ในชีวเคมีไคเนส ( / ˈ k aɪ n eɪ s , ˈ k ɪ n eɪ s , - eɪ z / , ^{[ 2 ]} EC 2.7.-.- ) เป็นเอนไซม์ โปรตีน ที่เร่งปฏิกิริยาการถ่ายโอน หมู่ ฟอสเฟตไปยังสารตั้งต้นกระบวนการนี้เรียกว่าฟอสโฟรีเลชันโดยทั่วไปATPเป็นผู้ให้ฟอสเฟต ไคเนสมีอยู่ทั่วไป จีโนมของมนุษย์เข้ารหัสเอนไซม์เหล่านี้ประมาณ 500 ชนิด^{[ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ]}

ไคเนสเป็นส่วนหนึ่งของตระกูลฟอสโฟทรานสเฟอเรส ที่ใหญ่กว่า ไคเนสไม่ควรสับสนกับ ฟอสโฟ ริเล ส ซึ่งเร่งปฏิกิริยาการเติมหมู่ฟอสเฟตอนินทรีย์ไปยังตัวรับ หรือกับฟอสฟาเทส ซึ่งกำจัดหมู่ฟอสเฟตออก (ดีฟอ สโฟริเลชัน) สถานะฟอสโฟริเลชันของโมเลกุล ไม่ว่าจะเป็นโปรตีนไขมันหรือคาร์โบไฮเดรตสามารถส่งผลต่อกิจกรรม ปฏิกิริยา และความสามารถในการจับกับโมเลกุลอื่น ๆ ดังนั้น ไคเนสจึงมีความสำคัญอย่างยิ่งในกระบวนการเผา ผลาญ การส่ง สัญญาณในเซลล์การควบคุมโปรตีนการ ขนส่ง ภายในเซลล์กระบวนการหลั่ง และวิถีทางอื่น ๆ ในเซลล์ ซึ่งทำให้มีความสำคัญ อย่างมากต่อสรีรวิทยา

ไคเนสทำหน้าที่ถ่ายโอนหมู่ฟอสเฟตจากโมเลกุลพลังงานสูง (เช่นATP ) ไปยังโมเลกุลของสารตั้งต้น ดังแสดงในรูปด้านล่าง ไคเนสมีความจำเป็นในการทำให้ปฏิกิริยานี้เสถียร เนื่องจาก พันธะ ฟอสโฟแอนไฮไดรด์มีพลังงานสูง ไคเนสจะจัดวางสารตั้งต้นและหมู่ฟอสฟอริลในบริเวณออกฤทธิ์อย่างเหมาะสม ซึ่งจะเพิ่มอัตราการเกิดปฏิกิริยา นอกจากนี้ ไคเนสมักใช้กรดอะมิโน ที่มีประจุบวก ซึ่งจะทำให้สภาวะเปลี่ยน ผ่านเสถียรขึ้นด้วยไฟฟ้าสถิต โดยการโต้ตอบกับหมู่ฟอสเฟตที่มีประจุลบ หรืออีกทางหนึ่ง ไคเนสบางชนิดใช้โคแฟคเตอร์โลหะที่จับอยู่กับบริเวณออกฤทธิ์เพื่อประสานกับหมู่ฟอสเฟต โปรตีนไคเนสสามารถจำแนกได้เป็นไคเนสที่มีฤทธิ์เร่งปฏิกิริยา (แบบดั้งเดิม) หรือไคเนสเทียมซึ่งสะท้อนถึงการสูญเสียกรดอะมิโนเร่งปฏิกิริยาอย่างน้อยหนึ่งตัวที่จัดวางหรือไฮโดรไลซ์ ATP ในเชิงวิวัฒนาการ^{[ 9 ]}อย่างไรก็ตาม ในแง่ของผลลัพธ์การส่งสัญญาณและความเกี่ยวข้องกับโรค ทั้งไคเนสและซูโดไคเนสต่างก็เป็นตัวปรับการส่งสัญญาณที่สำคัญในเซลล์มนุษย์ ทำให้ไคเนสเป็นเป้าหมายยาที่สำคัญ^{[ 10 ]}

