" Exp. Cell Res . 263 (1): 131– 44. doi : 10.1006/excr.2000.5097 . PMID  11161712 .
  • Ng EK, Chan KK, Wong CH, Tsui SK, Ngai SM, Lee SM, Kotaka M, Lee CY, Waye MM, Fung KP (2002). "ปฏิสัมพันธ์ของโปรตีนโดเมน LIM เฉพาะหัวใจ FHL2 กับโปรตีนนิวเคลียร์ที่จับกับ DNA hNP220" J. Cell. Biochem . 84 (3): 556– 66. doi : 10.1002 / jcb.10041 . PMID  11813260. S2CID  2842198 .
  • Amaar YG, Thompson GR, Linkhart TA, Chen ST, Baylink DJ, Mohan S (2002). "โปรตีนที่จับกับปัจจัยการเจริญเติบโตคล้ายอินซูลิน 5 (IGFBP-5) มีปฏิสัมพันธ์กับโปรตีน LIM สี่ครึ่ง 2 (FHL2)" . J. Biol. Chem . 277 (14): 12053– 60. doi : 10.1074/jbc.M110872200 . PMID  11821401 .
  • สติโล อาร์, เลโอนาร์ดี้ เอ, ฟอร์มิซาโน่ แอล, ดิ เจโซ บี, วิโต้ พี, ลิกัวโร ดี (2002) "TUCAN/CARDINAL และ DRAL มีส่วนร่วมในแนวทางทั่วไปสำหรับการปรับการกระตุ้น NF-kappaB " เฟบส์ เล็ตต์ . 521 ( 1– 3): 165– 9. Bibcode : 2002FEBSL.521..165S . ดอย : 10.1016/S0014-5793(02)02869-7 . PMID  12067710 . S2CID  21781671 .
  • McLoughlin P, Ehler E, Carlile G, Licht JD, Schäfer BW (2002). "โปรตีน LIM-only DRAL/FHL2 มีปฏิสัมพันธ์กับและเป็นตัวยับยั้งร่วมสำหรับโปรตีนนิ้วสังกะสีของมะเร็งเม็ดเลือดขาวชนิดโปรไมอีโลไซต์" J. Biol. Chem . 277 (40): 37045– 53. doi : 10.1074/jbc.M203336200 . PMID  12145280 .
  • Jiang LQ, Wen SJ, Wang HY, Chen LY (2002). "การคัดกรองโปรตีนที่โต้ตอบกับแคลเปนในไลบรารี cDNA ของหัวใจมนุษย์โดยใช้ระบบยีสต์ทูไฮบริด" . Hypertens. Res . 25 (4): 647– 52. doi : 10.1291/hypres.25.647 . PMID  12358155 .
  • Schlisio S, Halperin T, Vidal M, Nevins JR (2002). "การโต้ตอบของ YY1 กับ E2F โดยมี RYBP เป็นตัวกลาง เป็นกลไกสำหรับความจำเพาะของการทำงานของ E2F" . EMBO J . 21 (21): 5775– 86. doi : 10.1093/emboj/cdf577 . PMC  131074 . PMID  12411495 .
  • Lange S, Auerbach D, McLoughlin P, Perriard E, Schäfer BW, Perriard JC, Ehler E (2002). "การกำหนดเป้าหมายระดับเซลล์ย่อยของเอนไซม์เมตาบอลิซึมไปยังไททินในกล้ามเนื้อหัวใจอาจถูกควบคุมโดย DRAL/FHL-2" . J. Cell Sci . 115 (Pt 24): 4925– 36. doi : 10.1242/jcs.00181 . PMID  12432079 .
  • Wei Y, Renard CA, Labalette C, Wu Y, Lévy L, Neuveut C, Prieur X, Flajolet M, Prigent S, Buendia MA (2003) "การจำแนกโปรตีน LIM FHL2 ในฐานะ coactivator ของ beta-catenin " เจ. ไบโอล. เคมี . 278 (7): 5188– 94. ดอย : 10.1074/jbc.M207216200 . PMID  12466281 .
  • FHL2+โปรตีน+มนุษย์ ที่ หัวข้อทางการ แพทย์ (MeSH) ของหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกา
  • ภาพรวมของข้อมูลโครงสร้างทั้งหมดที่มีอยู่ในPDBสำหรับUniProt : Q14192 (โปรตีนที่มีโดเมน LIM สี่ครึ่ง 2) ที่PDBe- KB

บทความนี้ได้นำข้อความจากหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกาด้านการแพทย์ มา ใช้ ซึ่งเป็นข้อมูลสาธารณะ

ดึงข้อมูลมาจาก " https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=FHL2&oldid=1324596585 "

สรุปเนื้อหา

ข้อมูลสำคัญจากบทความ

ข้อมูลสำคัญเกี่ยวกับ เอฟเอชแอล2

NM_001318894 NM_001318895 NM_001318896 NM_001318897 NM_001318898 NM_001318899 NM_001374399

การทำงาน

เชื่อกันว่า FHL-2 มีบทบาทในการประกอบเยื่อหุ้มเซลล์ภายนอกและอาจทำหน้าที่เป็นตัวเชื่อมระหว่าง พรีเซนิลิน-2 กับเส้นทางการส่งสัญญาณภายในเซลล์ [ 6 ]

ตระกูล

โปรตีนกลุ่มย่อย Four-and-a-half LIM (FHL)-only เป็นหนึ่งในสมาชิกของตระกูลโปรตีน LIM-only สมาชิกโปรตีนในกลุ่มนี้อาจมีต้นกำเนิดมาจากบรรพบุรุษร่วมกันและมีความคล้ายคลึงกันสูงในลำดับกรดอะมิโน [ 7 ] โปรตีนเหล่านี้ถูกกำหนดโดยการมีอยู่ของโฮมีโอโดเมน LIM...

ยีน

FHL2 เป็นสมาชิกที่ได้รับการศึกษามากที่สุดในกลุ่มย่อย โปรตีนนี้ถูกเข้ารหัสโดยยีน fhl2 ซึ่งอยู่ในบริเวณโครโมโซมมนุษย์ 2q12-q14 [ 18 ] มีการรายงาน โปรโมเตอร์ ทางเลือก 2 ตัวคือ 1a และ 1b รวมทั้ง ตัวแปรการถอดรหัส 5 แบบของ fhl2 [ 19 ]