Siglecs (Sialic acid-binding immunoglobulin-type lectins)เป็นโปรตีนบนพื้นผิวเซลล์ที่จับกับกรดไซอะลิกพบได้เป็นหลักบนพื้นผิวของเซลล์ภูมิคุ้มกันและเป็นกลุ่มย่อยของ เลคติน ชนิด Iมี Siglecs ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม 14 ชนิดที่แตกต่างกัน ซึ่งทำหน้าที่ต่างๆ มากมายโดยอาศัยปฏิสัมพันธ์ระหว่างตัวรับและลิแกนด์บนพื้นผิวเซลล์^{[ 1 ]}

ผู้สมัคร Siglec คนแรกที่ได้รับการอธิบายคือSialoadhesin (Siglec-1/CD169) ซึ่งเป็นโปรตีนยึดเกาะคล้ายเลคตินบนแมโครฟาจ [ ^{2 ] การ} ศึกษาคู่ขนานโดยAjit Varkiและเพื่อนร่วมงานเกี่ยว กับ CD22 ที่ถูกโคลนก่อนหน้านี้ ( โปรตีนบนพื้นผิว เซลล์ Bที่เกี่ยวข้องกับการยึดเกาะและการกระตุ้น) แสดงหลักฐานโดยตรงสำหรับการรับรู้กรดไซอะลิก การโคลน Sialoadhesin ในภายหลังโดย Crocker เผยให้เห็นความคล้ายคลึงกับ CD22 (Siglec-2), CD33 (Siglec-3) และไกลโคโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับไมอีลิน (MAG/Siglec-4) นำไปสู่ข้อเสนอสำหรับตระกูล "Sialoadhesin" จากนั้น Varki เสนอคำว่า Siglec เป็นทางเลือกที่ดีกว่าและเป็นกลุ่มย่อยของ เลคตินชนิดI (Ig-type) การตั้งชื่อนี้ได้รับการตกลงและนำมาใช้โดยนักวิจัยเกือบทั้งหมดที่ทำงานเกี่ยวกับโมเลกุลเหล่านี้ (ตามธรรมเนียมแล้ว Siglec จะขึ้นต้นด้วยตัวพิมพ์ใหญ่เสมอ) มีการระบุ Siglec เพิ่มเติมอีกหลายตัว (Siglec 5–12) ในมนุษย์ที่มีโครงสร้างคล้ายคลึงกับ CD33 อย่างมาก ดังนั้นจึงเรียกรวมกันว่า "Siglec ที่เกี่ยวข้องกับ CD33" ^{[ 3 ]} มีการระบุ Siglec เพิ่มเติม ได้แก่ Siglec-14 และ Siglec-15 Siglec ได้รับการจำแนกออกเป็นสองกลุ่มที่แตกต่างกัน: กลุ่มแรกซึ่งมีการอนุรักษ์สูงในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม ประกอบด้วย Sialoadhesins, CD22, MAG และ Siglec-15 และกลุ่มที่สองประกอบด้วย Siglec ที่เกี่ยวข้องอย่างใกล้ชิดกับ CD33 ^{[ 4 ] [ 5 ]}อื่นๆ เช่นSiglec-8และSiglec-9มีโฮโมล็อกในหนูและหนูแรต (Siglec-F และ Siglec-E ตามลำดับในทั้งสองชนิด) มนุษย์มีจำนวน Siglec มากกว่าหนู ดังนั้นระบบการกำหนดหมายเลขจึงอิงตามโปรตีนของมนุษย์^{[ 6 ]}

Siglecs เป็นโปรตีนทรานส์เมมเบรน ประเภท I โดยที่ปลายNH ⁺อยู่ใน ช่องว่าง นอกเซลล์และปลายCOO ⁻อยู่ในไซโตโซล [ ^{7 ] Siglec} แต่ละตัวมี โดเมนอิมมูโนโกลบูลินชนิด V ที่ปลาย N (โดเมน Ig) ซึ่งทำหน้าที่เป็นตัวรับการจับกับกรดไซอะลิก เลคตินเหล่านี้ถูกจัดอยู่ในกลุ่มเลคตินประเภท I เนื่องจากโดเมนเลคตินเป็นโครงสร้างแบบอิมมูโนโกลบูลิน Siglecs ทั้งหมดจะยื่นออกมาจากพื้นผิวเซลล์ด้วยโดเมน Ig ประเภท C2 ซึ่งไม่มีกิจกรรมการจับ Siglecs แตกต่างกันในจำนวนของโดเมนประเภท C2 เหล่านี้^{[ 6 ]}เนื่องจากโปรตีนเหล่านี้มีโดเมน Ig พวกมันจึงเป็นสมาชิกของซูเปอร์แฟมิลีอิมมูโนโกลบูลิน (IgSF)