ไคเนสถูกนำมาใช้อย่างกว้างขวางในการส่งสัญญาณและควบคุมกระบวนการที่ซับซ้อนในเซลล์ การฟอสฟอริเลชันของโมเลกุลสามารถเพิ่มหรือยับยั้งกิจกรรมของโมเลกุลเหล่านั้น และปรับเปลี่ยนความสามารถในการโต้ตอบกับโมเลกุลอื่นๆ การเพิ่มและการกำจัดหมู่ฟอสฟอริลทำให้เซลล์มีวิธีการควบคุม เนื่องจากไคเนสต่างๆ สามารถตอบสนองต่อสภาวะหรือสัญญาณที่แตกต่างกันได้ การกลายพันธุ์ในไคเนสที่นำไปสู่การสูญเสียการทำงานหรือการเพิ่มการทำงานสามารถก่อให้เกิดมะเร็ง^{[ 11 ]} และโรคต่างๆ ในมนุษย์ รวมถึง มะเร็งเม็ดเลือด ขาว และเนื้องอกประสาทบางชนิดเนื้องอกสมอง [ ^{12 ]} โรคอะแท็กเซีย ของ ไขสันหลังและสมองน้อย (ชนิดที่ 14) โรคอะแกมมาโกลบูลิ นีเมีย ^บาง รูปแบบและอื่นๆ อีกมากมาย^{[ 13 ]}

โปรตีนตัวแรกที่ได้รับการยอมรับว่าเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาการฟอสโฟรีเลชันของโปรตีนอื่นโดยใช้ ATP ถูกค้นพบในปี 1954 โดยEugene P. Kennedyซึ่งในเวลานั้นเขาได้อธิบายถึงเอนไซม์ในตับที่เร่งปฏิกิริยาการฟอสโฟรีเลชันของเคซีน ในปี 1956 Edmond H. FischerและEdwin G. Krebsค้นพบว่าการเปลี่ยนรูปไปมาระหว่างฟอสโฟรีเลส a และฟอสโฟรีเลส b เกิดขึ้นโดยผ่านกระบวนการฟอสโฟรีเลชันและดีฟอสโฟรีเลชัน^{[ 14 ]}ไคเนสที่ถ่ายโอนหมู่ฟอสโฟรีลไปยังฟอสโฟรีเลส b เปลี่ยนเป็นฟอสโฟรีเลส a ได้รับการตั้งชื่อว่าฟอสโฟรีเลสไคเนส หลายปีต่อมา ตัวอย่างแรกของลำดับไคเนสได้รับการระบุ โดยที่โปรตีนไคเนส A (PKA) ฟอสโฟรีเลตฟอสโฟรีเลสไคเนส ในเวลาเดียวกัน พบว่า PKA ยับยั้งไกลโคเจนซินเทสซึ่งเป็นตัวอย่างแรกของเหตุการณ์ฟอสโฟรีเลชันที่ส่งผลให้เกิดการยับยั้ง ในปี พ.ศ. 2512 เลสเตอร์ รีด ค้นพบว่าไพรูเวทดีไฮโดรจีเนสถูกทำให้ไม่ทำงานโดยการฟอสโฟรีเลชัน และการค้นพบนี้เป็นเบาะแสแรกที่บ่งชี้ว่าฟอสโฟรีเลชันอาจทำหน้าที่เป็นวิธีการควบคุมในวิถีเมตาบอลิซึมอื่นๆ นอกเหนือจาก เมตาบอลิซึม ของไกลโคเจนในปีเดียวกันนั้น ทอม แลงแกน ค้นพบว่า PKA ฟอสโฟรีเลตฮิสโตน H1 ซึ่งชี้ให้เห็นว่าฟอสโฟรีเลชันอาจควบคุมโปรตีนที่ไม่ใช่เอนไซม์ ทศวรรษ พ.ศ. 2513 มีการค้นพบโปรตีนไคเนสที่ขึ้นอยู่กับแคลโมดูลินและการค้นพบว่าโปรตีนสามารถถูกฟอสโฟรีเลตได้มากกว่าหนึ่งกรดอะมิโน ทศวรรษ พ.ศ. 2533 อาจกล่าวได้ว่าเป็น "ทศวรรษแห่งแคสเคดโปรตีนไคเนส" ในช่วงเวลานี้ มีการค้นพบ วิถี MAPK/ERK ไคเนส JAK ( ตระกูลของโปรตีนไทโรซีนไคเนส) และแคสเคดไคเนสที่ขึ้นอยู่กับ PIP3 ^{[ 15 ]}

