ไรโบโซม
หน่วยย่อยขนาดใหญ่ (สีแดง) และหน่วยย่อยขนาดเล็ก (สีน้ำเงิน) ของไรโบโซม
รายละเอียด
ส่วนหนึ่งของ	เซลล์ (ชีววิทยา)
ตัวระบุ
เมช	D012270
เอฟเอ็มเอ	66867
คำศัพท์ทางกายวิภาคศาสตร์ของจุลกายวิภาคศาสตร์

ชีววิทยาของเซลล์
แผนภาพเซลล์สัตว์
ส่วนประกอบของเซลล์สัตว์ทั่วไป: นิวคลีโอลัส นิวเคลียส ไรโบโซม (จุดเป็นส่วนหนึ่งของเลข 5) ถุงน้ำ เอนโดพลาสมิกเรติคูลัมแบบหยาบ เครื่องมือของกอลจิ (หรือ ร่างกายของกอลจิ) โครงสร้างไซโตสเกเลตัน เอนโดพลาสมิกเรติคูลัมแบบเรียบ ไมโตคอนเดรีย แวคิวโอล ไซโตซอล (ของเหลวที่บรรจุออร์แกเนลล์ซึ่งเป็นส่วนประกอบของไซโตพลาซึม ) ไลโซโซม เซนโทรโซม เยื่อหุ้มเซลล์

ไรโบโซม ( / ˈ r aɪ b ə z oʊ m , - s oʊ m / ) คืออนุภาคไรโบนิวคลีโอโปรตีนที่พบในเซลล์ ทุกชนิด ทั้งโปรคาริโอตและยูคาริโอตมีหน้าที่ในการสังเคราะห์โปรตีนไรโบโซมทำหน้าที่เป็นเครื่องจักรระดับโมเลกุลในการแปลรหัสของสายอาร์เอ็นเอส่งสาร (mRNA) และสร้างโปรตีนไรโบโซมเชื่อมต่อกรดอะมิโนเข้าด้วยกันตามลำดับที่กำหนดโดยโคดอนของโมเลกุล mRNA เพื่อสร้างสายโพลีเปปไทด์ ไรโบโซมประกอบด้วยหน่วยย่อยขนาดใหญ่และขนาดเล็ก แต่ละหน่วยประกอบด้วย โมเลกุล อาร์เอ็นเอไรโบโซมหนึ่งโมเลกุล หรือมากกว่า และโปรตีนไรโบโซม จำนวนมาก ไรโบโซมและโมเลกุลที่เกี่ยวข้องยังเรียกอีกอย่างว่าเครื่องมือการแปลรหัส

การสร้างไรโบโซมเป็นกระบวนการสร้างไรโบโซม กระบวนการนี้ใช้พลังงานสูงและเป็นกระบวนการแบบไดนามิก โดยต้องสังเคราะห์โปรตีนประมาณ 200 ชนิดในการประมวลผล RNA ของไรโบโซม และประกอบเข้ากับโปรตีนของไรโบโซมเพื่อสร้างหน่วยย่อยของไรโบโซม

ลำดับของRNAที่เข้ารหัสลำดับของกรดอะมิโนในโปรตีนจะถูกถอดรหัสเป็น สาย mRNA ( messenger RNA ) ไรโบโซมจะจับกับโมเลกุล mRNA และใช้ลำดับนิวคลีโอไทด์ ของ RNA เพื่อกำหนดลำดับของกรดอะมิโนที่จำเป็นในการสร้างโปรตีน กรดอะมิโนจะถูกเลือกและนำไปยังไรโบโซมโดย โมเลกุล tRNA ( transfer RNA) ซึ่งเข้าไปในไรโบโซมและจับกับสาย mRNA ผ่านทาง ลูปก้าน แอนติโคดอนสำหรับแต่ละรหัสสามตัว ( โคดอน ) ใน mRNA จะมี tRNA ที่ไม่ซ้ำกันซึ่งต้องมีแอนติโคดอนที่ตรงกันอย่างแม่นยำ และนำกรดอะมิโนที่ถูกต้องเพื่อรวมเข้ากับ สาย โพลีเปปไทด์ ที่กำลังเติบโต เมื่อโปรตีนถูกผลิตขึ้นแล้ว โปรตีนนั้นจะสามารถพับตัวเพื่อสร้างโครงสร้างสามมิติ ที่ใช้งานได้ ^{[ 1 ] [ 2 ]}

ในระหว่างการแปล การสังเคราะห์โปรตีนจากหน่วยสร้างจะเกิดขึ้นในสี่ขั้นตอน ได้แก่ การเริ่มต้น การยืดตัว การสิ้นสุด และการรีไซเคิลไรโบโซม^{[ 3 ]}รหัสเริ่มต้นในโมเลกุล mRNA ทั้งหมดมีลำดับ AUG รหัสหยุดอาจเป็น UAA, UAG หรือ UGA เนื่องจากไม่มีโมเลกุล tRNA ที่รู้จักรหัสเหล่านี้ ไรโบโซมจึงรับรู้ว่าการแปลเสร็จสมบูรณ์แล้ว^{[ 4 ]} เมื่อไรโบโซมอ่านโมเลกุล mRNA เสร็จแล้ว หน่วยย่อยทั้งสองจะแยกออกจากกันและมักจะถูกทำลาย แต่สามารถนำกลับมาใช้ใหม่ได้ ไรโบโซมเป็น เอนไซม์ชนิดหนึ่งเรียกว่าไรโบไซม์เนื่องจาก กิจกรรม การถ่ายโอนเปปไทด์ที่เร่งปฏิกิริยา ซึ่งเชื่อมโยงกรดอะมิโนเข้าด้วยกันนั้นดำเนินการโดย RNA ของไรโบโซม^{[ 5 ]}

ไรโบโซมจากแบคทีเรียอาร์เคียและยูคาริโอต (ในระบบสามโดเมน ) มีความคล้ายคลึงกันอย่างน่าทึ่ง ซึ่งเป็นหลักฐานบ่งชี้ถึงต้นกำเนิดร่วมกัน แต่แตกต่างกันในขนาด ลำดับ โครงสร้าง และอัตราส่วนของโปรตีนต่ออาร์เอ็นเอ ความแตกต่างในโครงสร้างนี้ทำให้ยาปฏิชีวนะ บางชนิด สามารถฆ่าแบคทีเรียได้โดยการยับยั้งไรโบโซมของแบคทีเรีย ในขณะที่ไรโบโซมของมนุษย์ไม่ได้รับผลกระทบ ในทุกโดเมน โพลีโซม ที่ประกอบด้วยไร โบโซมสองตัวขึ้นไปอาจเคลื่อนที่ไปตามสายเอ็มอาร์เอ็นเอเส้นเดียวในเวลาเดียวกัน โดยแต่ละตัวจะอ่านลำดับเฉพาะและสร้างโมเลกุลโปรตีนที่สอดคล้องกัน