Siglec ส่วนใหญ่ เช่น CD22 และตระกูลที่เกี่ยวข้องกับ CD33 มี ITIM ( Immunoreceptor tyrosine-based inhibitory motifs ) อยู่ในบริเวณไซโตโซล^{[ 7 ]} ซึ่งทำหน้าที่ลดการทำงานของเส้นทางการส่งสัญญาณที่เกี่ยวข้องกับการฟอสโฟรีเลชั่นเช่น เส้นทางการส่งสัญญาณที่เกิดจาก ITAM ( Immunoreceptor tyrosine-based activation motifs ) ^{[ 8 ]}อย่างไรก็ตาม บางชนิด เช่น Siglec-14 มีกรดอะมิโนที่เป็นบวกซึ่งช่วยในการเชื่อมต่อโปรตีนอะแดปเตอร์ที่มี ITAM เช่น DAP12 ^{[ 1 ]}

เนื่องจากกรดไซอะลิกมีฤทธิ์เป็นกรดบริเวณออกฤทธิ์ ของ Siglec จึง มี กรด อะมิโนอาร์จินีน ที่คงสภาพอยู่ ซึ่งมีประจุบวกที่ค่าpH ทางสรีรวิทยากรดอะมิโนนี้สร้างพันธะเกลือกับ หมู่ คาร์บอกซิลของหมู่ ซูการ์ ^{[ 6 ]} เห็นได้ชัดเจนที่สุดใน Sialoadhesin ซึ่งอาร์จินีนที่ตำแหน่ง 97 สร้างพันธะเกลือกับหมู่ COO ⁻ของกรดไซอะลิก ทำให้เกิดปฏิกิริยาที่เสถียร^{[ 9 ]}แต่ละโดเมนของเลคตินมีความเฉพาะเจาะจงต่อพันธะที่เชื่อมต่อกรดไซอะลิกกับไกลแคนกรดไซอะลิกมี หมู่ ไฮด รอกซิลจำนวนมาก ซึ่งสามารถมีส่วนร่วมในการสร้างพันธะไกลโคไซด์ซึ่งพบได้ที่คาร์บอนหมายเลข 2, 3, 6 และ 8 ของโครงสร้างหลักของซูการ์ ความเฉพาะเจาะจงในการจับของ Siglec แต่ละตัวเกิดจากปฏิกิริยาทางเคมีที่แตกต่างกันระหว่างลิแกนด์ซูการ์และกรดอะมิโนของ Siglec ตำแหน่งในอวกาศของกลุ่มแต่ละกลุ่มบนน้ำตาลและกรดอะมิโนของโปรตีนมีผลต่อพันธะกรดไซอะลิกที่ Siglec แต่ละตัวจับ ตัวอย่างเช่น Sialoadhesin จับพันธะ α2,3 ได้ดีกว่าพันธะ α2,6 ^{[ 9 ]}

หน้าที่หลักของซิกเลคส์คือการจับกับไกลแคนที่มีกรดไซอะลิก ปฏิสัมพันธ์ระหว่างตัวรับและไกลแคนเหล่านี้สามารถนำไปใช้ในการยึดเกาะของเซลล์ การส่งสัญญาณของเซลล์ และอื่นๆ อย่างไรก็ตาม หน้าที่ของซิกเลคส์นั้นจำกัดอยู่เฉพาะการกระจายตัวในเซลล์ ตัวอย่างเช่น MAG พบได้เฉพาะในโอลิโกเดนโดรไซต์และเซลล์ชวานน์ในขณะที่ไซอาโลแอดเฮซินพบได้ในแมโครฟาจ