ไคเนสถูกจัดกลุ่มเป็นกลุ่มใหญ่ๆ ตามสารตั้งต้นที่มันทำงานด้วย ได้แก่ โปรตีนไคเนส ลิปิดไคเนส และคาร์โบไฮเดรตไคเนส ไคเนสสามารถพบได้ในสิ่งมีชีวิตหลากหลายชนิด ตั้งแต่แบคทีเรีย รา หนอน ไปจนถึงสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม^{[ 16 ]}มีการระบุโปรตีนไคเนสที่แตกต่างกันมากกว่าห้าร้อยชนิดในมนุษย์^{[ 6 ]}ความหลากหลายและบทบาทของพวกมันในการส่งสัญญาณทำให้พวกมันเป็นวัตถุที่น่าสนใจในการศึกษา ไคเนสอื่นๆ อีกหลายชนิดทำงานกับโมเลกุลขนาดเล็ก เช่นลิปิดคาร์โบไฮเดรตกรดอะมิโนและนิวคลี โอไท ด์ ไม่ว่าจะเพื่อการส่งสัญญาณหรือเพื่อเตรียมพร้อมสำหรับวิถีเมตาบอลิซึม ไคเนสเฉพาะมักได้รับการตั้งชื่อตามสารตั้งต้นของมัน โปรตีนไคเนสมักมีสารตั้งต้นหลายชนิด และโปรตีนสามารถทำหน้าที่เป็นสารตั้งต้นสำหรับไคเนสเฉพาะมากกว่าหนึ่งชนิด ด้วยเหตุนี้ โปรตีนไคเนสจึงได้รับการตั้งชื่อตามสิ่งที่ควบคุมกิจกรรมของมัน (เช่น โปรตีนไคเนสที่ขึ้นอยู่กับแคลโมดูลิน) บางครั้งพวกมันจะถูกแบ่งย่อยออกเป็นหมวดหมู่เพิ่มเติมเนื่องจากมีรูปแบบไอโซเอนไซม์หลายรูปแบบ ตัวอย่างเช่น โปรตีนไคเนสที่ขึ้นอยู่กับไซคลิก-AMP ประเภท I และประเภท II มีหน่วยย่อยเร่งปฏิกิริยาที่เหมือนกัน แต่มีหน่วยย่อยควบคุมที่แตกต่างกันซึ่งจับกับไซคลิก AMP ^{[ 17 ]}

โปรตีนไคเนสทำหน้าที่กับโปรตีนโดยการเติมหมู่ฟอสเฟตให้กับโปรตีนที่ตำแหน่งซีรีน ทรีโอนีน ไทโรซีน หรือฮิสติดีน การเติมหมู่ฟอสเฟตสามารถปรับเปลี่ยนการทำงานของโปรตีนได้หลายวิธี เช่น เพิ่มหรือลดกิจกรรมของโปรตีน ทำให้โปรตีนคงตัวหรือกำหนดให้ถูกทำลาย กำหนดตำแหน่งของโปรตีนภายในส่วนประกอบของเซลล์ที่เฉพาะเจาะจง และสามารถเริ่มต้นหรือขัดขวางการโต้ตอบกับโปรตีนอื่นๆ โปรตีนไคเนสเป็นส่วนประกอบส่วนใหญ่ของไคเนสทั้งหมดและได้รับการศึกษาอย่างกว้างขวาง^{[ 6 ]}ไคเนสเหล่านี้ร่วมกับฟอสฟาเทสมีบทบาทสำคัญในการควบคุมโปรตีนและเอนไซม์รวมถึงการส่งสัญญาณภายในเซลล์

จุดที่มักเกิดความสับสนเกิดขึ้นเมื่อคิดถึงวิธีการต่างๆ ที่เซลล์ใช้ในการควบคุมทางชีวภาพ มีตัวอย่างมากมายนับไม่ถ้วนของการดัดแปลงโควาเลนต์ที่โปรตีนในเซลล์สามารถเกิดขึ้นได้ อย่างไรก็ตาม การฟอสโฟรีเลชันเป็นหนึ่งในการดัดแปลงโควาเลนต์แบบย้อนกลับได้เพียงไม่กี่อย่าง นี่เป็นเหตุผลที่ว่าการฟอสโฟรีเลชันของโปรตีนเป็นการควบคุม ศักยภาพในการควบคุมการทำงานของโปรตีนนั้นมีมหาศาล เนื่องจากมีหลายวิธีในการดัดแปลงโปรตีนด้วยโควาเลนต์ นอกเหนือจากการควบคุมโดยอัลโลสเตอริก ในการบรรยายอนุสรณ์ฮอปกินส์ของเขาเอ็ดวิน เคร็บส์ยืนยันว่าการควบคุมอัลโลสเตอริกวิวัฒนาการขึ้นเพื่อตอบสนองต่อสัญญาณที่เกิดขึ้นจากภายในเซลล์ ในขณะที่การฟอสโฟรีเลชันวิวัฒนาการขึ้นเพื่อตอบสนองต่อสัญญาณจากภายนอกเซลล์ แนวคิดนี้สอดคล้องกับข้อเท็จจริงที่ว่าการฟอสโฟรีเลชันของโปรตีนเกิดขึ้นบ่อยกว่ามากในเซลล์ยูคาริโอติกเมื่อเทียบกับเซลล์โปรคาริโอติกเนื่องจากเซลล์ประเภทที่ซับซ้อนกว่าวิวัฒนาการขึ้นเพื่อตอบสนองต่อสัญญาณที่หลากหลายกว่า^{[ 17 ]}

