ส่วนที่อยู่ภายในเยื่อหุ้มเซลล์ (โดเมน M) โดยทั่วไปจะมีเกลียวทรานส์เมมเบรน 10 อัน (M1-M10) โดยมีตำแหน่งการจับกับลิแกนด์ที่ถูกขนส่งอยู่ใกล้จุดกึ่งกลางของไบเลเยอร์ แม้ว่ากลุ่มย่อยส่วนใหญ่จะมีเกลียวทรานส์เมมเบรน 10 อัน แต่ก็มีข้อยกเว้นที่น่าสนใจอยู่บ้าง คาดว่า P1A ATPases จะมี 7 อัน และกลุ่มย่อยขนาดใหญ่ของปั๊มโลหะหนัก P1B คาดว่าจะมีเกลียวทรานส์เมมเบรน 8 อัน ส่วน P5 ATPases ดูเหมือนจะมีเกลียวทรานส์เมมเบรนทั้งหมด 12 อัน

ลักษณะทั่วไปของ P-type ATPases ทุกชนิดคือแกนกลางที่ประกอบด้วยส่วนที่ทะลุผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ 6 ส่วน (เรียกอีกอย่างว่า 'โดเมนการขนส่ง (T)'; M1-M6 ใน SERCA) ซึ่งเป็นที่อยู่ของตำแหน่งการจับกับลิแกนด์ที่ถูกขนส่ง ลิแกนด์จะเข้าสู่ตำแหน่งการจับผ่านครึ่งช่อง และออกจากอีกด้านหนึ่งของเยื่อหุ้มเซลล์ผ่านครึ่งช่องอีกส่วนหนึ่ง

ความแตกต่างระหว่าง P-type ATPase คือจำนวนส่วนที่ทะลุผ่านเยื่อหุ้มเซลล์เพิ่มเติม (เรียกอีกอย่างว่า 'โดเมนสนับสนุน (S)' ซึ่งในแต่ละกลุ่มย่อยจะมีจำนวนตั้งแต่สองถึงหกส่วน) ส่วนที่ทะลุผ่านเยื่อหุ้มเซลล์เพิ่มเติมเหล่านี้น่าจะช่วยค้ำจุนโครงสร้างของโดเมน T และอาจมีหน้าที่เฉพาะด้านด้วย

โดเมน P ประกอบด้วยกรดแอสปาร์ติกชนิดมาตรฐานที่ถูกฟอสฟอริเลต (ในรูปแบบ DKTGT ที่ได้รับการอนุรักษ์ไว้ โดย 'D' เป็นตัวย่อของกรดอะมิโนแอสปาร์เทต) ในระหว่างวัฏจักรปฏิกิริยา โดเมนนี้ประกอบด้วยสองส่วนที่อยู่ห่างกันมากในลำดับ สองส่วนนี้ประกอบกันเป็นแผ่นเบต้าแบบขนานเจ็ดสายที่มีเกลียวอัลฟาขนาดสั้นแปดเกลียวเชื่อมต่ออยู่ ก่อให้เกิดโครงสร้างแบบรอสส์แมนน์ (Rossmann fold )

รูปแบบการพับและตำแหน่งของกรดอะมิโนที่สำคัญสำหรับการฟอสโฟรีเลชันใน P-type ATPases มีลักษณะการพับแบบ haloacid dehalogenase ซึ่งเป็นลักษณะเฉพาะของซูเปอร์แฟมิลี haloacid dehalogenase (HAD)ตามที่ทำนายโดยความคล้ายคลึงของลำดับ ซูเปอร์แฟมิลี HAD ทำงานบนรูปแบบทั่วไปของการสร้างเอสเทอร์แอสปาร์เทตโดย กลไกปฏิกิริยา S 2 ปฏิกิริยาS 2 นี้สังเกตได้อย่างชัดเจนในโครงสร้างที่แก้ไขแล้วของ SERCA กับADPบวกAlF ^{− [ 6 ]}

โดเมน N ทำหน้าที่เป็นโปรตีนไคเนสในตัวที่ทำหน้าที่ฟอสโฟรีเลตโดเมน P โดเมน N ถูกแทรกอยู่ระหว่างสองส่วนของโดเมน P และประกอบด้วยแผ่นเบต้าแบบขนานเจ็ดเส้นระหว่างกลุ่มเกลียวสองกลุ่ม โดเมนนี้มีช่องสำหรับจับ ATP ซึ่งชี้ออกไปทางตัวทำละลายใกล้กับโดเมน P