ซิกเลคส่วนใหญ่มีขนาดสั้นและไม่ยื่นออกมาจากผิวเซลล์มากนัก ทำให้ซิกเลคส่วนใหญ่ไม่สามารถจับกับเซลล์อื่นได้ เนื่องจากเซลล์ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมถูกปกคลุมด้วยไกลแคนที่มีกรดไซอะลิก นั่นหมายความว่าซิกเลคส่วนใหญ่จะจับกับลิแกนด์บนผิวเซลล์เดียวกันเท่านั้น ซึ่งเรียกว่าซิส -ลิแกนด์ เนื่องจากถูก "ล้อมรอบ" ด้วยไกลแคนบนเซลล์เดียวกัน ข้อยกเว้นคือ ไซอาโลแอดเฮซิน ซึ่งมีโดเมน C2-Ig 16 โดเมน ทำให้เกิดโปรตีนที่ยาวและยื่นออกมา ทำให้สามารถจับกับทรานส์-ลิแกนด์ได้ กล่าวคือ ลิแกนด์ที่พบในเซลล์อื่น นอกจากนี้ ซิกเลคอื่นๆ เช่น MAG ก็แสดงให้เห็นว่าสามารถจับกับทรานส์-ลิแกนด์ ได้เช่นกัน

สมาชิกของตระกูลซิกเลคเป็นตัวรับคู่ที่มีฟังก์ชันการส่งสัญญาณภายในเซลล์ที่ตรงข้ามกัน^{[ 10 ] [ 11 ]}เนื่องจากมีบริเวณไซโตพลาสมิกที่มี ITIM ซิกเลคส่วนใหญ่จึงรบกวนการส่งสัญญาณภายในเซลล์ ยับยั้งการกระตุ้นเซลล์ภูมิคุ้มกัน เมื่อจับกับลิแกนด์แล้ว ซิกเลคจะดึงดูดโปรตีนยับยั้ง เช่น ฟอสฟาเทส SHP ผ่านโดเมน ITIM ของพวกมัน^{[ 12 ]} ไทโรซีนที่อยู่ใน ITIM จะถูกฟอสโฟรีเลตหลังจากจับกับลิแกนด์และทำหน้าที่เป็นจุดเชื่อมต่อสำหรับ โปรตีนที่มี โดเมน SH2เช่น ฟอสฟาเทส SHP ซึ่งนำไปสู่การดีฟอสโฟรีเลตของโปรตีนภายในเซลล์ ลดการทำงานของเส้นทางการส่งสัญญาณที่กระตุ้น

ตัวอย่างของการส่งสัญญาณเชิงลบ:

• CD22 พบได้ในเซลล์ B เซลล์ B จะทำงานเมื่อตัวรับเซลล์ B (BCR) จับกับลิแกนด์ที่จำเพาะ เมื่อ BCR จับกับลิแกนด์แล้ว ตัวรับจะทำการฟอสโฟรีเลตตัวเองที่บริเวณไซโตพลาสมิก (หางไซโตพลาสมิก) ซึ่งนำไปสู่การฟอสโฟรีเลตของ ITIM ทั้งสามตัวในหางไซโตพลาสมิกของ CD22 ส่งผลให้มีการดึงดูดSHP-1ซึ่งทำหน้าที่ควบคุมการทำงานของเซลล์โดยอาศัย BCR ในเชิงลบ ทำให้เกิดเกณฑ์การกระตุ้นสำหรับเซลล์ B ซึ่งจะป้องกันการกระตุ้นเซลล์ B ชั่วคราว^{[ 13 ]} เดิมทีคิดว่าการยับยั้งการส่งสัญญาณ BCR โดย CD22 นั้นไม่ขึ้นอยู่กับการจับกับกรดไซอะลิก แต่หลักฐานชี้ให้เห็นว่าลิแกนด์กรดไซอะลิก α2,6 จำเป็นสำหรับการยับยั้ง^{[ 14 ]}
• Siglec-7พบได้ในเซลล์นักฆ่าตามธรรมชาติ (NK cells) เมื่อจับกับลิแกนด์ที่มีกรดไซอะลิกเป็นองค์ประกอบแล้ว Siglec-7 จะทำให้เซลล์นั้นไม่ทำงาน และพบในปริมาณสูงบนพื้นผิวของเซลล์ NK มันถูกใช้ในการสัมผัสระหว่างเซลล์ โดยจับกับไกลแคนที่มีไซอะลิกบนเซลล์เป้าหมาย ทำให้ยับยั้งการฆ่าเซลล์เป้าหมายโดยเซลล์ NK เซลล์ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมมีกรดไซอะลิกในปริมาณสูง ดังนั้นเมื่อเซลล์ NK จับกับ "เซลล์ของตัวเอง" พวกมันจะไม่ถูกกระตุ้นและไม่สามารถฆ่าเซลล์เจ้าบ้านได้