ไคเนสที่ขึ้นอยู่กับไซคลิน (CDKs) เป็นกลุ่มของไคเนสหลายชนิดที่เกี่ยวข้องกับการควบคุมวงจรเซลล์พวกมันจะฟอสโฟรีเลตโปรตีนอื่น ๆ บนหมู่เซรินหรือทรีโอนีน แต่ CDKs ต้องจับกับ โปรตีน ไซคลิน ก่อน จึงจะทำงานได้^{[ 18 ]}การรวมกันของ CDKs และไซคลินที่เฉพาะเจาะจงจะบ่งบอกถึงส่วนต่าง ๆ ของวงจรเซลล์ นอกจากนี้ สถานะการฟอสโฟรีเลตของ CDKs ยังมีความสำคัญต่อการทำงานของพวกมันด้วย เนื่องจากพวกมันอยู่ภายใต้การควบคุมของไคเนสอื่น ๆ (เช่นไคเนสที่กระตุ้น CDK ) และฟอสฟาเทส (เช่นCdc25 ) ^{[ 19 ]}เมื่อ CDKs ทำงานแล้ว พวกมันจะฟอสโฟรีเลตโปรตีนอื่น ๆ เพื่อเปลี่ยนการทำงานของโปรตีนเหล่านั้น ซึ่งนำไปสู่เหตุการณ์ที่จำเป็นสำหรับขั้นตอนต่อไปของวงจรเซลล์ แม้ว่าพวกมันจะเป็นที่รู้จักกันดีที่สุดในด้านหน้าที่ในการควบคุมวงจรเซลล์ แต่ CDKs ยังมีบทบาทในการถอดรหัส การเผาผลาญ และเหตุการณ์อื่น ๆ ในเซลล์อีกด้วย^{[ 20 ]}

เนื่องจากบทบาทสำคัญในการควบคุมการแบ่งเซลล์ การกลายพันธุ์ใน CDK จึงมักพบในเซลล์มะเร็ง การกลายพันธุ์เหล่านี้ทำให้เซลล์เติบโตอย่างไม่สามารถควบคุมได้ โดยเซลล์จะผ่านวงจรเซลล์ทั้งหมดซ้ำๆ อย่างรวดเร็ว^{[ 21 ]}การกลายพันธุ์ของ CDK สามารถพบได้ในมะเร็งต่อมน้ำเหลืองมะเร็งเต้านมเนื้องอกตับอ่อนและ มะเร็งปอดดังนั้นจึง มีการพัฒนา สารยับยั้ง CDKเพื่อใช้ในการรักษามะเร็งบางชนิด^{[ 21 ]}

MAP kinases (MAPKs) เป็นกลุ่มของ serine/threonine kinases ที่ตอบสนองต่อสัญญาณการเจริญเติบโตภายนอกเซลล์หลายชนิด^{[ 22 ]}ตัวอย่างเช่น ฮอร์โมนการเจริญเติบโต ปัจจัยการเจริญเติบโตของผิวหนัง ปัจจัยการเจริญเติบโตที่ได้จากเกล็ดเลือด และอินซูลิน ล้วนถือเป็นสิ่งกระตุ้นการแบ่งเซลล์ที่สามารถกระตุ้นวิถี MAPK ได้ การกระตุ้นวิถีนี้ในระดับตัวรับจะเริ่มต้นลำดับการส่งสัญญาณ โดยที่Ras GTPaseจะแลกเปลี่ยนGDPกับGTPจากนั้น Ras จะกระตุ้นRaf kinase (หรือที่รู้จักกันในชื่อ MAPKKK) ซึ่งจะกระตุ้นMEK (MAPKK) MEK จะกระตุ้นMAPK (หรือที่รู้จักกันในชื่อ ERK) ซึ่งสามารถควบคุมการถอดรหัสและการแปลได้ ในขณะที่ RAF และ MAPK เป็น serine/threonine kinases ทั้งคู่ แต่ MAPKK เป็น tyrosine/threonine kinase