ไรโบโซมไมโตคอนเดรีย (ไมโตริโบโซม) ของเซลล์ยูคาริโอตนั้นแตกต่างจากไรโบโซมอื่นๆ ไรโบโซมเหล่านี้ทำหน้าที่คล้ายกับไรโบโซมในแบคทีเรีย ซึ่งสะท้อนถึงต้นกำเนิดทางวิวัฒนาการของไมโตคอนเดรียในฐานะแบคทีเรียเอนโดซิมไบโอติก^{[ 6 ] [ 7 ]}

ไรโบโซมถูกสังเกตครั้งแรกในช่วงกลางทศวรรษ 1950 ในรูปของอนุภาคหรือเม็ดที่มีความหนาแน่นสูงโดยนักชีววิทยาเซลล์ชาวโรมาเนีย-อเมริกันGeorge Emil Paladeโดยใช้กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอน^{[ 8 ]} ในตอนแรกเรียกว่า เม็ด Paladeเนื่องจากโครงสร้างที่เป็นเม็ด^{[ 9 ]}คำว่า "ไรโบโซม" ถูกเสนอในปี 1958 โดย Howard M. Dintzis: ^{[ 10 ]}

ในระหว่างการประชุมสัมมนา เกิดปัญหาทางด้านความหมายขึ้น ผู้เข้าร่วมบางคนเข้าใจว่า "ไมโครโซม" หมายถึงอนุภาคไรโบโปรตีนในส่วนของไมโครโซมที่ปนเปื้อนด้วยโปรตีนและไขมันชนิดอื่น ในขณะที่ผู้เข้าร่วมคนอื่นๆ เข้าใจว่าไมโครโซมประกอบด้วยโปรตีนและไขมันที่ปนเปื้อนด้วยอนุภาค วลี "อนุภาคไมโครโซม" ดูไม่เหมาะสม และ "อนุภาคไรโบโปรตีนในส่วนของไมโครโซม" ก็ฟังดูไม่เป็นธรรมชาติ ในระหว่างการประชุม มีการเสนอคำว่า "ไรโบโซม" ซึ่งเป็นชื่อที่ฟังดูดีและน่าพอใจ ความสับสนในปัจจุบันจะหมดไปหากนำคำว่า "ไรโบโซม" มาใช้เรียกอนุภาคไรโบโปรตีนที่มีขนาดตั้งแต่ 35 ถึง100 ไมโครเมตร

อัลเบิร์ต คลอดด์ , คริสเตียน เดอ ดูฟและจอร์จ เอมิล พาเลดได้รับรางวัลโนเบลสาขาสรีรวิทยาหรือการแพทย์ ร่วมกัน ในปี 1974 จากการค้นพบไรโบโซม^{[ 12 ]}รางวัลโนเบลสาขาเคมีประจำปี 2009 มอบให้แก่เวนคัตรามัน รามาคริชนัน , โทมัส เอ. สไตทซ์และเอดา อี. โยนาธสำหรับการกำหนดโครงสร้างและกลไกโดยละเอียดของไรโบโซม^{[ 13 ]}

ไรโบโซมเป็นอนุภาคไรโบนิวคลีโอโปรตีนที่สร้างขึ้นจากสารประกอบของไรโบโซมอาร์เอ็นเอและโปรตีน จัดเรียงเป็นสองหน่วยย่อยไรโบโซม หน่วยหนึ่งใหญ่และอีกหน่วยหนึ่งเล็ก ไรโบโซมเป็นเครื่องจักรโมเลกุล ที่ซับซ้อนซึ่งมีอยู่ใน เซลล์ทั้งหมดทั้งโปรคาริโอตและยู คาริโอต หน่วยย่อยไรโบโซมของโปรคาริโอตและยูคาริโอตค่อนข้างคล้ายกัน^{[ 14 ]}

ไรโบโซมส่วนใหญ่ประกอบด้วยRNA ไรโบโซม (rRNA) ที่ไม่เข้ารหัส เฉพาะทาง รวมถึงโปรตีนไรโบโซม ที่แตกต่างกันหลายสิบชนิด (จำนวนจะแตกต่างกันเล็กน้อยในแต่ละสายพันธุ์) โปรตีนไรโบโซมและ rRNA จะถูกจัดเรียงเป็นหน่วยย่อยไรโบโซมสองหน่วยที่แตกต่างกัน คือ หน่วยใหญ่หนึ่งหน่วยและหน่วยเล็กหนึ่งหน่วย หน่วยย่อยเหล่านี้จะเข้าคู่กันโดยล็อกรอบสาย mRNA และทำงานร่วมกันเพื่อแปล mRNA เป็นสายโพลีเปปไทด์ในระหว่าง การ สังเคราะห์โปรตีน^{[ 15 ]}

ไรโบโซม ของแบคทีเรียมีเส้นผ่านศูนย์กลางประมาณ 20  นาโนเมตร (200  อังสตรอม ) และประกอบด้วย rRNA 65% และโปรตีนไรโบโซม 35% [ 16 ^{]ไรโบ}โซมของยูคาริโอตมีเส้นผ่านศูนย์กลางระหว่าง 25 ถึง 30 นาโนเมตร (250–300 อังสตรอม) โดยมีอัตราส่วน rRNA ต่อโปรตีนที่ใกล้เคียงกับ 1 ^{[ 17 ]} งานวิจัยเชิงผลึกศาสตร์^{[ 18 ]}แสดงให้เห็นว่าไม่มีโปรตีนไรโบโซมอยู่ใกล้กับบริเวณปฏิกิริยาสำหรับการสังเคราะห์พอลิเปปไทด์ ซึ่งชี้ให้เห็นว่าส่วนประกอบโปรตีนของไรโบโซมไม่ได้มีส่วนร่วมโดยตรงในการเร่งปฏิกิริยาการสร้างพันธะเปปไทด์ แต่โปรตีนเหล่านี้ทำหน้าที่เป็นโครงสร้างค้ำยันที่อาจช่วยเพิ่มความสามารถของ rRNA ในการสังเคราะห์โปรตีน^{[ 19 ]}

หน่วยวัดที่ใช้ในการอธิบายหน่วยย่อยของไรโบโซมและชิ้นส่วน rRNA คือหน่วยสเวดเบิร์ก (Svedberg unit)ซึ่งเป็นการวัดอัตราการตกตะกอนในการปั่นเหวี่ยงไม่ใช่ขนาด นี่คือเหตุผลที่ชื่อของชิ้นส่วนต่างๆ ไม่สอดคล้องกัน ตัวอย่างเช่น ไรโบโซม 70S ของแบคทีเรียประกอบด้วยหน่วยย่อย 50S และ 30S

