เมทัลโลโปรตีนเป็นคำทั่วไปสำหรับโปรตีนที่มีไอออนโลหะเป็นโคแฟคเตอร์ [ ^{1 ] [ 2 ] โปรตีน} ส่วนใหญ่จัดอยู่ในประเภทนี้ ตัวอย่างเช่น โปรตีนของมนุษย์อย่างน้อย 1,000 ชนิด (จากทั้งหมดประมาณ 20,000 ชนิด) มี โดเมนโปรตีนที่จับกับสังกะสี^{[ 3 ]}แม้ว่าอาจจะมีเมทัลโลโปรตีนสังกะสีของมนุษย์มากถึง 3,000 ชนิดก็ตาม^{[ 4 ]}

มีการประมาณว่าโปรตีน ประมาณครึ่งหนึ่ง มีโลหะเป็นองค์ประกอบ [ ^{5 ] จาก}การประมาณอีกครั้งหนึ่ง คาดว่าโปรตีนประมาณหนึ่งในสี่ถึงหนึ่งในสามต้องใช้โลหะเพื่อทำหน้าที่^{[ 6 ]}ดังนั้น เมทัลโลโปรตีนจึงมีหน้าที่หลากหลายในเซลล์เช่น การเก็บรักษา การขนส่ง การเร่งปฏิกิริยา ของเอนไซม์และการส่งสัญญาณหรือโรคติดเชื้อ^{[ 7 ]}

โลหะส่วนใหญ่ในร่างกายมนุษย์ จะจับตัวอยู่กับโปรตีน ตัวอย่างเช่น ความเข้มข้นของธาตุเหล็กในร่างกายมนุษย์ที่ค่อนข้างสูงนั้น ส่วนใหญ่เกิดจากธาตุเหล็กในฮีโมโกลบิน

ในเมทัลโลโปรตีน ไอออนของโลหะมักจะถูกประสานโดย ศูนย์กลาง ไนโตรเจนออกซิเจนหรือกำมะถันที่อยู่ใน หมู่ กรดอะมิโนของโปรตีน หมู่ผู้ให้เหล่านี้มักจะมาจากโซ่ข้างบนหมู่กรดอะมิโน โดยเฉพาะอย่างยิ่ง หมู่แทนที่อิมิดาโซลในหมู่ฮิสติ ดีน หมู่แทนที่ ไทโอเลตใน หมู่ ซิสเทอีนและ หมู่ คาร์บอกซิเลตที่มาจากแอสปาร์เทต มีความสำคัญอย่างยิ่ง เนื่องจากความหลากหลายของเมทัลโลโปรตีโอม พบว่าหมู่กรดอะมิโนเกือบทั้งหมดสามารถจับกับศูนย์กลางโลหะได้ โครงสร้างหลักของเปปไทด์ยังให้หมู่ผู้ให้ด้วย ซึ่งรวมถึงอะไมด์ ที่ถูกกำจัดโปรตอน และ ศูนย์กลางออกซิเจน คาร์บอนิลของ อะ ไมด์ การจับของตะกั่ว(II) ในโปรตีนธรรมชาติและโปรตีนสังเคราะห์ได้รับการทบทวนแล้ว^{[ 9 ]}

นอกเหนือจากหมู่ผู้ให้ที่ได้จากกรดอะมิโนแล้วโคแฟคเตอร์ อินทรีย์หลายชนิด ยังทำหน้าที่เป็นลิแกนด์ ด้วย ลิแกนด์ ที่มีชื่อเสียงที่สุดอาจจะเป็น ลิแกนด์ มาโครไซ คลิก _N4 แบบสี่ตำแหน่ง ที่รวมอยู่ใน โปรตีน ฮีมลิแกนด์อนินทรีย์ เช่น ซัลไฟด์และออกไซด์ก็พบได้ทั่วไปเช่นกัน

นี่คือผลิตภัณฑ์ขั้นที่สองของการไฮโดรไลซิสโปรตีน ซึ่งได้จากการบำบัดด้วยกรดและด่างที่มีความเข้มข้นสูงขึ้นเล็กน้อย