โดเมน A ทำหน้าที่เป็นโปรตีนฟอสฟาเทสในตัว ซึ่งทำหน้าที่กำจัดหมู่ฟอสเฟตออกจากโดเมน P ที่มีหมู่ฟอสเฟต โดเมน A เป็นโดเมนไซโตพลาสมิกที่เล็กที่สุดในบรรดาโดเมนทั้งสาม ประกอบด้วยโครงสร้างแบบม้วนเจลลี่ที่บิดเบี้ยวและเกลียวสั้นสองอัน เป็นโดเมนตัวกระตุ้นที่ควบคุมการปิดกั้นของลิแกนด์ที่ถูกขนส่งในตำแหน่งการจับของทรานส์เมมเบรน และเป็นจุดหมุนในการถ่ายทอดพลังงานจากการไฮโดรไลซิสของ ATP ในโดเมนไซโตพลาสมิกไปยังการขนส่งไอออนบวกแบบเวกเตอร์ในโดเมนทรานส์เมมเบรน โดเมน A กำจัดหมู่ฟอสเฟตออกจากโดเมน P เป็นส่วนหนึ่งของวัฏจักรปฏิกิริยาโดยใช้โมทีฟ TGES ที่มีการอนุรักษ์สูง ซึ่งตั้งอยู่ที่ปลายด้านหนึ่งของโครงสร้างแบบม้วนเจลลี่

สมาชิกบางส่วนของตระกูล P-type ATPase มีโดเมนควบคุม (R) เพิ่มเติมที่เชื่อมติดกับปั๊ม ปั๊ม P1B ที่จับโลหะหนักอาจมีโดเมนจับโลหะหนัก หลายโดเมนที่ปลาย N และปลาย C ซึ่งพบว่ามีส่วนเกี่ยวข้องกับการควบคุม ปั๊ม P2B Ca2 ⁺ ATPase มีโดเมนยับยั้งตัวเองในบริเวณปลายอะมิโน (พืช) หรือปลายคาร์บอกซิล (สัตว์) ซึ่งมีตำแหน่งจับกับแคลโมดูลินซึ่งเมื่อมี Ca2 ⁺ อยู่ จะกระตุ้น P2B ATPase โดยการทำให้ข้อจำกัดที่ปลายสุดเป็นกลาง ปั๊มโปรตอน P3A ที่เยื่อหุ้มเซลล์มีโดเมนควบคุมที่ปลาย C ซึ่งเมื่อไม่ถูกฟอสฟอริเลต จะยับยั้งการสูบฉีด

เอนไซม์ P1A ATPases (หรือชนิด IA) มีส่วนเกี่ยวข้องกับการนำเข้า K ⁺ ( TC# 3.A.3.7 ) เอนไซม์เหล่านี้เป็น P-type ATPases ที่ผิดปกติ เนื่องจากแตกต่างจาก P-type ATPases อื่นๆ ตรงที่พวกมันทำหน้าที่เป็นส่วนหนึ่งของคอมเพล็กซ์เฮเทอโรเตตราเมอริก (เรียกว่าKdpFABC ) โดยที่การขนส่ง K ⁺ ที่แท้จริงนั้น เกิดขึ้นโดยส่วนประกอบย่อยอีกตัวหนึ่งของคอมเพล็กซ์

เอนไซม์ P1B ATPases (หรือ Type IB ATPases) มีส่วนเกี่ยวข้องกับการขนส่งกรดลูอิสอ่อนได้แก่ Cu ⁺ , Ag ⁺ , Cu2 ⁺ , Zn2 ⁺ , Cd2 ⁺ , Pb2 ⁺และ Co2 ⁺ (TC#s 3.A.3.5และ3.A.3.6 ) เอนไซม์เหล่านี้เป็นองค์ประกอบสำคัญในการต้านทานโลหะและการรักษาสมดุลของโลหะในสิ่งมีชีวิตหลากหลายชนิด