โปรคาริโอตมีไรโบโซม 70 Sแต่ละอันประกอบด้วยซับยูนิตขนาดเล็ก ( 30S ) และซับยูนิตขนาดใหญ่ ( 50S ) ตัวอย่างเช่นE. coli มีซับยูนิต RNA 16S (ประกอบด้วยนิวคลีโอไทด์ 1540 ตัว) ที่จับกับโปรตีน 21 ตัว ซับยูนิตขนาดใหญ่ประกอบด้วย ซับยูนิต RNA 5S (นิวคลีโอไทด์ 120 ตัว) ซับยูนิต RNA 23S (นิวคลีโอไทด์ 2900 ตัว) และโปรตีน 31 ตัว^{[ 14 ]}

ไรโบโซมของE. coli (แบคทีเรีย) ^{[ 21 ] : 962}

ไรโบโซม	หน่วยย่อย	อาร์อาร์เอ็นเอ	โปรตีนอาร์
ยุค 70	50S	23S (2904 นิวคลี โอไทด์ )	31
		5S (120 นิวคลีโอไทด์)
	30S	16S (1542 นิวคลีโอไทด์)	21

การติดฉลากความสัมพันธ์สำหรับตำแหน่งการจับ tRNA บน ไรโบโซม ของ E. coliทำให้สามารถระบุโปรตีนตำแหน่ง A และ P ที่น่าจะเกี่ยวข้องกับกิจกรรมเปปทิดิลทรานสเฟอเรสได้^{[ 5 ]}โปรตีนที่ติดฉลากคือ L27, L14, L15, L16, L2 อย่างน้อย L27 ตั้งอยู่ที่ตำแหน่งผู้ให้ ดังที่แสดงโดย E. Collatz และ AP Czernilofsky ^{[ 22 ] [ 23 ]}การวิจัยเพิ่มเติมแสดงให้เห็นว่าโปรตีน S1 และ S21 ที่เกี่ยวข้องกับปลาย 3′ ของ RNA ไรโบโซม 16S มีส่วนเกี่ยวข้องในการเริ่มต้นการแปล^{[ 24 ]}

โดยทั่วไปแล้ว ไรโบโซม ของอาร์ เคีย จะถูกระบุว่ามีขนาดใกล้เคียงกับไรโบโซมของแบคทีเรีย โดยเป็นไรโบโซม 70S ที่ประกอบด้วยซับยูนิตขนาดใหญ่ 50S และซับยูนิตขนาดเล็ก 30S ^{[ 25 ]}สายโซ่ rRNA มักถูกเรียกว่า 16S, 23S และ 5S เช่นกัน แม้ว่าจะมีแหล่งข้อมูลน้อยมาก (หรืออาจไม่มีเลย) ที่วัดค่าสัมประสิทธิ์การตกตะกอนของพวกมันอย่างแท้จริง[ 26 ^{]อย่างไรก็ตามใน}ระดับลำดับและโครงสร้าง พวกมันมีความใกล้เคียงกับของยูคาริโอตมากกว่าของแบคทีเรีย โปรตีนไรโบโซมพิเศษทุกตัวที่อาร์เคียมีเมื่อเทียบกับแบคทีเรียจะมีคู่ที่เทียบเท่าในยูคาริโอต ในขณะที่ไม่มีความสัมพันธ์ดังกล่าวระหว่างอาร์เคียและแบคทีเรีย^{[ 27 ] [ 28 ] [ 29 ]}

ไรโบโซมของPyrococcus furiosus (อาร์เคีย) ^{[ 30 ] [ 31 ]}

ไรโบโซม	หน่วยย่อย	อาร์อาร์เอ็นเอ	โปรตีนอาร์
ยุค 70	50S	23S (3049 นิวคลี โอไทด์ )	42
		5S (120 นิวคลีโอไทด์)
	30S	16S (1495 นิวคลีโอไทด์)	26

เซลล์ยูคาริโอติกมีไรโบโซม 80Sอยู่ในไซโตซอล โดยแต่ละไรโบโซมประกอบด้วย ซับยูนิต ขนาดเล็ก (40S)และขนาดใหญ่ (60S)ซับยูนิต 40S ประกอบด้วยRNA 18S (1900 นิวคลีโอไทด์) และโปรตีน 33 ชนิด^{[ 32 ] [ 33 ]}ซับยูนิตขนาดใหญ่ประกอบด้วยRNA 5S (120 นิวคลีโอไทด์), RNA 28S (4700 นิวคลีโอไทด์), RNA 5.8S (160 นิวคลีโอไทด์) และโปรตีน 49 ชนิด^{[ 14 ] [ 32 ] [ 34 ]}

ยูคาริโอตไซโตซิลิกไรโบโซม ( R. norvegicus ) ^{[ 21 ] : 65}

ไรโบโซม	หน่วยย่อย	อาร์อาร์เอ็นเอ	โปรตีนอาร์
ยุค 80	60S	28S (4718 นิวคลีโอไทด์)	49
		5.8 วินาที (160 นิวคลีโอไทด์)
		5S (120 นิวคลีโอไทด์)
	40S	18S (1874 nt)	33

ในปี พ.ศ. 2520 Czernilofsky ได้ตีพิมพ์งานวิจัยที่ใช้การติดฉลากความสัมพันธ์เพื่อระบุตำแหน่งการจับ tRNA บนไรโบโซมของตับหนู โปรตีนหลายชนิด รวมถึง L32/33, L36, L21, L23, L28/29 และ L13 มีส่วนเกี่ยวข้องว่าอยู่ที่หรือใกล้กับศูนย์กลางการถ่ายโอนเปปไทด์^{[ 35 ]}

