แอลอาร์พี1
โครงสร้างที่มีอยู่ พีดีบี การค้นหาออร์โธล็อก: PDBe RCSB รายชื่อรหัส PDB 1CR8 , 1D2L , 1J8E , 2FYJ , 2FYL , 2KNX , 2KNY
ตัวระบุ
ชื่อเรียกอื่น	LRP1 , A2MR, APOER, APR, CD91, IGFBP3R, LRP, LRP1A, TGFBR5, โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับตัวรับไลโปโปรตีนความหนาแน่นต่ำ 1, โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับตัวรับ LDL 1, KPA, IGFBP3R1, IGFBP-3R
รหัสภายนอก	โอมิม : 107770 ; เอ็มจีไอ : 96828 ; โฮโมโลยีน : 1744 ; GeneCards : LRP1 ; OMA : LRP1 - ออโธโลจี
ตำแหน่งของยีน ( มนุษย์ ) คริส. โครโมโซม 12 (มนุษย์) [ 1 ] วงดนตรี 12q13.3 เริ่ม 57,128,483 bp [ 1 ] จบ 57,213,361 bp [ 1 ]
ตำแหน่งของยีน ( เมาส์ ) คริส. โครโมโซม 10 (เมาส์) [ 2 ] วงดนตรี 10|10 D3 เริ่ม 127,374,030 bp [ 2 ] จบ 127,457,017 bp [ 2 ]
รูปแบบการแสดงออกของ RNA บีจี มนุษย์ เมาส์ (ออร์โธล็อก) สูงสุดที่แสดงใน เซลล์สโตรมัลของเยื่อบุโพรงมดลูก หลอดเลือดแดงใหญ่ทรวงอกส่วนล่าง หลอดเลือดแดงใหญ่ส่วนขึ้น รังไข่ข้างขวา รังไข่ซ้าย หลอดเลือดแดงโคโรนารีด้านขวา เส้นประสาททิเบียล คลองปากมดลูก เส้นประสาทน่อง หลอดเลือดแดงโคโรนารีซ้าย สูงสุดที่แสดงใน สโตรมาของไขกระดูก ร่องหน้าผากส่วนบน หลอดเลือดแดงแคโรติดภายใน หลอดเลือดแดงแคโรติดภายนอก ข้อเท้า เปลือกสมองส่วนรับภาพหลัก ริมฝีปาก กลุ่มเส้นเลือดฝอยของโพรงสมองที่สี่ เปลือกสมองน้อย คอร์เทกซ์เพอริไรนัล ข้อมูลการแสดงออกอ้างอิงเพิ่มเติม ไบโอจีพีเอส ข้อมูลการแสดงออกอ้างอิงเพิ่มเติม
ออนโทโลยีของยีน หน้าที่ระดับโมเลกุล การจับไอออนแคลเซียม การจับอะโพลิโปโปรตีน การจับตัวรับอนุภาคไลโปโปรตีน การจับเชิงซ้อนที่มีโปรตีน การจับไอออนโลหะ การจับโปรตีเอส การจับโปรตีน กิจกรรมตัวรับอนุภาคไลโปโปรตีนความหนาแน่นต่ำ การจับกับ RNA การจับกับอะไมลอยด์เบต้า กิจกรรมตัวรับสารกำจัดของเสีย กิจกรรมตัวรับร่วม กิจกรรมตัวรับอัลฟา-2 แมโครโกลบูลิน กิจกรรมตัวรับอะโพลิโปโปรตีน การจับกับโซ่หนักของคลัทริน กิจกรรมตัวรับสัญญาณ กิจกรรมตัวรับสินค้า การจับโปรตีโอไกลแคนเฮปารานซัลเฟต ส่วนประกอบของเซลล์ ส่วนประกอบสำคัญของเยื่อหุ้มเซลล์ เยื่อหุ้มเวสิเคิลเอนโดไซติก เอนโดโซม เมมเบรน การยึดเกาะเฉพาะจุด