การจับ โลหะกับตำแหน่งจับโลหะแบบทรานส์เมมเบรน (TM-MBS) ใน Cu ⁺ -ATPases เป็นสิ่งจำเป็นสำหรับการฟอสโฟรีเลชันของเอนไซม์และการขนส่งที่ตามมา อย่างไรก็ตาม Cu ⁺ไม่สามารถเข้าถึง Cu ⁺ -ATPases ในรูปแบบอิสระ ( ไฮเดรต ) แต่จะจับกับโปรตีนชาเปอโรนการส่งมอบ Cu ⁺โดย ชาเปอโรน Cu ^{+ ของ} Archaeoglobus fulgidus , CopZ (ดูTC# 3.A.3.5.7 ) ไปยัง Cu ⁺ -ATPase ที่เกี่ยวข้อง, CopA ( TC# 3.A.3.5.30 ) ได้รับการศึกษาแล้ว^{[ 11 ]} CopZ มีปฏิสัมพันธ์และส่งมอบโลหะไปยังโดเมนจับโลหะปลาย N ของ CopA (MBDs) MBDs ที่บรรจุ Cu ⁺ซึ่งทำหน้าที่เป็นผู้ให้โลหะ ไม่สามารถกระตุ้น CopA หรือ CopA ที่ถูกตัดทอนซึ่งขาด MBDs ได้ ในทางกลับกัน CopZ ที่บรรจุ Cu ⁺จะกระตุ้น CopA ATPase และโครงสร้าง CopA ที่ MBD ไม่สามารถจับกับ Cu ⁺ได้ นอกจากนี้ ภายใต้สภาวะที่ไม่เกิดการหมุนเวียน CopZ จะถ่ายโอน Cu ⁺ไปยัง TM-MBS ของ CopA ที่ไม่มี MBD เลย ดังนั้น MBD อาจทำหน้าที่ควบคุมโดยไม่ต้องมีส่วนร่วมโดยตรงในการขนส่งโลหะ และชาเปอโรนจะส่ง Cu ⁺ไปยังไซต์การขนส่งข้ามเยื่อหุ้มเซลล์ของ Cu ⁺ -ATPases โดยตรง ^{[ 11 ]} Wu et al. (2008) ได้กำหนดโครงสร้างของปั๊ม Cu (CopA) สองโครงสร้างจากArchaeoglobus fulgidusโดยใช้กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนแบบแช่แข็งของผลึกทรงท่อ ซึ่งเผยให้เห็นสถาปัตยกรรมโดยรวมและการจัดระเบียบโดเมนของโมเลกุล พวกเขาระบุตำแหน่ง MBD ปลาย N ภายในโดเมนไซโตพลาสมิกที่ใช้การไฮโดรไลซิส ATP เพื่อขับเคลื่อนวงจรการขนส่ง และสร้างแบบจำลองเสมือนอะตอมโดยการปรับโครงสร้างผลึกที่มีอยู่ให้เข้ากับแผนที่กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนแช่แข็งสำหรับ CopA ผลลัพธ์ยังชี้ให้เห็นถึงบทบาทการควบคุมที่ขึ้นอยู่กับ Cu สำหรับ MBD เช่นกัน^{[ 12 ]}