ในยูคาริโอต ไรโบโซมมีอยู่ในไมโทคอนเดรีย (บางครั้งเรียกว่าไมโทไรโบโซม ) และในพลาสติดเช่นคลอโรพลาสต์ (เรียกอีกอย่างว่า พลาสโทไรโบโซม) พวกมันประกอบด้วยหน่วยย่อยขนาดใหญ่และขนาดเล็กที่เชื่อมต่อกันด้วยโปรตีนเป็นอนุภาค 70S หนึ่งอนุภาค^{[ 14 ]}ไรโบโซมเหล่านี้คล้ายกับของแบคทีเรีย และเชื่อกันว่าออร์แกเนลล์เหล่านี้มีต้นกำเนิดมาจากแบคทีเรียแบบพึ่งพาอาศัยกัน [ ^{14 ] ใน}บรรดาทั้งสอง ไรโบโซมของคลอโรพลาสต์มีความใกล้เคียงกับของแบคทีเรียมากกว่าไรโบโซมของไมโทคอนเดรีย ชิ้นส่วนของ RNA ไรโบโซมจำนวนมากในไมโทคอนเดรียสั้นลง และในกรณีของ5S rRNAจะถูกแทนที่ด้วยโครงสร้างอื่นในสัตว์และเชื้อรา^{[ 36 ]}โดยเฉพาะอย่างยิ่งLeishmania tarentolaeมีชุด rRNA ไมโทคอนเดรียที่ลดขนาดลง^{[ 37 ]}ในทางตรงกันข้าม ไมโตริโบโซมของพืชมีทั้ง rRNA ที่ขยายออกและโปรตีนเพิ่มเติมเมื่อเปรียบเทียบกับแบคทีเรีย โดยเฉพาะอย่างยิ่งโปรตีนที่มีการทำซ้ำของเพนตาไตรโคพีไทด์จำนวนมาก^{[ 38 ]}

สาหร่ายคริปโตโมนาดและคลอราแรคนิโอไฟต์อาจมีนิวคลีโอเมอร์ฟที่มีลักษณะคล้ายนิวเคลียสยูคาริโอตที่เหลืออยู่^{[ 39 ]}ไรโบโซมยูคาริโอต 80S อาจมีอยู่ในช่องที่มีนิวคลีโอเมอร์ฟ

ความแตกต่างระหว่างไรโบโซมของแบคทีเรียและยูคาริโอตถูกนำมาใช้ประโยชน์โดยนักเคมีเภสัชกรรมในการสร้างยาปฏิชีวนะที่สามารถทำลายการติดเชื้อแบคทีเรียได้โดยไม่ทำอันตรายต่อเซลล์ของผู้ติดเชื้อ เนื่องจากความแตกต่างในโครงสร้าง ไรโบโซม 70S ของแบคทีเรียจึงอ่อนแอต่อยาปฏิชีวนะเหล่านี้ ในขณะที่ไรโบโซม 80S ของยูคาริโอตไม่เป็นเช่นนั้น^{[ 40 ]}แม้ว่าไมโทคอน เดรีย จะมีไรโบโซมที่คล้ายกับของแบคทีเรีย แต่ไมโทคอนเดรียก็ไม่ได้รับผลกระทบจากยาปฏิชีวนะเหล่านี้ เนื่องจากมีเยื่อหุ้มสองชั้นล้อมรอบซึ่งไม่ยอมให้ยาปฏิชีวนะเหล่านี้เข้าไปในออร์แกเนลล์ได้ง่าย^{[ 41 ]}ตัวอย่างที่น่าสนใจคือยาปฏิชีวนะต้านมะเร็งคลอแรมเฟนิคอลซึ่งยับยั้งไรโบโซม 50S ของแบคทีเรียและไรโบโซม 50S ของไมโทคอนเดรียยูคาริโอต^{[ 42 ]}อย่างไรก็ตาม ไรโบโซมในคลอโรพลาสต์นั้นแตกต่างกัน: ความต้านทานต่อยาปฏิชีวนะในโปรตีนไรโบโซมของคลอโรพลาสต์เป็นลักษณะที่ต้องนำมาใช้เป็นเครื่องหมายด้วยวิศวกรรมพันธุกรรม^{[ 43 ]}

ไรโบโซมชนิดต่างๆ มีโครงสร้างหลักที่คล้ายคลึงกันมาก แม้จะมีขนาดแตกต่างกันมากก็ตาม อาร์เอ็นเอส่วนใหญ่มีการจัดระเบียบอย่างสูงเป็นโครงสร้างตติยภูมิ หลายรูปแบบ เช่นพсевдокнотที่แสดงการเรียงซ้อนแบบแกนร่วม อาร์ เอ็นเอ ส่วนเกินในไรโบโซมขนาดใหญ่จะอยู่ในรูปของการแทรกที่ยาวต่อเนื่องกัน^{[ 44 ]}ทำให้เกิดลูปออกจากโครงสร้างหลักโดยไม่รบกวนหรือเปลี่ยนแปลงโครงสร้าง^{[ 14 ]}กิจกรรมเร่งปฏิกิริยาทั้งหมดของไรโบโซมดำเนินการโดยอาร์เอ็นเอโปรตีนจะอยู่บนพื้นผิวและดูเหมือนจะช่วยรักษาเสถียรภาพของโครงสร้าง^{[ 14 ]}

โครงสร้างโมเลกุลทั่วไปของไรโบโซมเป็นที่รู้จักมาตั้งแต่ช่วงต้นทศวรรษ 1970 ในช่วงต้นทศวรรษ 2000 โครงสร้าง ดังกล่าวได้รับการกำหนดที่ความละเอียดสูงถึงระดับไม่กี่อังสตรอม^{[ 46 ]}

เอกสารฉบับแรกที่ให้โครงสร้างของไรโบโซมที่ความละเอียดระดับอะตอมได้รับการตีพิมพ์เกือบพร้อมกันในช่วงปลายปี 2000 หน่วยย่อย 50S (โปรคาริโอตขนาดใหญ่) ได้รับการกำหนดจากอาร์เคียHaloarcula marismortui ^{[ 45 ]}และแบคทีเรียDeinococcus radioduransและโครงสร้างของหน่วยย่อย 30S ได้รับการกำหนดจากแบคทีเรียThermus thermophilus [ ^{20 ] [ 47 ] การ}ศึกษาโครงสร้างเหล่านี้ได้รับรางวัลโนเบลสาขาเคมีในปี 2009 ในเดือนพฤษภาคม 2001 พิกัดเหล่านี้ถูกนำมาใช้เพื่อสร้าง อนุภาค T. thermophilus 70S ทั้งหมดขึ้นใหม่ที่  ความละเอียด 5.5 Å ^{[ 48 ]}

ในเดือนพฤศจิกายน พ.ศ. 2548 มีการตีพิมพ์เอกสารสองฉบับที่มีโครงสร้างของไรโบโซม 70S ของ Escherichia coli โดยโครงสร้างของไรโบโซมที่ว่างเปล่าได้รับการกำหนดที่ความละเอียด 3.5  ^{Å โดยใช้การตกผลึกด้วยรังสีเอกซ์ [} 49 ] จากนั้นอีก^{สองสัปดาห์}ต่อมา โครงสร้างที่ได้จากกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนแบบไครโอถูกตีพิมพ์^{[ 50 ]}ซึ่งแสดงให้เห็นไรโบโซมที่ความละเอียด 11–15  Åในขณะที่กำลังส่งสายโปรตีนที่สังเคราะห์ขึ้นใหม่เข้าไปในช่องทางนำโปรตีน