MAPK สามารถควบคุมปัจจัยการถอดรหัสโดยตรงหรือโดยอ้อม เป้าหมายการถอดรหัสหลักของ MAPK ได้แก่ ATF-2, Chop, c-Jun, c-Myc, DPC4, Elk-1, Ets1, Max, MEF2C, NFAT4, Sap1a, STATs, Tal, p53, CREB และ Myc นอกจากนี้ MAPK ยังสามารถควบคุมการแปลโดยการฟอสโฟรีเลต S6 kinase ในหน่วยย่อยไรโบโซมขนาดใหญ่ และยังสามารถฟอสโฟรีเลตส่วนประกอบในส่วนต้นน้ำของลำดับการส่งสัญญาณ MAPK รวมถึง Ras, Sos และตัวรับ EGFเองด้วย^{[ 23 ]}

ศักยภาพในการก่อมะเร็งของเส้นทาง MAPK ทำให้มีความสำคัญทางคลินิก เส้นทางนี้เกี่ยวข้องกับกระบวนการของเซลล์ที่อาจนำไปสู่การเจริญเติบโตที่ไม่สามารถควบคุมได้และการก่อตัวของเนื้องอกในภายหลัง การกลายพันธุ์ภายในเส้นทางนี้จะเปลี่ยนแปลงผลการควบคุมต่อการแยกแยะเซลล์การแพร่กระจาย การอยู่รอด และอะพอพโทซิสซึ่ง ทั้งหมดนี้เกี่ยวข้องกับ มะเร็งหลายรูปแบบ^{[ 23 ]}

ลิปิดไคเนสทำหน้าที่เติมหมู่ฟอสเฟตให้กับลิปิดในเซลล์ ทั้งบนเยื่อหุ้มเซลล์และเยื่อหุ้มออร์แกเนลล์ การเพิ่มหมู่ฟอสเฟตสามารถเปลี่ยนแปลงปฏิกิริยาและตำแหน่งของลิปิด และสามารถนำไปใช้ในการส่งสัญญาณได้

ฟอสฟาติดิลอิโนซิทอ ลไคเนสจะทำการฟ อส ฟอริเล ชัน สารประกอบ ฟ อสฟาติดิลอิโนซิทอล เพื่อสร้างสารประกอบต่างๆ เช่น ฟอสฟาติดิลอิโนซิทอล 3,4-บิสฟอสเฟต (PI( _{3,4)P 2} ) _,ฟอสฟาติดิลอิโนซิทอล 3,4,5-ไตรฟอสเฟต (PIP 3 ) และฟอสฟาติดิลอิโนซิทอล 3-ฟอสเฟต (PI3P) ไคเนสเหล่านี้ได้แก่ ฟอสโฟอิโนซิไทด์ 3-ไคเนส( PI3K ), ฟอสฟาติดิลอิโนซิทอล-4-ฟอสเฟต 3-ไคเนสและฟอสฟาติดิลอิโนซิทอล-4,5-บิสฟอสเฟต 3-ไคเนสสถานะการฟอสฟอริเลชันของฟอสฟาติดิลอิโนซิทอลมีบทบาทสำคัญในการส่งสัญญาณภายในเซลล์เช่น ในเส้นทางการส่งสัญญาณของอินซูลิน และยังมีบทบาทใน กระบวนการ เอนโดไซโทซิส เอ็ กโซไซโทซิสและกระบวนการขนส่งอื่นๆ ด้วย^{[ 24 ] [ 25 ]}การกลายพันธุ์ในไคเนสเหล่านี้ เช่น PI3K อาจนำไปสู่มะเร็งหรือ ภาวะดื้อ ต่ออินซูลิน^{[ 26 ]}

เอนไซม์ไคเนสจะเพิ่มอัตราการเกิดปฏิกิริยาโดยทำให้หมู่ไฮดรอกซิลของอิโนซิทอลมีคุณสมบัติเป็นนิวคลีโอฟิลมากขึ้น โดยมักใช้โซ่ข้างของกรดอะมิโนเป็นเบสทั่วไปและดึง โปรตอนออก จากหมู่ไฮดรอกซิล ดังที่เห็นในกลไกด้านล่าง^{[ 27 ]}ในที่นี้ ปฏิกิริยาระหว่างอะดีโนซีนไตรฟอสเฟต (ATP)และฟอสฟาติดิลอิโนซิทอลจะถูกประสานกัน ผลลัพธ์สุดท้ายคือฟอสฟาติดิลอิโนซิทอล-3-ฟอสเฟตและอะดีโนซีนไดฟอสเฟต (ADP)เอนไซม์ยังสามารถช่วยจัดวางโมเลกุล ATP และหมู่อิโนซิทอลให้ถูกต้องเพื่อให้ปฏิกิริยาดำเนินไปได้เร็วขึ้น ไอออนโลหะมักถูกประสานเพื่อจุดประสงค์นี้^{[ 27 ]}