ฮีโมโกลบินซึ่งเป็นตัวนำออกซิเจนหลักในมนุษย์ มีหน่วยย่อยสี่หน่วย โดยที่ ไอออน เหล็ก (II) จะถูกประสานโดยลิแกนด์มาโครไซคลิกแบบระนาบโปรโตพอร์ไฟริน IX (PIX) และ อะตอม ไนโตรเจนของอิมิดาโซลของ สารตกค้าง ฮิสติ ดี น ตำแหน่งการประสานที่หกประกอบด้วย โมเลกุล น้ำหรือ โมเลกุล ไดออกซิเจนในทางตรงกันข้าม โปรตีนไมโอโกลบินซึ่งพบในเซลล์กล้ามเนื้อมีเพียงหน่วยย่อยเดียวเท่านั้น ตำแหน่งที่ใช้งานอยู่ตั้งอยู่ใน ช่อง ไฮโดรโฟบิกซึ่งมีความสำคัญเนื่องจากหากไม่มีช่องนี้ เหล็ก (II) จะถูกออกซิไดซ์เป็นเหล็ก (III) อย่าง ถาวร ค่าคงที่สมดุลสำหรับการก่อตัวของ HbO2 _เป็นเช่นนั้น ออกซิเจนจะถูกดูดซับหรือปล่อยออกมาขึ้นอยู่กับความดันย่อยของออกซิเจนในปอดหรือในกล้ามเนื้อ ในฮีโมโกลบิน หน่วยย่อยทั้งสี่แสดงผลการทำงานร่วมกันที่ช่วยให้การถ่ายโอนออกซิเจนจากฮีโมโกลบินไปยังไมโอโกลบินเป็นไปได้ง่าย^{[ 10 ]}

ในทั้งฮีโมโกลบินและไมโอโกลบินบางครั้งมีการกล่าวอย่างไม่ถูกต้องว่าชนิดที่มีออกซิเจนประกอบด้วยเหล็ก(III) ปัจจุบันเป็นที่ทราบกันแล้วว่า ลักษณะ ไดอะแมกเนติกของชนิดเหล่านี้เป็นเพราะอะตอมเหล็ก(II) อยู่ในสถานะสปินต่ำ ใน ออกซีฮีโมโกลบินอะตอมเหล็กตั้งอยู่ในระนาบของวงแหวนพอร์ไฟริน แต่ใน ดีออก ซีฮีโมโกลบิน ที่ เป็นพาราแมก เนติก อะตอมเหล็กอยู่เหนือระนาบของวงแหวน^{[ 10 ]}การเปลี่ยนแปลงสถานะสปินนี้เป็นผลร่วมกันเนื่องจากการแยกสนามผลึก ที่สูงขึ้น และรัศมีไอออน ที่เล็กกว่า ของ Fe ²⁺ในส่วนประกอบออกซีฮีโมโกลบิน

เฮเมอริทรินเป็นตัวนำออกซิเจนที่มีธาตุเหล็กอีกชนิดหนึ่ง ตำแหน่งการจับออกซิเจนเป็นศูนย์กลางเหล็กแบบไบนิวเคลียร์ อะตอมของเหล็กจะประสานกับโปรตีนผ่านทาง โซ่ข้าง คาร์บอกซิเลตของกรดกลูตามิกและกรดแอสปาร์ติก และสารตกค้าง ฮิสติดีนห้าตัว การดูดซับ O2 _โดยเฮเมอริทรินจะเกิดขึ้นพร้อมกับการออกซิเดชันสองอิเล็กตรอนของศูนย์กลางไบนิวเคลียร์ที่ลดลงเพื่อสร้างเปอร์ออกไซด์ ที่จับอยู่ (OOH− ⁾กลไกการดูดซับและการปล่อยออกซิเจนได้รับการศึกษาอย่างละเอียด^{[ 11 ] [ 12 ]}

เฮโมไซยานินทำหน้าที่ขนส่งออกซิเจนในเลือดของหอย ส่วนใหญ่ และสัตว์ขาปล้อง บางชนิด เช่นปูม้า รองจากฮีโมโกลบินแล้ว เฮโมไซยานินมีความสำคัญทางชีววิทยาในการขนส่งออกซิเจนมากเป็นอันดับสอง เมื่อเกิดปฏิกิริยาออกซิเดชัน อะตอม ทองแดง (I) สองอะตอมที่ตำแหน่งออกฤทธิ์จะถูกออกซิไดซ์เป็นทองแดง (II) และโมเลกุลออกซิเจนจะถูกรีดิวซ์เป็นเปอร์ออกไซด์O₂²⁻ ₂[ ^{13 ] [ 14 ]​}

คลอโรครูออริน (และ อีริโทร โรครูออรินซึ่ง เป็นตัวนำพาขนาดใหญ่กว่า ) เป็นโปรตีนฮีมที่จับกับออกซิเจน พบในพลาสมาในเลือดของหนอนปล้อง หลายชนิด โดยเฉพาะอย่าง ยิ่ง หนอนปล้องทะเลบางชนิด