ในArchaeoglobus fulgidus CopA ( TC# 3.A.3.5.7 ) หมู่กรดอะมิโนที่ไม่เปลี่ยนแปลงในเกลียว 6, 7 และ 8 ก่อตัวเป็นตำแหน่งจับโลหะแบบทรานส์เมมเบรน (TM-MBS) สองตำแหน่ง ซึ่งจับกับ Cu ⁺ด้วยความสัมพันธ์สูงในรูปทรงระนาบสามเหลี่ยม โปรตีนตัวนำ Cu ⁺ ในไซโต พลาสซึม CopZ จะถ่ายโอนโลหะไปยัง TM-MBS โดยตรง อย่างไรก็ตาม การบรรจุโลหะลงใน TM-MBS ทั้งสองตำแหน่งนั้นจำเป็นต้องมีการจับของนิวคลีโอไทด์กับเอนไซม์ สอดคล้องกับกลไกการขนส่งแบบคลาสสิกของ P-type ATPases การที่ Cu ⁺ ในไซโตพลาสซึมเข้าครอบครองตำแหน่งทรานส์เมมเบรนทั้งสองตำแหน่ง เป็นสิ่งจำเป็นสำหรับการฟอสโฟรีเลชันของเอนไซม์และการขนส่งไปยังบริเวณเพริพลาสมิกหรือภายนอกเซลล์ การศึกษาด้านการขนส่งแสดงให้เห็นว่า Cu ⁺ -ATPases ส่วนใหญ่ขับเคลื่อนการไหลออกของ Cu ⁺ จากไซโตพลาสซึม แม้ว่าจะมีอัตราการขนส่งที่แตกต่างกันอย่างมากตามบทบาททางสรีรวิทยาต่างๆ ของพวกมัน ปั๊มขับ Cu ⁺ต้นแบบที่รับผิดชอบต่อการทนต่อ Cu ⁺เช่น CopA ของEscherichia coliมีอัตราการหมุนเวียนสูงกว่าปั๊มที่เกี่ยวข้องกับการประกอบคิวโปรโปรตีน (หรือหน้าที่อื่น ๆ) ถึงสิบเท่า ซึ่งอธิบายถึงความไม่สามารถของกลุ่มหลังที่จะมีส่วนสำคัญในการขับโลหะที่จำเป็นต่อการอยู่รอดในสภาพแวดล้อมที่มีทองแดงสูง รายละเอียดโครงสร้างและกลไกการทำงานของ P-type ATPase ที่ขนส่งทองแดงได้รับการอธิบายไว้แล้ว^{[ 13 ]}

P2A ATPases (หรือ Type IIA ATPases) คือCa ²⁺ ATPasesที่ขนส่ง Ca ²⁺ P2A ATPases แบ่งออกเป็นสองกลุ่ม สมาชิกในกลุ่มแรกเรียกว่าsarco/endoplasmatic reticulum Ca ²⁺ -ATPases (เรียกอีกอย่างว่า SERCA) ปั๊มเหล่านี้มีตำแหน่งจับไอออน Ca²⁺ สองตำแหน่ง^และมักถูกควบคุมโดยโปรตีนเสริมยับยั้งที่มีส่วนที่ทะลุผ่านเยื่อหุ้มเซลล์เพียงส่วนเดียว (เช่นฟอสโฟแลมบันและซาร์โคลิปิน ) ในเซลล์ ปั๊มเหล่านี้จะอยู่ในซาร์โคพลาสมิ กเรติคูลัม หรือเอนโดพลาสมิกเรติคูลัมSERCA1aเป็นปั๊มชนิด IIA กลุ่มที่สองของ P2A ATPases เรียกว่าsecretory pathway Ca²⁺ ^- ATPases (เรียกอีกอย่างว่า SPCA) ปั๊มเหล่านี้มีตำแหน่งจับไอออน Ca²⁺ เพียงตำแหน่งเดียว^และอยู่ในถุงเก็บสารคัดหลั่ง (ในสัตว์) หรือเยื่อหุ้มแวคิวโอล (ในเชื้อรา) (TC# 3.A.3.2)

โครงสร้างผลึกของปั๊มแคลเซียมที่ขับเคลื่อนด้วย ATP ของซาร์โคพลาสมิก/เอนโดพลาสมิกเรติคูลัมสามารถพบได้ใน RCSB ^{[ 14 ]}

SERCA1a ประกอบด้วย ส่วน ไซโตพลาสมิกและ ส่วนท รานส์เมมเบรนที่มีตำแหน่งจับ Ca2 ^{+ สองตำแหน่ง ส่วนไซโตพลาสมิกประกอบด้วยโดเมนไซโตพลาสมิกสามโดเมน ซึ่งกำหนดให้เป็นโดเมน P, N และ A โดยมีมวลมากกว่าครึ่งหนึ่งของโปรตีน ส่วนทรานส์เมมเบรนมี} เกลียวทรานส์เมมเบรนสิบเกลียว (M1-M10) โดยมีตำแหน่งจับ Ca2 ⁺สองตำแหน่งอยู่ใกล้จุดกึ่งกลางของไบเลเยอร์ ตำแหน่งจับเหล่านี้เกิดจากหมู่ข้างเคียงและคาร์บอนิลของโครงสร้างหลักจาก M4, M5, M6 และ M8 M4 คลายตัวในบริเวณนี้เนื่องจากโพรลีนที่อนุรักษ์ไว้ (P308) การคลายตัวของ M4 นี้ได้รับการยอมรับว่าเป็นลักษณะโครงสร้างที่สำคัญของ P-type ATPases