สฟิงโกซีนไคเนส (SK) เป็นลิปิดไคเนสที่เร่งปฏิกิริยาการเปลี่ยนสฟิงโกซีนเป็นสฟิงโกซีน-1-ฟอสเฟต (S1P) สฟิงโกลิปิดเป็นลิปิดเยื่อหุ้มเซลล์ที่พบได้ทั่วไป เมื่อถูกกระตุ้น สฟิงโกซีนไคเนสจะเคลื่อนย้ายจากไซโตโซลไปยังเยื่อหุ้มเซลล์พลาสมา ซึ่งจะถ่ายโอนหมู่ฟอสเฟตแกมมา (ซึ่งเป็นหมู่ฟอสเฟตสุดท้ายหรือหมู่ฟอสเฟตปลายสุด) จากATPหรือGTPไปยังสฟิงโกซีน ตัวรับ S1P เป็น ตัวรับ GPCRดังนั้น S1P จึงมีความสามารถในการควบคุมการส่งสัญญาณของโปรตีน G สัญญาณที่เกิดขึ้นสามารถกระตุ้นตัวกระตุ้นภายในเซลล์ เช่น ERKs, Rho GTPase , Rac GTPase , PLCและ AKT/PI3K นอกจากนี้ยังสามารถออกฤทธิ์ต่อโมเลกุลเป้าหมายภายในเซลล์ได้อีกด้วย มีการแสดงให้เห็นว่า S1P ยับยั้งกิจกรรมของฮิสโตนดีอะเซทิเลสของHDACs โดยตรงในทางตรงกันข้าม สฟิงโกซีนที่ถูกกำจัดหมู่ฟอสเฟตจะส่งเสริมการตาย ของเซลล์ ดังนั้นจึงเป็นสิ่งสำคัญอย่างยิ่งที่จะต้องเข้าใจการควบคุมของ SK เนื่องจากบทบาทของมันในการกำหนดชะตากรรมของเซลล์ งานวิจัยในอดีตแสดงให้เห็นว่า SK อาจช่วยส่งเสริมการเจริญเติบโตของเซลล์มะเร็ง เนื่องจากมันส่งเสริมการเพิ่มจำนวนของเซลล์ และ SK1 (SK ชนิดเฉพาะ) พบได้ในความเข้มข้นที่สูงกว่าในมะเร็งบางชนิด

ในเซลล์ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมมีไคเนสอยู่ 2 ชนิด คือ SK1 และ SK2 โดย SK1 มีความจำเพาะมากกว่า SK2 และรูปแบบการแสดงออกของทั้งสองชนิดก็แตกต่างกันด้วย SK1 พบได้ในเซลล์ปอด ม้าม และเม็ดเลือดขาว ในขณะที่ SK2 พบได้ในเซลล์ไตและตับ การที่ไคเนสทั้งสองชนิดนี้มีส่วนเกี่ยวข้องกับการอยู่รอด การเพิ่มจำนวน การแบ่งตัว และการอักเสบ ของเซลล์ ทำให้พวกมันเป็นตัวเลือกที่เหมาะสมสำหรับการบำบัดด้วยเคมีบำบัด^{[ 28 ]}

สำหรับสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมหลายชนิด คาร์โบไฮเดรตเป็นแหล่ง พลังงานหลักที่ร่างกายต้องการในแต่ละวัน ในการดึงพลังงานจากโอลิโกแซ็กคา ไรด์ นั้น จะต้องย่อยสลายให้เป็นโมโนแซ็กคาไรด์ ก่อน เพื่อให้สามารถเข้าสู่กระบวนการเมตาบอ ลิ ซึมได้ เอนไซม์ไคเนสมีบทบาทสำคัญในเกือบทุกกระบวนการเมตาบอลิซึม ภาพด้านซ้ายแสดงขั้นตอนที่สองของไกลโคไลซิสซึ่งประกอบด้วยปฏิกิริยาสำคัญสองอย่างที่เร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์ไคเนส พันธะ แอนไฮไดรด์ใน 1,3-บิสฟอสโฟกลีเซอเรตนั้นไม่เสถียรและมีพลังงานสูง เอนไซม์ 1,3-บิสฟอสโฟกลีเซอเรตไคเนสต้องการ ADP ในการทำปฏิกิริยาเพื่อให้ได้ 3-ฟอสโฟกลีเซอเรตและ ATP ในขั้นตอนสุดท้ายของไกลโคไลซิส เอนไซม์ไพรูเวตไคเนสจะถ่ายโอนหมู่ฟอสฟอริลจากฟอสโฟอีโนลไพรูเวตไปยัง ADP ทำให้เกิด ATP และไพรูเวต