ปฏิกิริยา ออกซิเดชันและรีดักชันไม่เป็นที่นิยมในเคมีอินทรีย์เนื่องจากมีโมเลกุลอินทรีย์เพียงไม่กี่ชนิดที่สามารถทำหน้าที่เป็น สาร ออกซิไดซ์หรือสารรีดิวซ์ได้ในทางกลับกันเหล็ก (II) สามารถถูกออกซิไดซ์เป็นเหล็ก (III) ได้ง่าย ฟังก์ชันนี้ถูกนำมาใช้ใน ไซโตโครมซึ่งทำหน้าที่เป็น ตัวนำ อิเล็กตรอน การมีอยู่ของไอออนโลหะทำให้เอนไซม์โลหะ สามารถ ทำหน้าที่ต่างๆ เช่นปฏิกิริยารีดอกซ์ซึ่งไม่สามารถทำได้ง่ายโดยกลุ่มฟังก์ชัน ที่มีจำกัด ที่พบในกรดอะมิโน [ ^{15 ]}อะตอมเหล็กในไซโตโครมส่วนใหญ่จะอยู่ใน กลุ่ม ฮีมความแตกต่างระหว่างไซโตโครมเหล่านั้นอยู่ที่โซ่ข้างที่แตกต่างกัน ตัวอย่างเช่น ไซโตโครม a มี^{กลุ่ม} โปรสเตติก ฮีม a และไซโตโครม b มี กลุ่มโปรสเตติก ฮีม b ความแตกต่างเหล่านี้ส่งผลให้ ศักยภาพรีดอก ซ์ Fe ²⁺ /Fe ³⁺ แตกต่างกัน ทำให้ไซโตโครมต่างๆ มีส่วนร่วมในห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนของไมโทคอน เดรีย ^{[ 16 ]}

เอนไซม์ ไซโตโครม P450ทำหน้าที่แทรกอะตอมออกซิเจนเข้าไปในพันธะ C−H ซึ่งเป็นปฏิกิริยาออกซิเดชัน^{[ 17 ] [ 18 ]}

รูเบรดอกซินเป็นตัวนำอิเล็กตรอนที่พบในแบคทีเรียและอาร์เคียที่เผาผลาญ กำมะถัน บริเวณออกฤทธิ์ประกอบด้วยไอออนเหล็กที่ถูกประสานกับอะตอมกำมะถันของ หมู่ซิสเท อีน สี่หมู่ซึ่งก่อตัวเป็น รูปทรงสี่เหลี่ยมด้านเท่าเกือบสมบูรณ์รูเบรดอกซินทำการถ่ายโอนอิเล็กตรอนหนึ่งตัวสถานะออกซิเดชันของอะตอมเหล็กเปลี่ยนระหว่างสถานะ +2 และ +3 ในทั้งสองสถานะออกซิเดชัน โลหะจะมีสปินสูงซึ่งช่วยลดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างให้น้อยที่สุด

พลาสโตไซยานินเป็นหนึ่งในตระกูลโปรตีนทองแดง สีน้ำเงิน ที่เกี่ยวข้องกับปฏิกิริยาการถ่ายโอนอิเล็กตรอน ตำแหน่งการจับ ทองแดงถูกอธิบายว่าเป็นพีระมิดสามเหลี่ยมบิดเบี้ยว[ 19 ]ระนาบสามเหลี่ยมของฐานพีระมิดประกอบด้วยอะตอมไนโตรเจนสองอะตอม (N 1และ N 2 ) จากฮิสติดีนที่แยกจากกันและซัลเฟอร์ (S 1 ) จากซิสเทอีน ซัลเฟอร์ (S 2 ) จากเมไทโอนีนแกนกลางก่อตัวเป็นยอด การบิดเบี้ยวเกิดขึ้นในความยาวพันธะระหว่างลิแกนด์ทองแดงและซัลเฟอร์ การสัมผัส Cu−S 1สั้นกว่า (207  pm ) กว่า Cu−S 2 (282 pm) พันธะ Cu−S 2 ที่ยาวขึ้น ทำให้รูปแบบ Cu(II) ไม่เสถียรและเพิ่มศักยภาพรีดอกซ์ของโปรตีน สีน้ำเงิน (การดูดกลืนสูงสุดที่ 597  นาโนเมตร ) เกิดจากพันธะ Cu−S 1 ซึ่ง มีการถ่ายโอนประจุจากS(pπ) ไปยัง Cu(d x 2 − y 2 ) [ 20 ]

ในพลาสโตไซยานินรูปแบบรีดิวซ์His -87 จะถูกโปรตอนไนซ์โดยมีค่า pKaเท่ากับ_4.4การโปรตอนไนซ์จะป้องกันไม่ให้มันทำหน้าที่เป็นลิแกนด์และรูปทรงเรขาคณิตของตำแหน่งทองแดงจะกลายเป็นระนาบสามเหลี่ยม

ธาตุเหล็กถูกเก็บไว้ในรูปของเหล็ก(III) ในเฟอร์ริตินลักษณะที่แน่นอนของตำแหน่งการจับยังไม่ได้รับการระบุ ธาตุเหล็กดูเหมือนจะอยู่ในรูปของ ผลิตภัณฑ์ ไฮโดรไลซิสเช่น FeO(OH) ธาตุเหล็กถูกขนส่งโดยทรานสเฟอร์รินซึ่งตำแหน่งการจับประกอบด้วยไทโรซีน 2 ตัว กรดแอสปาร์ติก 1 ตัวและฮิสติดีน 1 ตัว^{[ 21 ]}ร่างกายมนุษย์ไม่มีกลไกควบคุมการขับถ่ายธาตุเหล็ก^{[ 22 ]}ซึ่งอาจนำไปสู่ ปัญหา ธาตุเหล็กเกินในผู้ป่วยที่ได้รับการรักษาด้วยการถ่ายเลือดเช่น ในผู้ป่วยโรคธาลัสซีเมียเบต้า ธาตุเหล็กถูกขับออกทางปัสสาวะ^{[ 23 ]}และยังมีความเข้มข้นในน้ำดี^{[ 24 ]}ซึ่งถูกขับออกทางอุจจาระ^{[ 25 ]}