โครงสร้างอะตอมแรกของไรโบโซมที่ซับซ้อนกับ โมเลกุล tRNAและmRNAได้รับการแก้ไขโดยใช้การตกผลึกด้วยรังสีเอกซ์โดยสองกลุ่มอย่างอิสระ ที่ความละเอียด 2.8  Å ^{[ 51 ]}และ 3.7  Å ^{[ 52} ] โครงสร้างเหล่า ^นี้ทำให้สามารถมองเห็นรายละเอียดของการโต้ตอบของ ไรโบโซม Thermus thermophilusกับmRNAและกับtRNAที่จับอยู่ที่ไซต์ไรโบโซมแบบคลาสสิก การโต้ตอบของไรโบโซมกับ mRNA ยาวที่มีลำดับ Shine-Dalgarno ได้รับการแสดงให้เห็นในเวลาต่อมาไม่นานที่ ความละเอียด4.5–5.5  Å ^{[ 53 ]}ในปี 2023 การศึกษาด้วยกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนแบบไครโอรายงานโครงสร้าง 1.55 Å ของ ไรโบโซม Escherichia coli 70S ในสถานะการแปล ซึ่งให้รายละเอียดใกล้เคียงอะตอมของการดัดแปลง rRNA การโต้ตอบระหว่าง tRNA-mRNA และการประสานงานของไอออน แผนที่ความละเอียดสูงช่วยให้สามารถระบุตำแหน่งโพลีมอร์ฟิซึมของไรโบโซมและมองเห็นสถานะไฮบริดไคเมอริกชั่วคราวที่เกี่ยวข้องกับการเคลื่อนย้าย tRNA ที่ความละเอียดประมาณ 2 Å ผลการค้นพบเหล่านี้ช่วยปรับปรุงความเข้าใจเชิงโครงสร้างของบริเวณการทำงานของไรโบโซมและให้ข้อมูลเชิงลึกที่มีค่าสำหรับการออกแบบยาปฏิชีวนะ^{[ 54 ]}

ในปี 2011 โครงสร้างอะตอมที่สมบูรณ์แรกของไรโบโซม 80S ของยูคาริโอตจากยีสต์Saccharomyces cerevisiae ได้รับจากการศึกษาผลึกศาสตร์^{[ 32 ]}แบบจำลองนี้เผยให้เห็นสถาปัตยกรรมขององค์ประกอบเฉพาะของยูคาริโอตและการโต้ตอบกับแกนกลางที่อนุรักษ์ไว้ทั่วโลก ในขณะเดียวกัน แบบจำลองที่สมบูรณ์ของโครงสร้างไรโบโซม 40S ของยูคาริโอตในTetrahymena thermophilaได้รับการตีพิมพ์และอธิบายโครงสร้างของหน่วยย่อย 40Sรวมถึงรายละเอียดมากมายเกี่ยวกับการโต้ตอบของหน่วยย่อย 40S กับeIF1ในระหว่าง การเริ่มต้น การแปล^{[ 33 ]}ในทำนองเดียวกัน โครงสร้าง ของหน่วยย่อย 60S ของยูคาริโอต ก็ได้รับการกำหนดจากTetrahymena thermophilaในเชิงซ้อนกับeIF6ด้วย^{[ 34 ]}นอกจากนี้ โครงสร้าง cryo-EM ความละเอียดสูงของไรโบโซม 80S ยูคาริโอตที่ชอบอุณหภูมิสูงซึ่งถูกบันทึกในสองสถานะการหมุนที่ความละเอียด ~2.9 Å และ ~3.0 Å เผยให้เห็นรายละเอียดระดับอะตอมของกลไกการเคลื่อนย้ายยูคาริโอตและพลวัตเชิงโครงสร้างของ eEF2 ระหว่างการไฮโดรไลซิส GTP ^{[ 55 ]}

ไรโบโซมเป็นอนุภาคขนาดเล็กที่ประกอบด้วย RNA และโปรตีนที่เกี่ยวข้อง ทำหน้าที่สังเคราะห์โปรตีน โปรตีนมีความจำเป็นต่อการทำงานหลายอย่างของเซลล์ เช่น การซ่อมแซมความเสียหาย หรือการควบคุมกระบวนการทางเคมี ไรโบโซมอาจลอยอยู่ได้อย่างอิสระในไซโตพลาสซึม หรืออาจเกาะติดอยู่กับเอนโดพลาสมิกเรติคูลัมแบบหยาบหน้าที่หลักของไรโบโซมคือการแปลงรหัสพันธุกรรมให้เป็นลำดับกรดอะมิโน และสร้างพอลิเมอร์โปรตีนจากโมโนเมอร์ของกรดอะมิโน

ไรโบโซมทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาในกระบวนการทางชีววิทยาที่สำคัญอย่างยิ่งสองกระบวนการ ได้แก่ การถ่ายโอนเปปไทด์และการไฮโดรไลซิสเปปไทด์

โดยสรุปแล้ว ไรโบโซมมีหน้าที่หลักสองประการ ได้แก่ การถอดรหัสข้อความ และการสร้างพันธะเปปไทด์ หน้าที่ทั้งสองนี้อยู่ในหน่วยย่อยของไรโบโซม แต่ละหน่วยย่อยประกอบด้วย rRNA หนึ่งตัวหรือมากกว่า และโปรตีน r จำนวนมาก หน่วยย่อยขนาดเล็ก (30S ในแบคทีเรียและอาร์เคีย, 40S ในยูคาริโอต) มีหน้าที่ในการถอดรหัส ในขณะที่หน่วยย่อยขนาดใหญ่ (50S ในแบคทีเรียและอาร์เคีย, 60S ในยูคาริโอต) ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาการสร้างพันธะเปปไทด์ ซึ่งเรียกว่ากิจกรรมเปปทิดิลทรานสเฟอเรส หน่วยย่อยขนาดเล็กของแบคทีเรีย (และอาร์เคีย) ประกอบด้วย rRNA 16S และโปรตีน r 21 ตัว ( Escherichia coli ) ในขณะที่หน่วยย่อยขนาดเล็กของยูคาริโอตประกอบด้วย rRNA 18S และโปรตีน r 32 ตัว (Saccharomyces cerevisiae แม้ว่าจำนวนจะแตกต่างกันไปในแต่ละสายพันธุ์) หน่วยย่อยขนาดใหญ่ของแบคทีเรียประกอบด้วย rRNA 5S และ 23S และโปรตีน r 34 ตัว ( E. coli ) ในขณะที่หน่วยย่อยขนาดใหญ่ของยูคาริโอตประกอบด้วย rRNA 5S, 5.8S และ 25S/28S และโปรตีน r 46 ตัว ( S. cerevisiae ; อีกครั้ง จำนวนที่แน่นอนจะแตกต่างกันไปในแต่ละสายพันธุ์) ^{[ 56 ]}