เฮกโซไคเนสเป็นเอนไซม์ที่พบได้บ่อยที่สุดที่ใช้กลูโคสเมื่อเข้าสู่เซลล์เป็นครั้งแรก โดยจะเปลี่ยน D-กลูโคสเป็นกลูโคส-6-ฟอสเฟตโดยการถ่ายโอนแกมมาฟอสเฟตของ ATP ไปยังตำแหน่ง C6 ซึ่งเป็นขั้นตอนสำคัญในไกลโคไลซิสเนื่องจากดักจับกลูโคสไว้ภายในเซลล์เนื่องจากประจุลบ ในรูปแบบที่ไม่มีฟอสเฟต กลูโคสสามารถเคลื่อนที่ไปมาข้ามเยื่อหุ้มเซลล์ได้อย่างง่ายดาย ^{[ 29 ]}การกลายพันธุ์ในยีนเฮกโซไคเนสอาจนำไปสู่การขาดเฮซึ่งอาจทำให้เกิดโรคโลหิตจาง ^{เม็ดเลือดแดงแตกชนิดไม่เป็นทรงกลม [ 30 ]}

ฟอสโฟฟรุกโตไคเนสหรือ PFK ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาการเปลี่ยนฟรุกโตส-6-ฟอสเฟตเป็นฟรุกโตส-1,6-บิสฟอสเฟต และเป็นจุดสำคัญในการควบคุมไกลโคไลซิส ระดับ ATP, H ⁺และซิเตรต ที่สูง จะยับยั้ง PFK หากระดับซิเตรตสูง แสดงว่าไกลโคไลซิสทำงานในอัตราที่เหมาะสม ระดับ AMP ที่สูง จะกระตุ้น PFKโรคทารุยซึ่งเป็นโรคสะสมไกลโคเจนที่นำไปสู่ภาวะไม่ทนต่อการออกกำลังกาย เกิดจากการกลายพันธุ์ในยีน PFK ที่ลดกิจกรรมของมัน ^{[ 31 ]}

ไคเนสทำหน้าที่กับโมเลกุลอื่นๆ อีกมากมายนอกเหนือจากโปรตีน ไขมัน และคาร์โบไฮเดรต มีหลายตัวที่ทำหน้าที่กับนิวคลีโอไทด์ (DNA และ RNA) รวมถึงตัวที่เกี่ยวข้องกับการแปลงนิวคลีโอไทด์ เช่นนิวคลีโอไซด์-ฟอสเฟตไคเนสและนิวคลีโอไซด์-ไดฟอสเฟตไคเนส [ ^{33 ] โมเลกุล}ขนาดเล็กอื่นๆ ที่เป็นสารตั้งต้นของไคเนส ได้แก่ครีเอที น ฟอสโฟกลีเซอเร ตไรโบฟลาวินไดไฮดรอก ซี อะซีโตนชิกิเมตและอื่นๆ อีกมากมาย

ไรโบฟลาวินไคเนสเร่งปฏิกิริยาการฟอสโฟรีเลชันของไรโบฟลาวินเพื่อสร้างฟลาวินโมโนนิวคลีโอไทด์ (FMN) โดยมีกลไกการจับแบบเรียงลำดับที่ไรโบฟลาวินต้องจับกับไคเนสก่อนที่จะจับกับโมเลกุล ATP ^{[ 34 ]}ไอออนบวกสองวาเลนซ์ ช่วยประสานงานนิวคลีโอไทด์ [ ^{34 ] กลไก}ทั่วไปแสดงอยู่ในรูปด้านล่าง

ไรโบฟลาวินไคเนสมีบทบาทสำคัญในเซลล์ เนื่องจากFMNเป็นโคแฟคเตอร์ที่ สำคัญ FMNยังเป็นสารตั้งต้นของฟลาวินอะดีนีนไดนิวคลีโอไทด์ (FAD) ซึ่งเป็นโคแฟคเตอร์รีดอก ซ์ที่ เอนไซม์หลายชนิดใช้ รวมถึงเอนไซม์หลายชนิดในกระบวนการเผาผลาญอันที่จริง มีเอนไซม์บางชนิดที่สามารถทำการฟอสโฟรีเลชันของไรโบฟลาวินเป็นFMNและปฏิกิริยาFMNเป็นFAD ได้ ^{[ 35 ]}ไรโบฟลาวินไคเนสอาจช่วยป้องกันโรคหลอดเลือดสมอง และอาจใช้เป็นวิธีการรักษาในอนาคตได้^{[ 36 ]}นอกจากนี้ยังพบว่าเกี่ยวข้องกับการติดเชื้อเมื่อศึกษาในหนู^{[ 37 ]}