เซรูโลพลาสมินเป็นโปรตีนหลัก ที่ทำหน้าที่ขนส่ง ทองแดงในเลือด เซรูโลพลาสมินมีฤทธิ์เป็นเอนไซม์ออกซิเดส ซึ่งเกี่ยวข้องกับการออกซิเดชันของ Fe(II) ไปเป็น Fe(III) จึงช่วยในการขนส่ง Fe(III) ในพลาสมาในเลือดโดยทำงานร่วมกับทรานสเฟอร์ริน ซึ่งสามารถขนส่งเหล็กได้เฉพาะในรูป Fe(III) เท่านั้น

ออสทีโอพอนตินมีส่วนเกี่ยวข้องกับการสร้างแร่ธาตุในเมทริกซ์นอกเซลล์ของกระดูกและฟัน

เอนไซม์ที่มีโลหะเป็นองค์ประกอบทั้งหมดมีลักษณะร่วมกันอย่างหนึ่ง คือ ไอออนของโลหะจะจับกับโปรตีนด้วยตำแหน่งการประสานงานที่ไม่เสถียร เพียงตำแหน่งเดียว เช่นเดียวกับ เอนไซม์ ทั้งหมด รูปร่างของตำแหน่งออกฤทธิ์มีความสำคัญอย่างยิ่ง ไอออนของโลหะมักจะอยู่ในช่องที่มีรูปร่างเหมาะสมกับสารตั้งต้น ไอออนของโลหะทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาที่ยากต่อการเกิดขึ้นใน เคมีอินทรีย์

ในสารละลายในน้ำคาร์บอนไดออกไซด์จะก่อตัวเป็นกรดคาร์บอนิก

CO ₂ + H ₂ O ⇌ H ₂ CO ₃

ปฏิกิริยานี้จะเกิดขึ้นช้ามากหากไม่มีตัวเร่งปฏิกิริยา แต่จะเกิดขึ้นเร็วมากเมื่อมีไอออน ไฮดรอกไซ ด์อยู่ด้วย

CO ₂ + OH ⁻ ⇌ HCO⁻ ₃

ปฏิกิริยาที่คล้ายคลึงกันนี้เกิดขึ้นเกือบจะในทันทีด้วยคาร์บอนิกแอนไฮเดรสโครงสร้างของตำแหน่งออกฤทธิ์ในคาร์บอนิกแอนไฮเดรสเป็นที่รู้จักกันดีจากโครงสร้างผลึกจำนวนมาก ประกอบด้วย ไอออน สังกะสี ที่ประสานงานกับอะตอมไนโตรเจนของ อิมิดาโซลสามอะตอมจาก หน่วย ฮิสติดีน สาม หน่วย ตำแหน่งการประสานงานที่สี่ถูกครอบครองโดยโมเลกุลน้ำ ทรงกลมการประสานงานของไอออนสังกะสีมีลักษณะเป็นทรงสี่หน้า โดยประมาณ ไอออนสังกะสีที่มีประจุบวกทำให้โมเลกุลน้ำที่ประสานงานเกิดการโพลาไรซ์ และ การโจมตี แบบนิวคลีโอฟิลิกโดยส่วนไฮดรอกไซด์ที่มีประจุลบต่อคาร์บอนไดออกไซด์จะเกิดขึ้นอย่างรวดเร็ว วัฏจักรเร่งปฏิกิริยาสร้างไอออนไบคาร์บอเนตและไอออนไฮโดรเจน^{[ 2 ]}เป็นสมดุล :