ไรโบโซมเป็นสถานที่ทำงานของการสังเคราะห์โปรตีนซึ่งเป็นกระบวนการแปลmRNAเป็นโปรตีน mRNA ประกอบด้วยชุดของโคดอนซึ่งไรโบโซมจะถอดรหัสเพื่อสร้างโปรตีน โดยใช้ mRNA เป็นแม่แบบ ไรโบโซมจะเคลื่อนที่ไปตามแต่ละโคดอน (3  นิวคลีโอไทด์ ) ของ mRNA และจับคู่กับกรดอะมิโนที่เหมาะสมซึ่งจัดหาโดยอะมิโนเอซิล-tRNAอะมิโนเอซิล-tRNA มีแอนติโคดอน ที่เสริมกัน ที่ปลายด้านหนึ่งและกรดอะมิโนที่เหมาะสมที่ปลายอีกด้านหนึ่ง เพื่อการจดจำ tRNA ที่เหมาะสมอย่างรวดเร็วและแม่นยำ ไรโบโซมจะใช้การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างขนาดใหญ่ ( การตรวจสอบความถูกต้องเชิงโครงสร้าง ) ^{[ 57 ]}หน่วยย่อยไรโบโซมขนาดเล็ก ซึ่งโดยทั่วไปจะจับกับอะมิโนเอซิล-tRNA ที่มีกรดอะมิโนตัวแรกคือเม ไทโอนีน จะจับกับโคดอน AUG บน mRNA และดึงดูดหน่วยย่อยไรโบโซมขนาดใหญ่ ไรโบโซมมีตำแหน่งการจับ RNA สามตำแหน่ง ได้แก่ A, P และ E ตำแหน่ง Aจับกับอะมิโนเอซิล-tRNA หรือปัจจัยปลดปล่อยการยุติ^{[ 58 ] [ 59 ]}ตำแหน่ง Pจับกับเปปทิดิล-tRNA (tRNA ที่จับกับสายโพลีเปปไทด์) และตำแหน่ง E (ทางออก) จับกับ tRNA อิสระ การสังเคราะห์โปรตีนเริ่มต้นที่รหัสเริ่มต้น AUG ใกล้ปลาย 5′ของ mRNA mRNA จับกับตำแหน่ง P ของไรโบโซมก่อน ไรโบโซมจดจำรหัสเริ่มต้นโดยใช้ลำดับ Shine-Dalgarnoของ mRNA ในโปรคาริโอตและกล่อง Kozakในยูคาริโอต

แม้ว่าการเร่งปฏิกิริยาของพันธะเปปไทด์ จะเกี่ยวข้องกับ ไฮดรอกซิล C2 ของอะดีโนซีน ในตำแหน่ง P ของ RNA ในกลไกการเคลื่อนย้ายโปรตอน แต่ขั้นตอนอื่นๆ ในการสังเคราะห์โปรตีน (เช่น การเคลื่อนย้าย) เกิดจากการเปลี่ยนแปลงในโครงสร้างของโปรตีน เนื่องจากแกนเร่งปฏิกิริยา ของพวกมัน ทำจาก RNA ไรโบโซมจึงถูกจัดประเภทเป็น " ^ไรโบไซม์ " ^{[ 60 ]}และเชื่อกันว่าพวกมันอาจเป็นส่วนที่เหลือของโลก RNA [ ^{61 ]}

ในภาพที่ 5 ทั้งสองหน่วยย่อยของไรโบโซม ( ขนาดเล็กและขนาดใหญ่ ) จะประกอบกันที่โคดอนเริ่มต้น (ทางด้าน 5' ของmRNA ) ไรโบโซมจะใช้tRNAที่ตรงกับโคดอนปัจจุบัน (ไตรเพล็ต) บน mRNA เพื่อเติมกรดอะมิโนลงในสายโพลีเปปไทด์ กระบวนการนี้จะเกิดขึ้นกับไตรเพล็ตแต่ละอันบน mRNA ในขณะที่ไรโบโซมเคลื่อนที่ไปทางด้าน 3' ของ mRNA โดยปกติในเซลล์แบคทีเรีย ไรโบโซมหลายตัวจะทำงานพร้อมกันบน mRNA เดียวกัน ทำให้เกิดสิ่งที่เรียกว่าโพลีไรโบโซมหรือโพลีโซม

เป็นที่ทราบกันดีว่าไรโบโซมมีส่วนร่วมอย่างแข็งขันในการพับโปรตีน^{[ 62 ] [ 63 ]}โครงสร้างที่ได้ด้วยวิธีนี้มักจะเหมือนกับโครงสร้างที่ได้ระหว่างการพับโปรตีนทางเคมี อย่างไรก็ตาม เส้นทางที่นำไปสู่ผลิตภัณฑ์สุดท้ายอาจแตกต่างกัน^{[ 64 ] [ 65 ]}ในบางกรณี ไรโบโซมมีความสำคัญอย่างยิ่งในการสร้างโปรตีนที่มีรูปแบบการทำงาน ตัวอย่างเช่น หนึ่งในกลไกที่เป็นไปได้ของการพับโปรตีนที่มีปม ลึกนั้น อาศัยไรโบโซมในการผลักโซ่ผ่านห่วงที่ติดอยู่^{[ 66 ]}

การมีอยู่ของโปรตีนควบคุมคุณภาพของไรโบโซม Rqc2 เกี่ยวข้องกับการยืดตัวของโปรตีนที่ไม่ขึ้นกับ mRNA ^{[ 67 ] [ 68 ]} การยืดตัวนี้เป็นผลมาจากการเพิ่ม หางCATของไรโบโซม (ผ่าน tRNA ที่นำมาโดย Rqc2) : ไรโบโซมจะขยายปลายCของโปรตีนที่หยุดชะงักด้วยลำดับแบบสุ่มที่ไม่ขึ้นกับการแปลของอะลานีนและทรีโอนีน^{[ 69 ] [ 70 ]}