โครงสร้างมีให้สำหรับทั้งสถานะ E และ E ของCa ²⁺ ATPaseซึ่งแสดงให้เห็นว่าการจับ Ca ²⁺ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงที่สำคัญในโดเมนไซโตพลาสมิกทั้งสามโดเมนเมื่อเทียบกับกันและกัน^{[ 15 ]}

ในกรณีของSERCA1aพลังงานจากATPถูกนำมาใช้ในการขนส่งไอออน Ca²⁺ 2 ^ตัวจากด้านไซโตพลาสมิก ไปยัง ลูเมนของซาร์โคพลาสมิกเรติคูลัมและขนส่งโปรตอน 1-3 ตัวกลับเข้าไปในไซโตพลาสมเริ่มต้นในสถานะ E₁ E₂ ปฏิกิริยาเริ่มขึ้นเมื่อเอนไซม์ปล่อยโปรตอน 1-3 ตัวจากสารตกค้างที่จับกับแคตไอออน โดยแลกเปลี่ยนกับไอออน Ca²⁺ จากไซโตพลาสม^ซึ่งนำไปสู่การประกอบตำแหน่งฟอสโฟรีเลชันระหว่างโดเมน N ที่จับกับ ATP และโดเมน P ในขณะที่โดเมน A ทำหน้าที่ปิดกั้นไอออน Ca²⁺ ที่จับอยู่^ในสถานะที่ถูกปิดกั้นนี้ ไอออน Ca²⁺ ^จะถูกฝังอยู่ในสภาพแวดล้อมที่เป็นโปรตีนโดยไม่สามารถเข้าถึงด้านใดด้านหนึ่งของเยื่อหุ้มเซลล์ได้ สถานะ Ca₂E₁ P เกิดขึ้นผ่านปฏิกิริยาไคเนส โดยที่โดเมน P จะถูกฟอสโฟรีเลต ทำให้เกิด ADP การแตกตัวของพันธะ β-ฟอสโฟไดเอสเทอร์จะปลดปล่อยแกมมาฟอสเฟตออกจาก ADP และแยกโดเมน N ออกจากโดเมน P

จากนั้น โดเมน A จะหมุนเข้าหาตำแหน่งฟอสโฟรีเลชัน ทำให้เกิดการเชื่อมต่อที่แน่นหนากับทั้งโดเมน P และโดเมน N การเคลื่อนที่ของโดเมน A นี้จะออกแรงผลักลงด้านล่างต่อ M3-M4 และดึงลงด้านล่างต่อ M1-M2 บังคับให้ปั๊มเปิดออกทางด้านลูมินัลและก่อให้เกิดสถานะ E P ในระหว่างการเปลี่ยนแปลงนี้ สารตกค้างที่จับกับ Ca ²⁺ ที่อยู่ข้าม เยื่อหุ้มเซลล์จะถูกแยกออกจากกัน ทำลายตำแหน่งการจับที่มีความสัมพันธ์สูง ซึ่งสอดคล้องกับแบบจำลองทั่วไปของการเคลื่อนย้ายสารตั้งต้น แสดงให้เห็นว่าพลังงานในการขนส่งขั้นต้นไม่ได้ถูกนำไปใช้ในการจับกับสารตั้งต้น แต่ใช้ในการปลดปล่อยสารตั้งต้นออกจากไอออนประจุลบที่อยู่ภายใน ในขณะเดียวกัน โดเมน N จะถูกเปิดเผยสู่ไซโตโซล พร้อมสำหรับการแลกเปลี่ยน ATP ที่ตำแหน่งการจับนิวคลีโอไทด์

เมื่อ Ca ²⁺แยกตัวออกไปทางด้านลูมินัล ตำแหน่งการจับแคตไอออนจะถูกทำให้เป็นกลางโดยการจับโปรตอน ซึ่งทำให้การปิดส่วนของเยื่อหุ้มเซลล์เป็นไปได้ง่ายขึ้น การปิดนี้เชื่อมโยงกับการหมุนลงของโดเมน A และการเคลื่อนที่ของโดเมน P ซึ่งนำไปสู่สถานะปิดกั้น E -P* ในขณะเดียวกัน โดเมน N จะแลกเปลี่ยน ADP กับ ATP