H₂CO₃ _⇌ HCO_​​​⁻ ₃+ H ⁺

สนับสนุนการแตกตัวของกรดคาร์บอนิกที่ค่าpH ทางชีวภาพ ^{[ 26 ]}

วิตามินบี₁₂ที่มีโคบอลต์ (หรือที่รู้จักกันในชื่อโคบาลามิน) ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาการถ่ายโอนหมู่เมทิล (−CH ₃ ) ระหว่างโมเลกุลสองโมเลกุล ซึ่งเกี่ยวข้องกับการแตกพันธะ C−Cซึ่งเป็นกระบวนการที่ต้องใช้พลังงานสูงในปฏิกิริยาอินทรีย์ ไอออนโลหะจะลดพลังงานกระตุ้นสำหรับกระบวนการโดยการสร้างพันธะ Co−CH _{3 ชั่วคราว} ^{[ 27 ]}โครงสร้างของโคเอนไซม์ได้รับการกำหนดอย่างมีชื่อเสียงโดยโดโรธี ฮอดจ์กินและเพื่อนร่วมงาน ซึ่งทำให้เธอได้รับ รางวัลโนเบล สาขาเคมี^{[ 28 ]}ประกอบด้วยไอออนโคบอลต์(II) ที่ประสานกับอะตอมไนโตรเจนสี่อะตอมของ วงแหวน คอร์รินและอะตอมไนโตรเจนที่ห้าจาก กลุ่ม อิมิดาโซล ในสถานะพักจะมี พันธะซิกมา Co−C กับอะตอมคาร์บอน 5′ ของอะดีโนซีน^{[ 29 ]}นี่คือ สารประกอบ ออร์กาโนเมทัลลิก ที่เกิดขึ้นตามธรรมชาติ ซึ่งอธิบายถึงหน้าที่ของมันใน ปฏิกิริยา ทรานส์เมทิลเลชัน เช่น ปฏิกิริยาที่ดำเนินการโดยเมไทโอนีนซินเทส

การตรึงไนโตรเจนในชั้นบรรยากาศเป็นกระบวนการที่ต้องใช้พลังงานสูง เนื่องจากเกี่ยวข้องกับการทำลายพันธะสาม ที่เสถียรมาก ระหว่างอะตอมของไนโตรเจน เอนไซม์ไนโตรเจเนสเป็นตัวเร่งปฏิกิริยาในกระบวนการนี้ เอนไซม์ชนิดหนึ่งดังกล่าวพบได้ในแบคทีเรียไรโซเบียม การทำงานของเอนไซม์นี้ประกอบด้วยสามส่วน ได้แก่ อะตอมของ โมลิบเดนัมที่ตำแหน่งออกฤทธิ์กลุ่มเหล็ก-กำมะถันที่เกี่ยวข้องกับการขนส่งอิเล็กตรอนที่จำเป็นในการรีดิวซ์ไนโตรเจน และแหล่งพลังงานที่อุดมสมบูรณ์ในรูปของแมกนีเซียมATPซึ่งได้มาจากความสัมพันธ์แบบพึ่งพาอาศัยกันระหว่างแบคทีเรียและพืชเจ้าบ้าน ซึ่งมักจะเป็นพืชตระกูลถั่วปฏิกิริยานี้สามารถเขียนในเชิงสัญลักษณ์ได้ดังนี้

N ₂ + 16 Mg ATP + 8 e ⁻ → 2  NH ₃ + 16 Mg ADP + 16 Pi ₊ H ₂

โดยที่ Pi _หมายถึงฟอสเฟต อนินทรีย์ โครงสร้างที่แน่นอนของตำแหน่งออกฤทธิ์นั้นยากที่จะระบุได้ ดูเหมือนว่าจะมีคลัสเตอร์ MoFe ₇ S ₈ที่สามารถจับกับโมเลกุลไดไนโตรเจนและคาดว่าจะทำให้กระบวนการรีดักชันเริ่มต้นขึ้นได้^{[ 30 ]}นอกจากนี้ยังพบว่าแบคทีเรียและอาร์เคียบางชนิดมีไนโตรเจเนสวาเนเดียมซึ่งมีคลัสเตอร์ VFe ₃ S ₄และช่วยให้เกิดเส้นทางทางเลือกในการตรึงไนโตรเจนในสภาวะที่ขาดโมลิบเดนัม^{[ 31 ]}อิเล็กตรอนถูกขนส่งโดยคลัสเตอร์ "P" ที่เกี่ยวข้อง ซึ่งประกอบด้วย คลัสเตอร์ Fe ₄ S _{4 ทรง} ลูกบาศก์ สองอัน ที่เชื่อมต่อกันด้วยสะพานซัลเฟอร์^{[ 32 ]}

ไอออนซูเปอร์ออกไซด์O₂⁻⁻ ₂เกิดขึ้นในระบบชีวภาพโดยการลดออกซิเจน โมเลกุล มีอิเล็กตรอน ที่ไม่จับคู่ ดังนั้นจึงมีพฤติกรรมเหมือนอนุมูลอิสระ เป็นสารออกซิไดซ์ ที่ ทรงพลังคุณสมบัติเหล่านี้ทำให้ไอออนซูเปอร์ออกไซด์เป็นพิษ มาก และถูกนำไปใช้ประโยชน์โดยฟาโกไซต์เพื่อฆ่าจุลินทรีย์ ที่รุกราน มิฉะนั้น ไอออนซูเปอร์ออกไซด์จะต้องถูกทำลายก่อนที่จะก่อให้เกิดความเสียหายที่ไม่พึงประสงค์ในเซลล์ เอนไซม์ ซูเปอร์ออกไซด์ดิสมิวเทสทำหน้าที่นี้ได้อย่างมีประสิทธิภาพมาก^{[ 33 ]}