Siglec-14 มีสารตกค้างอาร์จินีนในบริเวณทรานส์เมมเบรน^{[ 15 ]} ซึ่งจะจับกับโปรตีน DAP10 และ DAP12 ที่มี ITAM เมื่อจับกับลิแกนด์แล้ว Siglec-14 จะนำไปสู่การกระตุ้นเส้นทางการส่งสัญญาณของเซลล์ผ่านโปรตีน DAP10 และ DAP12 ^{[ 7 ]} โปรตีนเหล่านี้จะเพิ่มการทำงานของกระบวนการฟอสโฟรีเลชันที่เกี่ยวข้องกับโปรตีนในเซลล์จำนวนมาก ซึ่งนำไปสู่การกระตุ้นเซลล์ Siglec-14 ดูเหมือนจะอยู่ร่วมกับ Siglec-5 และเนื่องจากโปรตีนนี้ยับยั้งเส้นทางการส่งสัญญาณของเซลล์ จึงประสานการทำงานที่ตรงกันข้ามภายในเซลล์ภูมิคุ้มกัน^{[ 15 ]}

ซิกเลคที่สามารถจับกับทรานส์-ลิแกนด์ เช่น ไซอาโลแอดเฮซิน ช่วยให้เกิดปฏิสัมพันธ์ระหว่างเซลล์ได้ ปฏิสัมพันธ์ระหว่างไกลแคนและซิกเลคเหล่านี้ทำให้เซลล์สามารถจับกันได้ ทำให้เกิดการส่งสัญญาณในบางกรณี หรือในกรณีของไซอาโลแอดเฮซิน ทำให้เกิดการดูดซึม เชื้อโรคเดิมทีคิดว่าหน้าที่ของไซอาโลแอดเฮซินมีความสำคัญในการจับกับเซลล์เม็ดเลือดแดงไซอาโลแอดเฮซินไม่มี ITIM ในไซโตพลาสซึมหรือสารตกค้างที่เป็นบวกเพื่อจับกับอะแดปเตอร์ที่มี ITAM ดังนั้นจึงคิดว่าไม่มีอิทธิพลต่อการส่งสัญญาณ การศึกษาแสดงให้เห็นว่าโปรตีนนี้เกี่ยวข้องกับการกลืนกินแบคทีเรียที่มีโครงสร้างไกลแคนที่มีไซอาลิเลตสูง เช่นไลโปโพลีแซคคาไรด์ของNeisseria meningitidis [ ^{16 ] การ} จับกับโครงสร้างเหล่านี้ทำให้แมโครฟาจสามารถกลืนกินแบคทีเรียเหล่านี้ได้ ทำให้ระบบปราศจากเชื้อโรค

Siglec-7 ยังใช้ในการจับกับเชื้อก่อโรค เช่นCampylobacter jejuniซึ่งเกิดขึ้นในลักษณะที่ขึ้นอยู่กับกรดไซอะลิก และนำเซลล์ NK และโมโนไซต์ซึ่งมีการแสดงออกของ Siglec-7 เข้ามาสัมผัสกับแบคทีเรียเหล่านี้^{[ 17 ]} จากนั้นเซลล์ NK ก็สามารถฆ่าเชื้อก่อโรคแปลกปลอมเหล่านี้ได้

การศึกษา แบบน็อกเอาต์มักใช้เพื่อค้นหาหน้าที่ของโปรตีนภายในเซลล์ โดยมักใช้หนูทดลอง เนื่องจากหนูสร้าง โปรตีน ออร์โธล็อกัสหรือโปรตีนที่มีความคล้ายคลึงกันอย่างมากกับโปรตีนในมนุษย์

ตัวอย่างของซิกเล็คที่สามารถน็อคเอาท์ได้ ได้แก่:

• CD22: วอล์คเกอร์และสมิธทำการทดลองกับเซลล์ B ที่มีการตัดยีน CD22 ออกและเซลล์กลายพันธุ์ที่มีการลบยีน CD22 ออกเพื่อแยกแยะหน้าที่ของ CD22 ^{[ 18 ]} เซลล์ B ที่กลายพันธุ์เหล่านี้ไม่ได้ทำให้เกิดโรคภูมิคุ้มกันตนเองแต่พบว่ามีการผลิตแอนติบอดีต่อต้านตนเอง เพิ่มขึ้น เนื่องจากการขาดการยับยั้งการส่งสัญญาณ BCR ซึ่งปกติแล้วดำเนินการโดย CD22 แอนติบอดีต่อต้านตนเองมีความจำเพาะต่อโปรตีนของตนเองและสามารถทำร้ายโฮสต์ได้ โดยปกติแล้ว CD22 จะถูกควบคุมให้เพิ่มขึ้นโดยการจับกันของลิโปโพลีแซคคาไรด์กับตัวรับ Toll-like receptorเซลล์ B ที่กลายพันธุ์ไม่สามารถควบคุมโปรตีนที่กลายพันธุ์ให้เพิ่มขึ้นได้ ดังนั้นจึงไวต่อลิโปโพลีแซคคาไรด์มากเกินไป ซึ่งหมายความว่าเซลล์ B จะผลิตแอนติบอดีมากเกินไปในขณะที่ปกติแล้วจะไม่ผลิตแอนติบอดี

• MAG (Myelin-associated glycoprotein) ถูกแสดงออกบนเซลล์ที่สร้าง ปลอก ไมอี ลิน (เซลล์ชวานน์และโอลิโกเดนโดรไซต์) รอบเซลล์ประสาท MAG จับกับลิแกนด์ที่มีไซอะลิลบนเซลล์ประสาท การกำจัด MAG ในระบบประสาทส่วนปลายทำให้การสร้างไมอีลินของเซลล์ประสาทลดลง การกำจัด MAG ในระบบประสาทส่วนกลางของหนูดูเหมือนจะไม่ส่งผลต่อการสร้างไมอีลิน แต่ปฏิสัมพันธ์ระหว่างไมอีลินและเซลล์ประสาทจะเสื่อมลงตามอายุ ซึ่งนำไปสู่ความผิดปกติทางระบบประสาท เนื่องจากศักยภาพการกระทำไม่สามารถส่งผ่านไปตามความยาวของแอกซอน ได้อย่างรวดเร็ว ในระหว่างการกระตุ้นประสาท การกำจัดลิแกนด์สำหรับ MAG โดยการกำจัดยีน GalNAc transferase ที่จำเป็นสำหรับการสร้างลิแกนด์ มีผลคล้ายกับหนูที่กำจัด MAG ^{[ 19 ]}

This table briefly summarises the cellular distribution of each human/primate Siglec; the linkage specificity each has for sialic acid binding; the number of C2-Ig domains it contains; and whether it contains an ITIM or a positive residue to bind ITAM-containing adaptor proteins. References in the column headings correspond to all information displayed in that column, unless other references are shown. Siglec-12 information is referenced by^[21] only, excluding the linkage specificity.

Many pathologies have been linked to the spontaneous interactions between sialic acid and the immunosuppressive sialic acid-binding immunoglobulin-like lectin (Siglec) receptors on immune cells such as cancer,^[27]HIV-1^[28] and Group B Strep Infection.^[29][30] The sialic acid family branches from glycans, sugar chains comprising various monosaccharides that cover the membrane of every living cell and display a staggering structural diversity. Sialic acids function in protein folding, neural development, cellular interactions, among many other physiological processes. As sialic acids are abundantly expressed in vertebrates and not in microorganisms, they are considered self-antigens or self-structures that play major role in inhibiting harmful immune system activity by regulating neutrophils and B cell tolerance.^[31]

Within the immune system, Siglecs, especially those related to CD33, sialic acid and Siglec-binding pathogens are subjected to the runaway Red Queen co-evolution phenomenon by a selection pressure that maintains the innate immune system's capacity for self-recognition and ensures prevention of autoimmunity diseases.^[32][33] This evolutionary chain and incessant mutations have made Siglecs one of the most rapidly evolving gene, evidenced by both intra- and inter-species differences.^[33] The polymorphism of human-unique Siglec-12, -14 and -16 suggests that the selection pressure is ongoing.^[32]

As Siglecs feature distinct binding preferences for the sialic acid and its modifications, several attempts have been made to chemically modify natural sialic acid ligands and eventually led to the creation of sialic acid mimetics (SAMs) with enhanced binding capacity and selectivity towards Siglecs.^[34]