ไรโบโซมถูกจัดประเภทเป็น "อิสระ" หรือ "ยึดติดกับเยื่อหุ้มเซลล์" ^{[ 71 ]} ไรโบโซมอิสระและไรโบโซมที่ยึดติดกับเยื่อหุ้มเซลล์แตกต่างกันเพียงแค่การกระจายตัวในเชิงพื้นที่เท่านั้น โครงสร้างของพวกมันเหมือนกัน การที่ไรโบโซมอยู่ในสถานะอิสระหรือยึดติดกับเยื่อหุ้มเซลล์นั้นขึ้นอยู่กับการมีลำดับสัญญาณเป้าหมาย ERบนโปรตีนที่กำลังสังเคราะห์ ดังนั้นไรโบโซมแต่ละตัวอาจยึดติดกับเยื่อหุ้มเซลล์เมื่อมันกำลังสร้างโปรตีนชนิดหนึ่ง แต่เป็นอิสระในไซโตโซลเมื่อมันกำลังสร้างโปรตีนอีกชนิดหนึ่ง

บางครั้งไรโบโซมถูกเรียกว่าออร์แกเนลล์แต่การใช้คำว่าออร์แกเนลล์มักจำกัดอยู่เฉพาะการอธิบายส่วนประกอบย่อยของเซลล์ที่มีเยื่อฟอสโฟลิปิด ซึ่งไรโบโซมเป็นอนุภาคทั้งหมดจึงไม่มี ด้วยเหตุนี้ บางครั้งไรโบโซมจึงอาจถูกเรียกว่า "ออร์แกเนลล์ที่ไม่มีเยื่อหุ้ม" ^{[ 72 ]}

ไรโบโซมอิสระสามารถเคลื่อนที่ไปได้ทุกที่ในไซโตซอลแต่จะไม่สามารถเข้าไปในนิวเคลียสและออร์แกเนลล์อื่นๆ ของเซลล์ได้ โปรตีนที่เกิดขึ้นจากไรโบโซมอิสระจะถูกปล่อยออกมาในไซโตซอลและนำไปใช้ภายในเซลล์ เนื่องจากไซโตซอลมีกลูตาไธโอน ในความเข้มข้นสูง และเป็นสภาพแวดล้อมแบบรีดิวซ์โปรตีนที่มีพันธะไดซัลไฟด์ซึ่งเกิดจากหมู่ซิสเทอีนที่ถูกออกซิไดซ์ จึงไม่สามารถผลิตขึ้นภายในไซโตซอลได้

เมื่อไรโบโซมเริ่มสังเคราะห์โปรตีนที่จำเป็นในออร์แกเนลล์บางชนิด ไรโบโซมที่สร้างโปรตีนนี้สามารถ "ยึดติดกับเยื่อหุ้มเซลล์" ได้ ในเซลล์ยูคาริโอต สิ่งนี้เกิดขึ้นในบริเวณของเอนโดพลาสมิกเรติคูลัม (ER)ที่เรียกว่า "ER แบบหยาบ" สายโซ่โพลีเปปไทด์ที่ผลิตขึ้นใหม่จะถูกแทรกเข้าไปใน ER โดยตรงโดยไรโบโซมที่ทำการสังเคราะห์แบบเวกเตอร์จากนั้นจะถูกขนส่งไปยังปลายทางผ่านทางเส้นทางการหลั่งไรโบโซมที่ยึดติดมักจะผลิตโปรตีนที่ใช้ภายในเยื่อหุ้มพลาสมาหรือถูกขับออกจากเซลล์ผ่านทางเอ็กโซไซโทซิส^{[ 73 ]}

ในเซลล์แบคทีเรีย ไรโบโซมจะถูกสังเคราะห์ในไซโตพลาสซึมผ่านการถอดรหัสของโอเปรอน ยีนไรโบโซมหลายตัว ในยูคาริโอต กระบวนการนี้เกิดขึ้นทั้งในไซโตพลาสซึมของเซลล์และในนิวคลีโอลัสซึ่งเป็นบริเวณภายในนิวเคลียสของเซลล์กระบวนการประกอบเกี่ยวข้องกับการทำงานที่ประสานกันของโปรตีนมากกว่า 200 ชนิดในการสังเคราะห์และการประมวลผลของ rRNA ทั้งสี่ชนิด รวมถึงการประกอบ rRNA เหล่านั้นเข้ากับโปรตีนไรโบโซม^{[ 74 ]}

ไรโบโซมอาจมีต้นกำเนิดมาจากโปรโตริโบโซม^{[ 75 ]}ซึ่งอาจมีศูนย์ถ่ายโอนเปปไทด์ (PTC) ในโลกของ อาร์เอ็นเอ โดยปรากฏเป็นคอมเพล็กซ์ที่จำลองตัวเองได้ ซึ่งต่อมาได้พัฒนาความสามารถในการสังเคราะห์โปรตีนเมื่อกรดอะมิโนเริ่มปรากฏขึ้น^{[ 76 ]}การศึกษาชี้ให้เห็นว่าไรโบโซมโบราณที่สร้างขึ้นจากrRNA เพียงอย่างเดียว อาจพัฒนาความสามารถในการสังเคราะห์พันธะเปปไทด์ได้^{[ 77 ] [ 78 ] [ 79 ] [ 80 ] [ 81 ]}นอกจากนี้ หลักฐานยังชี้ให้เห็นอย่างชัดเจนว่าไรโบโซมโบราณเป็นคอมเพล็กซ์ที่จำลองตัวเองได้ โดยที่ rRNA ในไรโบโซมมีวัตถุประสงค์ด้านข้อมูล โครงสร้าง และเร่งปฏิกิริยา เนื่องจากสามารถเข้ารหัสtRNAและโปรตีนที่จำเป็นสำหรับการจำลองตัวเองของไรโบโซมได้^{[ 82 ]}สิ่งมีชีวิตเซลล์สมมุติที่มี RNA ที่สามารถจำลองตัวเองได้แต่ไม่มี DNA เรียกว่าไรโบไซต์ (หรือไรโบเซลล์) ^{[ 83 ] [ 84 ]}

เมื่อกรดอะมิโนค่อยๆ ปรากฏขึ้นในโลกของ RNA ภายใต้สภาวะก่อนกำเนิดสิ่งมีชีวิต^{[ 85 ] [ 86 ]}ปฏิสัมพันธ์ของกรดอะมิโนกับ RNA ที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาจะเพิ่มทั้งขอบเขตและประสิทธิภาพของการทำงานของโมเลกุล RNA ที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยา^{[ 76 ]}ดังนั้น แรงผลักดันสำหรับการวิวัฒนาการของไรโบโซมจากเครื่องจักรจำลองตัว เองโบราณ ไปสู่รูปแบบปัจจุบันที่เป็นเครื่องจักรการแปลอาจเป็นแรงกดดันในการคัดเลือกเพื่อรวมโปรตีนเข้ากับกลไกการจำลองตัวเองของไรโบโซม เพื่อเพิ่มความสามารถในการจำลองตัวเอง^{[ 82 ] [ 87 ] [ 88 ]}