สถานะออกซิเดชันอย่างเป็นทางการของอะตอมออกซิเจนคือ − 1 ⁄ 2ในสารละลายที่มีค่าpH เป็นกลาง ไอออนซูเปอร์ออกไซด์จะเกิดปฏิกิริยาไม่สมดุลกลายเป็นออกซิเจนโมเลกุลและไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์

2  โอ⁻ ₂+ 2 H ⁺ → O ₂ + H ₂ O ₂

ในทางชีววิทยา ปฏิกิริยาประเภทนี้เรียกว่า ปฏิกิริยา ดิสมิวเทชันซึ่งเกี่ยวข้องกับการออกซิเดชันและการรีดักชันของไอออนซูเปอร์ออกไซด์กลุ่มเอนไซม์ซูเปอร์ออกไซด์ดิ สมิวเทส (SOD) จะเพิ่ม อัตราการเกิดปฏิกิริยาให้ใกล้เคียงกับอัตราที่จำกัดโดยการแพร่^{[ 34 ]}กุญแจสำคัญในการทำงานของเอนไซม์เหล่านี้คือไอออนโลหะที่มีสถานะออกซิเดชันที่แปรผันได้ ซึ่งสามารถทำหน้าที่เป็นตัวออกซิไดซ์หรือตัวรีดิวซ์ก็ได้

ออกซิเดชัน: M ^{( n +1)+} + O⁻ ₂→ M ^{n +} + O ₂

การลดลง: M ^{n +} + O⁻ ₂+ 2 H ⁺ → M ^{( n +1)+} + H ₂ O ₂ .

ใน SOD ของมนุษย์ โลหะที่ออกฤทธิ์คือทองแดงในรูป Cu(II) หรือ Cu(I) ซึ่งประสานงานแบบเตตระเฮดรัลโดยหมู่ฮิสติดีนสี่หมู่เอนไซม์นี้ยังมี ไอออน สังกะสีเพื่อความเสถียรและถูกกระตุ้นโดยทองแดงชาเปอโรนสำหรับซูเปอร์ออกไซด์ดิสมิวเทส ( CCS ) ไอ โซเอนไซม์ อื่นๆ อาจมีเหล็กแมงกานีส หรือนิกเกลกิจกรรมของ Ni-SOD เกี่ยวข้องกับนิกเกล(III) ซึ่งเป็นสถานะออกซิเดชันที่ผิดปกติสำหรับธาตุนี้ รูปทรงเรขาคณิตของนิกเกลในบริเวณออกฤทธิ์จะหมุนเวียนจากNi(II) แบบ ระนาบสี่เหลี่ยม ที่มีลิแกนด์ไทโอเลต (Cys ₂และ Cys ₆ ) และไนโตรเจนของโครงสร้างหลัก (His ₁และ Cys ₂ ) ไปเป็นNi(III) แบบพีระมิดสี่เหลี่ยม ที่มี ลิแกนด์โซ่ข้าง His _{1 ตามแกนเพิ่มเข้ามา} ^{[ 35 ]}

คลอโรฟิลล์มีบทบาทสำคัญในการสังเคราะห์แสงมันประกอบด้วยแมกนีเซียมที่ล้อมรอบด้วย วงแหวน คลอรีนอย่างไรก็ตาม ไอออนแมกนีเซียมไม่ได้มีส่วนเกี่ยวข้องโดยตรงกับกระบวนการสังเคราะห์แสง และสามารถถูกแทนที่ด้วยไอออนสองวาเลนซ์อื่นๆ ได้โดยไม่สูญเสียประสิทธิภาพมากนัก แต่โฟตอนจะถูกดูดซับโดยวงแหวนคลอรีน ซึ่งโครงสร้างอิเล็กตรอนของมันเหมาะสมอย่างยิ่งสำหรับวัตถุประสงค์นี้

ในขั้นต้น การดูดกลืนโฟตอนทำให้เกิดการกระตุ้นอิเล็กตรอน ขึ้นสู่ สถานะซิงเกล็ตของแถบ Q สถานะกระตุ้น นี้ จะเกิดการเปลี่ยนสถานะจากสถานะซิงเกล็ตไปสู่สถานะทริปเล็ตซึ่งมีอิเล็กตรอนสองตัวที่มีสปิน ขนานกัน สารชนิดนี้เป็นอนุมูลอิสระที่มีปฏิกิริยาไวมาก และสามารถถ่ายโอนอิเล็กตรอนไปยังตัวรับที่อยู่ติดกับคลอโรฟิลล์ในคลอโรพลาสต์ได้ในกระบวนการนี้ คลอโรฟิลล์จะถูกออกซิไดซ์ ต่อมาในวัฏจักรการสังเคราะห์แสง คลอโรฟิลล์จะถูกรีดิวซ์กลับมาอีกครั้ง การรีดิวซ์นี้จะดึงอิเล็กตรอนจากน้ำ ทำให้เกิดออกซิเจนโมเลกุลเป็นผลิตภัณฑ์ออกซิเดชันสุดท้าย