โดเมน P จะถูกดีฟอสโฟรีเลตโดยโดเมน A และวงจรจะเสร็จสมบูรณ์เมื่อฟอสเฟตถูกปล่อยออกจากเอนไซม์ โดยได้รับการกระตุ้นจาก ATP ที่จับใหม่ ในขณะที่เส้นทางไซโตพลาสมิกเปิดออกเพื่อแลกเปลี่ยนโปรตอนกับไอออน Ca ^{2+ ใหม่สองตัว [ 7 ]}

Xu และคณะเสนอว่าการจับ Ca ²⁺ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างใน TMS 4 และ 5 ในโดเมนเมมเบรน (M) ซึ่งส่งผลให้เกิดการหมุนของโดเมนฟอสโฟรีเลชัน (P) ^{[ 15 ]}โดเมนการจับนิวคลีโอไทด์ (N) และโดเมน β-sheet (β) มีความคล่องตัวสูง โดย N เชื่อมต่อกับ P อย่างยืดหยุ่น และ β เชื่อมต่อกับ M อย่างยืดหยุ่น การสร้างแบบจำลองของ H ⁺ ATPase ของเชื้อรา โดยอิงจากโครงสร้างของปั๊ม Ca ²⁺ชี้ให้เห็นถึงการหมุน 70º ที่เทียบเคียงได้ของ N เมื่อเทียบกับ P เพื่อส่ง ATP ไปยังไซต์ฟอสโฟรีเลชัน^{[ 16 ]}

รายงานฉบับหนึ่งระบุว่าซาร์โคพลาสมิกเรติคูลัม (SR) Ca ²⁺ ATPase นี้เป็นโฮโมไดเมอร์^{[ 17 ]}

โครงสร้างผลึกแสดงให้เห็นว่าลูป TGES ที่ได้รับการอนุรักษ์ของ Ca ²⁺ -ATPase นั้นแยกตัวออกมาในสถานะ Ca E แต่จะแทรกเข้าไปในไซต์เร่งปฏิกิริยาในสถานะE ^{[ 18 ]} Anthonisen et al. (2006) ได้ศึกษาลักษณะจลนศาสตร์ของขั้นตอนปฏิกิริยาบางส่วนของวงจรการขนส่งและการจับของอะนาล็อกฟอสโฟรีล BeF, AlF, MgF และวานาเดตในกลายพันธุ์ที่มีการเปลี่ยนแปลงในสารตกค้างของลูป TGES ที่ได้รับการอนุรักษ์ ข้อมูลให้หลักฐานเชิงฟังก์ชันที่สนับสนุนบทบาทของ Glu ¹⁸³ในการกระตุ้นโมเลกุลน้ำที่เกี่ยวข้องกับ การดีฟอสโฟรีเลชัน E P → E และชี้ให้เห็นถึงการมีส่วนร่วมโดยตรงของโซ่ข้างของลูป TGES ในการควบคุมและอำนวยความสะดวกในการแทรกของลูปในไซต์เร่งปฏิกิริยา นอกจากนี้ ปฏิสัมพันธ์ของลูป TGES ดูเหมือนจะอำนวยความสะดวกในการแยกตัวออกจากไซต์เร่งปฏิกิริยาในระหว่างการเปลี่ยนผ่านE → Ca E ^{[ 18 ]}

โครงสร้างผลึกของ Calcium ATPase มีอยู่ใน RCSB และรวมถึง: PDB : 4AQR ​,2L1W ​,2M7E ​,2M73​ และ อื่นๆ^{[ 19 ]}