ไทมิดีนไคเนสเป็นหนึ่งในนิวคลีโอไซด์ไคเนสหลายชนิดที่ทำหน้าที่ในการฟอสโฟรีเลชันของนิวคลีโอไซด์ โดยจะฟอสโฟรีเลตไทมิดีนเพื่อสร้างไทมิดีนโมโนฟอสเฟต (dTMP) ไคเนสนี้ใช้โมเลกุล ATP ในการส่งฟอสเฟตให้กับไทมิดีน ดังแสดงในภาพด้านล่าง การถ่ายโอนฟอสเฟตจากนิวคลีโอไทด์หนึ่งไปยังอีกนิวคลีโอไทด์หนึ่งโดยไทมิดีนไคเนส รวมถึงนิวคลีโอไซด์และนิวคลีโอไทด์ไคเนสอื่นๆ มีหน้าที่ช่วยควบคุมระดับของนิวคลีโอไทด์แต่ละชนิด

หลังจากสร้างโมเลกุล dTMP แล้ว ไคเนสอีกตัวหนึ่งคือไทมิดิเลตไคเนสสามารถออกฤทธิ์ต่อ dTMP เพื่อสร้างรูปแบบไดฟอสเฟต คือ dTDP ไคเนสไดฟอสเฟตนิวคลีโอไซด์จะเร่งปฏิกิริยาการผลิตไทมิดีนไตรฟอสเฟต dTTP ซึ่งใช้ในการสังเคราะห์ DNAด้วยเหตุนี้ กิจกรรมของไทมิดีนไคเนสจึงมีความสัมพันธ์อย่างใกล้ชิดกับวงจรเซลล์และถูกใช้เป็นตัวบ่งชี้เนื้องอกในเคมีคลินิก [ ^{38 ] ดังนั้น}บางครั้งจึงสามารถใช้ในการทำนายการพยากรณ์โรคของผู้ป่วยได้^{[ 39 ]} ผู้ป่วยที่มีการกลายพันธุ์ใน ยีนไทมิดีนไคเนส อาจมีกลุ่ม อาการพร่องDNA ไมโทคอน เดรีย บางชนิดซึ่งเป็นโรคที่นำไปสู่การเสียชีวิตในวัยเด็กตอนต้น^{[ 40 ]}

เนื่องจากไคเนสมีอยู่ทั่วไป จึงไม่น่าแปลกใจที่การกลายพันธุ์ในยีนที่เข้ารหัสไคเนสทำให้เกิดโรคต่างๆ มากมาย โรค กล้ามเนื้อเสื่อม ไมโอโทนิกโรคฮิร์ชสปรุง โรคกะโหลกศีรษะเชื่อมติดกันและ มะเร็งเม็ดเลือดขาวชนิดไมอีโลโมโน ไซติกเรื้อรังเป็นเพียงบางส่วนของโรคเหล่านี้^{[ 5 ]}

วิกิมีเดียคอมมอนส์มีสื่อที่เกี่ยวข้องกับไคเนส

• วงจรการกระตุ้น
• การฟอสโฟรีเลชันอัตโนมัติ
• โปรตีนไคเนสที่ขึ้นอยู่กับ Ca ²⁺ /calmodulin
• การส่งสัญญาณของเซลล์
• ไคเนสที่ขึ้นอยู่กับไซคลิน
• ตัวรับที่เชื่อมต่อกับโปรตีนจี
• เอ็นดีอาร์ ไคเนส
• นิวคลีโอไซด์ไดฟอสเฟตไคเนส
• ฟอสฟาเทส
• ฟอสฟาติดิลอิโนซิทอลฟอสเฟตไคเนส
• ฟอสโฟลิปิด
• ฟอสโฟโปรตีน
• การฟอสฟอริเลชัน
• ฟอสโฟทรานสเฟอเรส
• การส่งสัญญาณ
• ไทมิดีนไคเนส
• ไทมิดีนไคเนสในเคมีคลินิก
• ไทมิดิเลตไคเนส
• ไคเนสที่เกี่ยวข้องกับผนังเซลล์