คอมเพล็กซ์ตัวรับ เยื่อหุ้มพลาสมา ส่วนประกอบสำคัญของเยื่อหุ้มพลาสมา เยื่อหุ้มไลโซโซม โซมา เดนไดรต์ นิวคลีโอลัส หลุมเคลือบคลัทริน เวสิเคิลเคลือบคลัทริน นิวเคลียส ไซโตพลาซึม ไซโตซอล เอนโดโซมระยะต้น เยื่อหุ้มพลาสมาด้านข้างฐาน ช่องที่ตอบสนองต่ออินซูลิน กรวยการเจริญเติบโตของแอกซอน ส่วนปลายของเซลล์ โปรตีนคอมเพล็กซ์ของเยื่อหุ้มพลาสมา กระบวนการทางชีวภาพ กระบวนการเผาผลาญไลโปโปรตีน การควบคุมเชิงลบของกระบวนการอะพอพโทซิสของเซลล์ประสาท การควบคุมเชิงลบของเส้นทางการส่งสัญญาณของตัวรับปัจจัยการเจริญเติบโตที่ได้จากเกล็ดเลือดเบต้า การควบคุมเชิงลบของการพัฒนาส่วนยื่นของเซลล์ประสาท เอนโดไซโทซิส การควบคุมการจัดระเบียบโครงสร้างไซโตสเกเลตันของแอคติน การควบคุมกิจกรรมของฟอสโฟลิเปส A2 การกำจัดอะไมลอยด์เบต้า การควบคุมเชิงลบของเส้นทางการส่งสัญญาณ Wnt การแก่ชรา การควบคุมเชิงลบของการเคลื่อนที่ของเซลล์กล้ามเนื้อเรียบ การควบคุมเชิงบวกของการขนส่งไขมัน เอนโดไซโทซิสที่อาศัยตัวรับ การสร้างรูปร่างของหลอดเลือดแดงใหญ่ กระบวนการเผาผลาญเรตินอยด์ การควบคุมการขนส่งคอเลสเตอรอล การควบคุมเชิงบวกของการลำเลียงโปรตีน การกำจัดเซลล์ที่ตายแบบอะพอพโทซิส การพัฒนาสิ่งมีชีวิตหลายเซลล์ วิถีการส่งสัญญาณของตัวรับที่เชื่อมโยงกับโปรตีนไคเนสซี การควบคุมการขับคอเลสเตอรอลในเชิงบวก การพัฒนาของเปลือกสมอง การเพิ่มจำนวนประชากรเซลล์ การขนส่งไลโปโปรตีน การควบคุมการสลายตัวของเมทริกซ์นอกเซลล์ การกระตุ้นของเซลล์แอสโทรไซต์มีส่วนเกี่ยวข้องกับการตอบสนองทางภูมิคุ้มกัน การเผาผลาญไขมัน ฟาโกไซโตซิส การควบคุมเชิงบวกของความเข้มข้นของไอออนแคลเซียมในไซโตพลาสซึม การควบคุมเชิงลบของการยึดเกาะระหว่างเซลล์กับพื้นผิว การควบคุมการตายของเซลล์ในเชิงบวก การควบคุมเชิงบวกของการพัฒนาส่วนยื่นของเซลล์ประสาท การนำตัวรับเข้าสู่เซลล์ การควบคุมเชิงบวกของการจับโปรตีน การควบคุมการหลั่งอินซูลินในเชิงบวกมีส่วนเกี่ยวข้องกับการตอบสนองของเซลล์ต่อสิ่งกระตุ้นจากกลูโคส การควบคุมเชิงลบของกระบวนการอะพอพโทซิส กระบวนการสลายไขมันในเซลล์ การขนส่งผ่านเซลล์ การควบคุมเชิงบวกของการยืดตัวของแอกซอน การควบคุมเชิงบวกของเอนโดไซโทซิส การควบคุมเชิงบวกของการยืดตัวของแอกซอนที่เกี่ยวข้องกับการงอกใหม่ การควบคุมเชิงบวกของการแตกแขนงของแอกซอนที่ได้รับบาดเจ็บ การควบคุมเชิงบวกของการกลืนกินเซลล์ การควบคุมเชิงลบของความเข้มข้นของไอออนแคลเซียมในไซโตพลาสซึม การควบคุมเชิงลบของการประกอบจุดยึดเกาะ การควบคุมการตายของเซลล์ในเชิงลบ การดึงดูดทางเคมีของแอกซอน การควบคุมเชิงบวกของ ERK1 และ ERK2 การกำจัดอะไมลอยด์เบต้าโดยการขนส่งผ่านเซลล์ การกำจัดอะไมลอยด์เบต้าโดยกระบวนการสลายตัวของเซลล์ การควบคุมเชิงบวกของการเคลื่อนที่ของเซลล์ชวานน์ การควบคุมเชิงบวกของการกำจัดอะไมลอยด์เบต้า การควบคุมเชิงบวกของการกำหนดตำแหน่งของโปรตีนไปยังเยื่อหุ้มเซลล์ การควบคุมเชิงบวกของการนำเข้าคอเลสเตอรอล การตอบสนองของเซลล์ต่ออะไมลอยด์เบต้า การควบคุมเชิงบวกของการเคลื่อนย้ายของเซลล์กล้ามเนื้อเรียบที่เกี่ยวข้องกับหลอดเลือด การควบคุมเชิงบวกของกระบวนการสลายโปรตีนในไลโซโซม การขนส่งไลโซโซม แหล่งที่มา: Amigo / QuickGO
ออร์โธล็อก สายพันธุ์ มนุษย์ หนู เอนเทรซ 4035 16971 วงดนตรี ENSG00000123384 ENSMUSG00000040249 ยูนิโปรท Q07954 Q91ZX7 RefSeq (mRNA) NM_002332 NM_008512 RefSeq (โปรตีน) NP_002323 NP_032538 สถานที่ตั้ง (UCSC) Chr 12: 57.13 – 57.21 Mb Chr 10: 127.37 – 127.46 Mb การค้นหาใน PubMed [ 3 ] [ 4 ]
วิกิดาต้า
ดู/แก้ไขข้อมูลมนุษย์ ดู/แก้ไขเมาส์

โปรตีนตัวรับไลโปโปรตีนความหนาแน่นต่ำ 1 ( LRP1 ) หรือที่รู้จักกันในชื่อตัวรับอัลฟา-2-แมโครโกลบูลิน ( A2MR ) ตัวรับอะโปไลโปโปรตีน E ( APOER ) หรือคลัสเตอร์ของการจำแนก 91 ( CD91 ) เป็นโปรตีนที่สร้างตัวรับที่พบในเยื่อหุ้มเซลล์พลาสมาที่เกี่ยวข้องกับเอนโด ไซโทซิ ส ที่อาศัยตัวรับ ในมนุษย์ โปรตีน LRP1 ถูกเข้ารหัสโดยยีนLRP1 [ ^{5 ] [ 6 ] [ 7 ] LRP1}ยังเป็น โปรตีน ส่งสัญญาณ ที่สำคัญ ดังนั้นจึงเกี่ยวข้องกับกระบวนการทางชีววิทยาต่างๆ เช่นการเผาผลาญไลโปโปรตีนและการเคลื่อนที่ของเซลล์และโรคต่างๆเช่นโรคทางระบบประสาทเสื่อม โรค^{หลอดเลือด}แดงแข็งและมะเร็ง^{[ 8 ] [ 9} ]