P2B (หรือ Type IIB ATPases) คือCa ²⁺ ATPasesที่ขนส่ง Ca ²⁺ปั๊มเหล่านี้มีตำแหน่งจับไอออน Ca ^{2+ เพียงตำแหน่งเดียว และถูกควบคุมโดยการจับของ} แคลโมดูลินกับโดเมนยับยั้งตัวเองที่สร้างขึ้นภายใน ซึ่งอยู่ที่ปลายคาร์บอกซิล (สัตว์) หรือปลายอะมิโน (พืช) ของโปรตีนปั๊ม ในเซลล์ ปั๊มเหล่านี้จะอยู่ที่เยื่อหุ้มเซลล์ (สัตว์และพืช) และเยื่อหุ้มภายใน (พืช) Ca ²⁺ -ATPase ในเยื่อหุ้มเซลล์ (PMCA) ของสัตว์เป็น P2B ATPase ( TC# 3.A.3.2 )

P2C ATPases (หรือ Type IIC) ประกอบด้วยNa ⁺ /K ⁺และH ⁺ /K ⁺ ATPases ที่มีความสัมพันธ์กันอย่างใกล้ชิด จากเซลล์สัตว์ ( TC# 3.A.3.1 )

โครงสร้างผลึกเอกซ์เรย์ที่ความละเอียด 3.5 Å ของ Na ⁺ /K ⁺ -ATPaseของไตหมูได้รับการกำหนดโดยมีไอออนรูบิเดียม 2 ตัวจับอยู่ในสถานะปิดกั้นในส่วนทรานส์เมมเบรนของซับยูนิต α ^{[ 20 ]}สารตกค้างหลายตัวที่สร้างโพรงสำหรับการปิดกั้นรูบิเดียม/โพแทสเซียมใน Na ⁺ /K ⁺ -ATPase มีความคล้ายคลึงกับสารตกค้างที่จับแคลเซียมใน Ca2 ⁺ -ATPase ของซาร์โค(เอนโด)พลาสมิกเรติคูลัมปลายคาร์บอกซี ของซับยูนิต α บรรจุอยู่ในช่องระหว่างเกลียวทรานส์เม มเบรนและดูเหมือนจะเป็นองค์ประกอบควบคุมใหม่ที่ควบคุมความสัมพันธ์ของโซเดียม ซึ่งอาจได้รับอิทธิพลจากศักย์เยื่อหุ้มเซลล์

โครงสร้างผลึกมีอยู่ใน RCSB และรวมถึง: PDB : 4RES ​,4RET ​,3WGU ​,3WGV​ และ อื่นๆ^{[ 21 ]}

P2D ATPases (หรือ Type IID) ประกอบด้วย ATPases จำนวนเล็กน้อยที่ทำหน้าที่ส่งออก Na ⁺ (และ K ⁺ ) ซึ่งพบในเชื้อราและมอส (ตัวขนส่ง K ⁺ ในเชื้อรา ; TC# 3.A.3.9 )

P3A ATPases (หรือ Type IIIA) ประกอบด้วยH ⁺ -ATPases ของเยื่อหุ้มเซลล์ จากโปรคาริโอต โปรติสต์ พืช และเชื้อรา

H ⁺ -ATPase ของเยื่อหุ้มพลาสมา มีลักษณะเฉพาะที่ดีที่สุดในพืชและยีสต์ ทำหน้าที่รักษาระดับ pH ภายในเซลล์และศักย์ไฟฟ้าข้ามเยื่อหุ้มเซลล์ [ ^{22 ] เกลียว}ข้ามเยื่อหุ้มเซลล์ 10 อันและโดเมนไซโตพลาสมิก 3 โดเมนกำหนดหน่วยการทำงานของการขนส่งโปรตอนที่เชื่อมโยงกับ ATP ข้ามเยื่อหุ้มพลาสมา และโครงสร้างถูกล็อกอยู่ในสถานะการทำงานที่ไม่เคยพบมาก่อนใน ATPase ชนิด P โดเมนข้ามเยื่อหุ้มเซลล์เผยให้เห็นโพรงขนาดใหญ่ ซึ่งน่าจะเต็มไปด้วยน้ำ ตั้งอยู่ใกล้กับกึ่งกลางของระนาบเยื่อหุ้มเซลล์ซึ่งเรียงรายไปด้วยสารตกค้างที่ชอบน้ำและมีประจุที่อนุรักษ์ไว้ การขนส่งโปรตอนต้านศักย์ไฟฟ้าของเยื่อหุ้มเซลล์สูงสามารถอธิบายได้ง่ายด้วยการจัดเรียงโครงสร้างนี้^{[ 23 ]}