ไฮโดรจีเนสถูกจำแนกย่อยออกเป็น 3 ประเภทที่แตกต่างกันตามปริมาณโลหะในบริเวณออกฤทธิ์ ได้แก่ ไฮโดรจีเนสเหล็ก-เหล็ก ไฮโดรจีเนสนิกเกิล-เหล็ก และไฮโดรจีเนสเหล็ก^{[ 36 ]} ไฮโดรจีเนสทั้งหมดเร่งปฏิกิริยา การดูดซับ H ₂ แบบย้อนกลับได้ แต่ไฮโดรจีเนส [FeFe] และ [NiFe] เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาแบบรีดอกซ์ ที่แท้จริง ซึ่งขับเคลื่อนการออกซิเดชันของ H ₂ และ การรีดักชันของ H ⁺

H ₂ ⇌ 2 H ⁺ + 2 e ⁻

ไฮโดรจีเนส [Fe] ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยา การแตกตัว แบบเฮเทอโรไลติก ที่ผันกลับได้ ของH ₂

H ₂ ⇌ H ⁺ + H ⁻

นับตั้งแต่การค้นพบไรโบไซม์โดยThomas CechและSidney Altmanในช่วงต้นทศวรรษ 1980 ไรโบไซม์ได้รับการพิสูจน์แล้วว่าเป็นเมทัลโลเอนไซม์ประเภทหนึ่งที่แตกต่างออกไป^{[ 37 ]}ไรโบไซม์จำนวนมากต้องการไอออนโลหะในบริเวณที่ออกฤทธิ์เพื่อการเร่งปฏิกิริยาทางเคมี ดังนั้นจึงเรียกว่าเมทัลโลเอนไซม์ นอกจากนี้ ไอออนโลหะยังจำเป็นต่อการรักษาเสถียรภาพโครงสร้างของไรโบไซม์อินทรอนกลุ่ม Iเป็นไรโบไซม์ที่ได้รับการศึกษามากที่สุดซึ่งมีโลหะสามชนิดมีส่วนร่วมในการเร่งปฏิกิริยา^{[ 38 ]}ไรโบไซม์อื่นๆ ที่รู้จัก ได้แก่อินทรอนกลุ่ม II , RNase Pและไรโบไซม์ไวรัสขนาดเล็กหลายชนิด (เช่นแฮมเมอร์เฮด , แฮร์พิน , HDVและVS ) และหน่วยย่อยขนาดใหญ่ของไรโบโซม มีการอธิบายไรโบไซม์หลายประเภท^{[ 39 ]}

ดีออกซีไรโบไซม์ หรือที่เรียกว่า ดีเอ็นเอไซม์ หรือดีเอ็นเอเร่งปฏิกิริยา เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาที่สร้างขึ้นจากดีเอ็นเอ ซึ่งผลิตขึ้นครั้งแรกในปี 1994 ^{[ 40 ]}ดีเอ็นเอไซม์เกือบทั้งหมดต้องการไอออนโลหะ แม้ว่าไรโบไซม์ส่วนใหญ่จะเร่งปฏิกิริยาการแตกตัวของสารตั้งต้นอาร์เอ็นเอ แต่ดีเอ็นเอไซม์สามารถเร่งปฏิกิริยาได้หลากหลาย รวมถึงการแตกตัวของอาร์เอ็นเอ/ดีเอ็นเอ การเชื่อมต่ออาร์เอ็นเอ/ดีเอ็นเอ การฟอสโฟรีเลชันและการดีฟอสโฟรีเลชันของกรดอะมิโน และการสร้างพันธะคาร์บอน-คาร์บอน^{[ 41 ]}อย่างไรก็ตาม ดีเอ็นเอไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาการแตกตัวของอาร์เอ็นเอเป็นชนิดที่ได้รับการศึกษาอย่างกว้างขวางที่สุด ดีเอ็นเอไซม์ 10-23 ซึ่งค้นพบในปี 1997 เป็นหนึ่งในดีเอ็นเอเร่งปฏิกิริยาที่ได้รับการศึกษามากที่สุดและมีการประยุกต์ใช้ทางคลินิกในฐานะตัวแทนในการรักษา^{[ 42 ]}มีการรายงาน DNAzyme ที่เฉพาะเจาะจงกับโลหะหลายชนิด ได้แก่ GR-5 DNAzyme ( เฉพาะ ตะกั่ว ) ^{[ 43 ]} CA1-3 DNAzyme ( เฉพาะ ทองแดง ) 39E DNAzyme ( เฉพาะ ยูเรนิล ) ^{[ 44 ]}และ NaA43 DNAzyme ( เฉพาะ โซเดียม ) ^{[ 45 ]}