ยีนLRP1 เข้ารหัส โปรตีนต้นแบบขนาด 600 kDa ซึ่งถูกประมวลผลโดยฟูรินในคอมเพล็กซ์ทรานส์-กอลจิส่งผลให้เกิดสายอัลฟาขนาด 515 kDa และสายเบตาขนาด 85 kDa ที่เชื่อมโยงกันโดยไม่ใช้พันธะโควาเลนต์ [ ^{8 ] [ 10 ] [ 11 ] ใน}ฐานะที่เป็นสมาชิกของ ตระกูล LDLR , LRP1 ประกอบด้วยส่วนที่ซ้ำกันแบบคอมพลีเมนต์ที่อุดมด้วยซิสเทอีน, ส่วนที่ซ้ำกัน แบบ EGF (ยีน) , โดเมน β-propeller, โดเมน ทรานส์เมมเบรนและโดเมนไซโตพลาสมิก^{[ 9 ]}โดเมนภายนอกเซลล์ของ LRP1 คือสายอัลฟา ซึ่งประกอบด้วย โดเมนจับ ลิแกนด์ สี่โดเมน (หมายเลข I-IV) ที่มีส่วนที่ซ้ำกันแบบคอมพลีเมนต์ที่อุดมด้วยซิสเทอีนสอง แปด สิบ และสิบเอ็ดส่วน ตามลำดับ^{[ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] [ 11 ]}ส่วนที่ซ้ำกันเหล่านี้จะจับกับโปรตีนเมทริกซ์นอกเซลล์ปัจจัยการเจริญเติบโตโปรตีเอสคอมเพล็กซ์ยับยั้งโปรตีเอส และโปรตีนอื่นๆ ที่เกี่ยวข้องกับการเผาผลาญไลโปโปรตีน^{[ 8 ] [ 9 ]}ในบรรดาโดเมนทั้งสี่ โดเมน II และ IV จับกับลิแกนด์ส่วนใหญ่ของโปรตีน^{[ 11 ]}ส่วนที่ซ้ำกันของ EGF และโดเมน β-propeller ทำหน้าที่ปลดปล่อยลิแกนด์ใน สภาวะ pH ต่ำ เช่น ภายในเอนโดโซมโดยสันนิษฐานว่า β-propeller ทำหน้าที่แทนที่ลิแกนด์ที่ส่วนที่ซ้ำกันซึ่งจับกับลิแกนด์^{[ 9 ]}โดเมนทรานส์เมมเบรนคือ β-chain ซึ่งมี หาง ไซโตพลาสมิก 100 หน่วย หางนี้มีโมทีฟ NPxY สองตัวที่รับผิดชอบต่อการทำงานของโปรตีนในเอนโดไซโทซิสและการส่งสัญญาณ^{[ 8 ]}

LRP1 เป็นสมาชิกของตระกูล LDLR และมีการแสดงออกอย่างแพร่หลายในเนื้อเยื่อ หลายชนิด แม้ว่าจะพบมากที่สุดในเซลล์กล้ามเนื้อเรียบของหลอดเลือด (SMCs) เซลล์ตับและเซลล์ประสาท [ ^{8 ] [ 9 ] LRP1}มีบทบาทสำคัญในการส่งสัญญาณภายในเซลล์และเอนโดไซโทซิส ซึ่งเกี่ยวข้องกับกระบวนการทางเซลล์และชีวภาพหลายอย่าง รวมถึงการเผาผลาญไขมันและ ไล โปโปรตีนการย่อยสลายโปรตีเอ ส การควบคุมตัวรับปัจจัยการเจริญเติบโตที่ได้จากเกล็ดเลือด การเจริญเติบโตและการรีไซเคิลของ อินทิกริน การควบคุมโทนของหลอดเลือด การควบคุมการซึมผ่าน ของ เยื่อกั้นเลือดสมองการเจริญเติบโตของเซลล์การ เคลื่อนย้าย ของเซลล์การอักเสบและอะพอพโทซิสตลอดจนโรคต่างๆเช่น โรคทางระบบประสาทเสื่อม โรคหลอดเลือดแดงแข็ง และมะเร็ง^{[ 7 ] [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] [ 11 ]}เพื่ออธิบายเพิ่มเติม LRP1 มีส่วนช่วยควบคุมกิจกรรมของโปรตีนเป็นหลักโดยการจับกับโปรตีนเป้าหมายในฐานะตัวรับร่วม ร่วมกับโปรตีนเมมเบรนหรือโปรตีนอะแดปเตอร์ เช่นuPAไปยังไลโซโซมเพื่อการย่อยสลาย^{[ 9 ] [ 10 ] [ 11 ]}ในการเผาผลาญไลโปโปรตีน