P3B ATPases (หรือ Type IIIB) สันนิษฐานว่าเป็น Mg ²⁺ -ATPases ที่พบในยูแบคทีเรียและพืช ตัวขนส่ง H ⁺ ของเชื้อรา ( TC# 3.A.3.3 ) และ Mg ²⁺ ( TC# 3.A.3.4 )

P5A ATPases (หรือ Type VA) มีส่วนเกี่ยวข้องในการควบคุมภาวะสมดุลในเอนโดพลาสมิกเรติคูลัม^{[ 26 ]}

P5B ATPases (หรือ Type VB) พบในเยื่อหุ้มไลโซโซมของสัตว์ การกลายพันธุ์ในปั๊มเหล่านี้เชื่อมโยงกับโรคทางระบบประสาทหลายชนิด^{[ 27 ] [ 28 ]}

ตระกูล ATPase ชนิด P จำนวนมากพบเฉพาะในโปรคาริโอต (เช่น ATPase ดูดซับ K ⁺ ชนิด Kdp (ชนิด III) และตระกูล ATPase ชนิด P ที่ยังไม่ได้รับการระบุหน้าที่ (FUPA) ของโปรคาริโอตทั้งหมด) ในขณะที่บางตระกูลจำกัดอยู่เฉพาะในยูคาริโอต (เช่นฟอสโฟลิปิดฟลิปเปสและตระกูล FUPA ของยูคาริโอตทั้ง 13 ตระกูล) ^{[ 10 ]}การถ่ายโอนยีนในแนวนอนเกิดขึ้นบ่อยครั้งในแบคทีเรียและอาร์เคีย ซึ่งมีการกระจายตัวของเอนไซม์ เหล่านี้ที่คล้ายคลึงกัน แต่เกิดขึ้นได้ยากระหว่างอาณาจักรยูคาริโอตส่วนใหญ่ และยิ่งเกิดขึ้นได้ยากกว่าระหว่างยูคาริโอตและโปรคาริโอต ในไฟ ลัมแบคทีเรียบางไฟลัม (เช่นBacteroidotaและFusobacteriota ) การได้มาและการสูญเสียยีน ATPase รวมถึงการถ่ายโอนในแนวนอนเกิดขึ้นได้น้อยมากเมื่อเทียบกับไฟลัมแบคทีเรียอื่นๆ ส่วนใหญ่ บางตระกูล (เช่น ATPase ชนิด Kdp) มีการถ่ายโอนยีนในแนวนอนน้อยกว่าตระกูลโปรคาริโอตอื่นๆ มาก อาจเนื่องมาจากลักษณะหลายหน่วยย่อยของพวกมัน ลวดลายการทำงานจะได้รับการอนุรักษ์ไว้ได้ดีกว่าในสายตระกูลมากกว่าในสายสิ่งมีชีวิต และลวดลายเหล่านี้อาจมีความเฉพาะเจาะจงในแต่ละตระกูล ทำให้สามารถทำนายการทำงานได้ง่ายขึ้น ในบางกรณี เหตุการณ์การรวมยีนได้สร้าง P-type ATPases ที่เชื่อมโยงกับเอนไซม์เร่งปฏิกิริยาควบคุมด้วยพันธะโควาเลนต์ ในตระกูลหนึ่ง (FUPA Family 24) ยีน ATPase ชนิด I (ปลาย N) ถูกรวมเข้ากับยีน ATPase ชนิด II (ปลาย C) โดยยังคงรักษาการทำงานไว้เฉพาะยีนหลังเท่านั้น การลดขนาดจีโนมทำให้เกิดการสูญเสียยีน P-type ATPase เป็นพิเศษ Chan et al. (2010) แนะนำว่าในโปรคาริโอตและยูคาริโอตเซลล์เดียวบางชนิด หน้าที่หลักของ P-type ATPases คือการป้องกันจากสภาวะความเครียดจากสิ่งแวดล้อมที่รุนแรง การจำแนก P-type ATPases ที่ไม่ทราบหน้าที่ออกเป็นตระกูลทางวิวัฒนาการจะให้แนวทางสำหรับการศึกษาทางชีววิทยาโมเลกุลในอนาคต^{[ 9 ]}