แคลโมดูลินเป็นตัวอย่างของโปรตีนที่ทำหน้าที่ส่งสัญญาณ โปรตีนชนิดนี้มีขนาดเล็กและประกอบด้วย โมทิฟ EF-hand สี่ โมทิฟ แต่ละโมทิฟสามารถจับกับไอออน Ca ^{2+ ได้}

ใน โดเมนโปรตีนแบบ EF-hand loop ไอออนแคลเซียมจะถูกประสานในโครงสร้างแบบพีระมิดคู่ห้าเหลี่ยมกรดกลูตามิกและ กรด แอสปาร์ติก จำนวน 6 โมเลกุลที่เกี่ยวข้องกับการจับนั้นอยู่ในตำแหน่งที่ 1, 3, 5, 7 และ 9 ของสายโพลีเปปไทด์ ที่ตำแหน่งที่ 12 มีลิแกนด์กลูตาเมตหรือแอสปาร์เทตซึ่งทำหน้าที่เป็น ลิแกนด์ แบบสองตำแหน่งโดยให้สองอะตอมออกซิเจน โมเลกุลที่เก้าในลูปจำเป็นต้องเป็นไกลซีนเนื่องจากข้อกำหนดด้านโครงสร้างของกระดูกสันหลังบริเวณการประสานของไอออนแคลเซียมประกอบด้วยอะตอมออกซิเจนของคาร์บอกซิเลตเท่านั้นและไม่มีอะตอมไนโตรเจน ซึ่งสอดคล้องกับ ลักษณะ ที่แข็งของไอออนแคลเซียม

โปรตีนนี้มีโดเมนสมมาตรโดยประมาณสองโดเมน คั่นด้วยบริเวณ "บานพับ" ที่ยืดหยุ่น การจับกับแคลเซียมทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโปรตีน แคลโมดูลินมีส่วนร่วมใน ระบบ ส่งสัญญาณภายในเซลล์โดยทำหน้าที่เป็นตัวส่งสัญญาณรองที่แพร่กระจายได้ต่อสิ่งเร้าเริ่มต้น^{[ 46 ] [ 47 ]}

ในทั้งกล้ามเนื้อหัวใจและ กล้ามเนื้อโครง ร่าง การสร้างแรงของกล้ามเนื้อถูกควบคุมเป็นหลักโดยการเปลี่ยนแปลงความเข้มข้นของแคลเซียม ภายในเซลล์ โดยทั่วไป เมื่อแคลเซียมสูงขึ้น กล้ามเนื้อจะหดตัว และเมื่อแคลเซียมลดลง กล้ามเนื้อจะคลายตัวโทรโปนินร่วมกับแอคตินและโทรโปไมโอซินเป็นโปรตีนเชิงซ้อนที่แคลเซียมจับเพื่อกระตุ้นการสร้างแรงของกล้ามเนื้อ

ปัจจัยการถอดรหัสจำนวนมากมีโครงสร้างที่เรียกว่านิ้วสังกะสีซึ่งเป็นโมดูลโครงสร้างที่บริเวณของโปรตีนพับรอบไอออนสังกะสี สังกะสีไม่ได้สัมผัสโดยตรงกับDNAที่โปรตีนเหล่านี้จับ แต่โคแฟคเตอร์นี้มีความสำคัญต่อความเสถียรของสายโปรตีนที่พับแน่น^{[ 48 ]}ในโปรตีนเหล่านี้ ไอออนสังกะสีมักจะถูกประสานงานโดยคู่ของหมู่ข้างเคียงซิสเทอีนและฮิสติดีน

คาร์บอนมอนอกไซด์ดีไฮโดรจีเนสมีสองประเภท: ประเภทหนึ่งประกอบด้วยเหล็กและโมลิบดีนัม อีกประเภทหนึ่งประกอบด้วยเหล็กและนิกเกล ความคล้ายคลึงและความแตกต่างในกลยุทธ์การเร่งปฏิกิริยาได้รับการทบทวนแล้ว^{[ 49 ]}

Pb ²⁺ (ตะกั่ว) สามารถแทนที่ Ca ²⁺ (แคลเซียม) ได้ เช่น แทนที่ด้วยแคลโมดูลินหรือ Zn ²⁺ (สังกะสี) แทนที่ด้วยเมทัลโลคาร์บอกซีเปปติเดส^{[ 50 ]}

เอนไซม์ที่มีโลหะเป็นองค์ประกอบอื่นๆ บางชนิดแสดงอยู่ในตารางต่อไปนี้ โดยจำแนกตามโลหะที่เกี่ยวข้อง

วิกิมีเดียคอมมอนส์มีสื่อที่เกี่ยวข้องกับเมทัลโลโปรตีน

• เมทัลโลโปรตีน ใน หัวข้อทางการ แพทย์ (MeSH) ของหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกา
• สัมมนาของแคทเธอรีน เดรนแนน: ภาพรวมของเมทัลโลโปรตีน