SAMs สามารถใช้เพื่อกำหนดเป้าหมาย Siglecs และปรับเปลี่ยนเซลล์ที่แสดงออก Siglec โดยการดัดแปลงโครงสร้างกรดไซอะลิกที่ตำแหน่งต่างๆ ตั้งแต่ C-2 ถึง C-9 ^{[ 34 ] [ 35 ] [ 36 ]}อย่างไรก็ตาม กรดคาร์บอกซิลิกจะต้องคงสภาพเดิม^{[ 34 ]}ความพยายามครั้งแรกเกิดขึ้นเพื่อพัฒนาสารเลียนแบบกรดไซอะลิกที่มีความสัมพันธ์สูงสำหรับ Siglec-2 ซึ่งนำไปสู่การค้นพบว่าความสัมพันธ์ในการจับที่เพิ่มขึ้นจะทำให้เกิดพันธะไฮโดรเจนและปฏิกิริยาลิโปฟิลิกระหว่าง SAMs และ Siglec-2 ^{[ 34 ]}มีการดัดแปลงแยกกันหลายครั้งที่ตำแหน่ง C-2, C-5 และ C-9 ทำให้ Mesch และคณะตั้งสมมติฐานว่าการดัดแปลงพร้อมกันที่ทั้งสามตำแหน่งอาจนำไปสู่การเพิ่มประสิทธิภาพในการจับ^{[ 37 ]}

ความสำเร็จในการเพิ่มการจับตัวของ SAM กับ Siglec 2 อย่างมาก แสดงให้เห็นว่าวิธีการที่คล้ายกันนี้สามารถใช้ได้กับสมาชิกอื่นๆ ในตระกูลเดียวกัน การปรับเปลี่ยนบางอย่างรวมถึงการปรับเปลี่ยนพร้อมกันเพิ่มเติมที่ตำแหน่ง C-4 บนโครงสร้างหลักของกรดไซอะลิก^{[ 34 ]}การพัฒนาเคมีคลิกของปฏิกิริยาไซโคลแอดดิชันของอะไซด์และอัลไคน์ที่เร่งปฏิกิริยาด้วยทองแดง ( CuAAC ) ได้เร่งการระบุ SAM ใหม่ๆ และอนุญาตให้สร้าง SAM ใหม่ที่มีการจับตัวกับ Siglec-3, -5, -6, -7 และ -10 ได้สูง^{[ 38 ]}ณ ปี 2017 มีการรายงาน SAM สำหรับ Siglec ส่วนใหญ่แล้ว ยกเว้น Siglec -6, -8, -11, -14, -15 และ -16 ^{[ 34 ]}

การรวมกลุ่มของตัวรับและการจับยึดที่มีความสัมพันธ์สูง ซึ่งเรียกรวมกันว่าการจับยึดแบบหลาย วาเลนซ์ สามารถเพิ่มประสิทธิภาพของ SAM ในร่างกายมนุษย์ได้ ปัจจุบัน ความก้าวหน้าในด้านวิศวกรรมไกลโคได้ใช้ประโยชน์จากอนุภาคนาโนที่ตกแต่งด้วย SAM โพลิเมอร์ที่ตกแต่งด้วย SAM และการสังเคราะห์ SAM บนเซลล์เพื่อนำเสนอ SAM ให้กับ Siglec ^{[ 34 ]}ไลโปโซมที่เชื่อมโยงกับ SAM ยังแสดงให้เห็นว่าช่วยในการนำเสนอแอนติเจนให้กับเซลล์ที่นำเสนอแอนติเจนผ่านทางเส้นทาง Siglec-1 หรือ -7 ^{[ 39 ]}ยิ่งไปกว่านั้น เซลล์มนุษย์ที่ได้รับการดัดแปลงพันธุกรรมด้วยกรดไซอะลิกที่บรรจุ Ac NeuNPoc เข้าไปในไซอะโลไกลแคนและ 3-โบรโม-เบนซิลอะไซด์ แสดงให้เห็นถึงการทำงานที่มากเกินไปต่อ Siglec-2 ^{[ 34 ] [ 40 ]}

• Functional Glycomics Gatewayคือความร่วมมือระหว่างConsortium for Functional GlycomicsและNature Publishing Group
• งานวิจัย เกี่ยวกับเลคตินชนิด I (ซิกเลคส์)ที่ดำเนินการโดยอิมพีเรียลคอลเลจลอนดอนให้ภาพรวมเพิ่มเติมเกี่ยวกับเลคตินชนิด I