ในปี พ.ศ. 2491 ฟรานซิส คริก ได้เสนอสมมติฐาน "หนึ่งยีน-หนึ่งไรโบโซม-หนึ่งโปรตีน" ซึ่งไรโบโซมแต่ละตัวจะบรรจุข้อมูลทางพันธุกรรมที่จำเป็นในการเข้ารหัสโปรตีนเพียงตัวเดียว แม้ว่าสมมติฐานนี้จะถูกปฏิเสธในเวลานั้น แต่จากการค้นพบโรคไรโบโซมผิดปกติชนิดแรก คือ โรคโลหิตจางไดมอนด์-แบล็กแฟน ในปี พ.ศ. 2542 ไรโบโซมได้เปลี่ยนจากเครื่องจักรโมเลกุลแบบพาสซีฟไปเป็นเครื่องจักรโมเลกุลขนาดใหญ่แบบไดนามิก^{[ 89 ] [ 90 ]}ไรโบโซมมีองค์ประกอบที่แตกต่างกันระหว่างสายพันธุ์และแม้กระทั่งภายในเซลล์เดียวกัน ดังที่เห็นได้จากการมีอยู่ของไรโบโซมในไซโตพลาสซึมและไมโทคอนเดรียภายในเซลล์ยูคาริโอติกเดียวกัน นักวิจัยบางคนเสนอว่าความแตกต่างในองค์ประกอบของโปรตีนไรโบโซมในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมมีความสำคัญต่อการควบคุมยีน กล่าวคือสมมติฐานไรโบโซมเฉพาะทาง^{[ 91 ] [ 92 ]}อย่างไรก็ตาม สมมติฐานนี้เป็นที่ถกเถียงและเป็นหัวข้อของการวิจัยอย่างต่อเนื่อง^{[ 93 ] [ 94 ]}

ความไม่สม่ำเสมอในองค์ประกอบของไรโบโซมได้รับการเสนอครั้งแรกว่ามีส่วนเกี่ยวข้องกับการควบคุมการแปลของการสังเคราะห์โปรตีนโดย Vince Mauro และGerald Edelman [ ^{95 ] พวก}เขาเสนอสมมติฐานตัวกรองไรโบโซมเพื่ออธิบายหน้าที่การควบคุมของไรโบโซม หลักฐานชี้ให้เห็นว่าไรโบโซมเฉพาะที่เฉพาะเจาะจงกับประชากรเซลล์ที่แตกต่างกันอาจส่งผลต่อวิธีการแปลยีน^{[ 96 ]}โปรตีนไรโบโซมบางชนิดแลกเปลี่ยนจากคอมเพล็กซ์ที่ประกอบขึ้นกับสำเนาในไซโตโซล^{[ 97 ]}ซึ่งบ่งชี้ว่าโครงสร้างของ ไรโบโซม ในร่างกายสามารถเปลี่ยนแปลงได้โดยไม่ต้องสังเคราะห์ไรโบโซมใหม่ทั้งหมด

โปรตีนไรโบโซมบางชนิดมีความสำคัญอย่างยิ่งต่อการดำรงชีวิตของเซลล์ ในขณะที่บางชนิดไม่สำคัญ ในยีสต์ที่กำลังแตกหน่อโปรตีนไรโบโซม 14/78 ชนิดไม่จำเป็นต่อการเจริญเติบโต ในขณะที่ในมนุษย์นั้นขึ้นอยู่กับเซลล์ที่ศึกษา^{[ 98 ]}รูปแบบอื่นๆ ของความแตกต่างกัน ได้แก่ การดัดแปลงหลังการแปลของโปรตีนไรโบโซม เช่น การอะเซทิเลชัน การเมทิลเลชัน และการฟอสโฟรีเลชัน^{[ 99 ] อาราบิโดปซิส [ 100 ] [ 101 ] [ 102 ] [ 103 ]ตำแหน่งการ}เข้าสู่^{ไรโบโซมภายในของไวรัส ( IRES ) อาจเป็น}ตัวกลางในการแปลโดยไรโบโซมที่มีองค์ประกอบแตกต่างกัน ตัวอย่างเช่น หน่วยไรโบโซม 40S ที่ไม่มีeS25ในยีสต์และเซลล์สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมไม่สามารถดึงดูดCrPV IGR IRESได้^{[ 104 ]}

ความหลากหลายของการดัดแปลง RNA ไรโบโซมมีบทบาทสำคัญในการรักษาโครงสร้างและ/หรือการทำงาน และการดัดแปลง mRNA ส่วนใหญ่พบในบริเวณที่มีการอนุรักษ์สูง^{[ 105 ] [ 106 ]}การดัดแปลง rRNA ที่พบบ่อยที่สุดคือpseudouridylationและ2'-O-methylationของไรโบส^{[ 107 ]}

• อะมิโนไกลโคไซด์
• การดัดแปลงหลังการแปล
• พลวัตของโปรตีน
• ถุงที่เกี่ยวข้องกับไรโบโซม
• ฐานรองเท้าทรงโยก

วิกิมีเดียคอมมอนส์มีสื่อที่เกี่ยวข้องกับไรโบโซม

• คอมพิวเตอร์ในห้องปฏิบัติการจำลองการเคลื่อนที่ของไรโบโซม
• บทบาทของไรโบโซมโดย กเวน วี. ไชลด์ส คัดลอกมาไว้ที่นี่
• ไรโบโซมในโปรตีโอพีเดีย — สารานุกรมสามมิติแบบร่วมมือกันฟรีเกี่ยวกับโปรตีนและโมเลกุลอื่นๆ
• ตระกูลโปรตีนไรโบโซมใน ExPASy เก็บถาวรเมื่อ 30 เมษายน 2554 ที่Wayback Machine
• โมเลกุลประจำเดือนเก็บถาวรเมื่อ 27 ตุลาคม 2009 ที่Wayback Machine © RCSB Protein Data Bank :
  • ไรโบโซมถูกเก็บถาวรเมื่อวันที่ 14 พฤศจิกายน 2010 ที่Wayback Machine
  • ปัจจัยการยืดตัว (Elongation Factors) ถูกเก็บถาวรเมื่อวันที่ 16 มีนาคม 2011 ที่Wayback Machine
  • พระราชวัง
• โครงสร้างสามมิติของไรโบโซมจากกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนในฐานข้อมูล EM Data Bank (EMDB)
•  บทความนี้ได้นำเนื้อหาที่เป็นสาธารณสมบัติจากScience PrimerของNCBI มา ใช้ โดยเก็บถาวรจากต้นฉบับเมื่อวันที่ 8 ธันวาคม 2552