ปฏิสัมพันธ์ระหว่าง LRP1 และAPOEกระตุ้นเส้นทางการส่งสัญญาณที่นำไปสู่ระดับcAMP ภายในเซลล์ที่สูงขึ้น กิจกรรม ของโปรตีนไคเนส A ที่เพิ่มขึ้น การยับยั้งการเคลื่อนที่ของ SMC และในที่สุดก็คือการป้องกันโรคหลอดเลือด [ ^{9 ] ใน} ขณะที่ LRP1 ที่จับกับเมมเบรนทำหน้าที่กำจัดโปรตีเอสและสารยับยั้งโดย กระบวนการเอนโดไซโท ซิส การตัด แยกส่วนนอก เซลล์ ด้วยเอนไซม์โปรตีเอส ทำให้ LRP1 ที่เป็นอิสระสามารถแข่งขันกับรูปแบบที่จับกับเมมเบรนและป้องกันการกำจัดของพวกมันได้^{[ 8 ]}เชดเดสหลายชนิดมีส่วนเกี่ยวข้องกับการตัดแยกโปรตีนของ LRP1 เช่น ADAM10 ^{[ 12 ]} ADAM12 ^{[ 13 ]} ADAM17 ^{[ 14 ]}และ MT1-MMP ^{[ 13 ]]} LRP1 ยังถูกดูดซึมเข้าสู่เซลล์อย่างต่อเนื่องจากเยื่อหุ้มเซลล์และนำกลับมาใช้ใหม่ที่ผิวเซลล์ ^{[ 9 ]}แม้ว่าบทบาทของ LRP1 ในอะพอพโทซิสจะไม่ชัดเจน แต่จำเป็นที่ tPA จะต้องจับกับ LRP1 เพื่อกระตุ้นการส่งสัญญาณ ERK1/2 และส่งเสริมการอยู่รอดของเซลล์ ^{[ 15 ]}

เซลล์ประสาทต้องการคอเลสเตอรอลในการทำงาน คอเลสเตอรอลถูกนำเข้าสู่เซลล์ประสาทโดยอะโพลิโปโปรตีน E ( apoE ) ผ่านตัวรับ LRP1 บนพื้นผิวเซลล์ มีทฤษฎีว่าปัจจัยที่ก่อให้เกิดโรคอัลไซเมอร์คือการลดลงของ LRP1 ที่เกิดจากการเผาผลาญโปรตีนต้นกำเนิดอะไมลอยด์ ส่งผลให้คอเลสเตอรอลในเซลล์ประสาทลดลงและอะไมลอยด์เบต้าเพิ่มขึ้น^{[ 16 ]}

LRP1 ยังมีส่วนเกี่ยวข้องกับการกำจัด Aβ จากสมองไปยังส่วนปลายของร่างกายอย่างมีประสิทธิภาพผ่านทางอุปสรรคเลือด-สมอง^{[ 17 ] [ 18 ]} LRP1 เป็นตัวกลางในเส้นทางที่โต้ตอบกับแอสโทรไซต์และเพอริไซต์ ซึ่งเกี่ยวข้องกับอุปสรรคเลือด-สมอง เพื่อสนับสนุนเรื่องนี้ การแสดงออกของ LRP1 ลดลงในเซลล์บุผนังหลอดเลือดอันเป็นผลมาจากการแก่ตัวตามปกติและโรคอัลไซเมอร์ในมนุษย์และแบบจำลองสัตว์ของโรค^{[ 19 ] [ 20 ]}กลไกการกำจัดนี้ถูกปรับเปลี่ยนโดย ไอโซฟอร์ม ของ apoEโดยการมีอยู่ของไอโซฟอร์ม apoE4 ส่งผลให้การขนส่ง Aβ ผ่านเซลล์ลดลงในแบบจำลองในหลอดทดลองของอุปสรรคเลือด-สมอง^{[ 21 ]}การกำจัดที่ลดลงดูเหมือนจะเป็นผลมาจากการเพิ่มขึ้นของการหลุดลอกของเอ็กโทโดเมนของ LRP1 โดยเอนไซม์เชดเดส ซึ่งส่งผลให้เกิดการสร้าง LRP1 ที่ละลายได้ซึ่งไม่สามารถขนส่งเปปไทด์ Aβ ผ่านไซโทซิสได้อีกต่อไป^{[ 22 ]}

นอกจากนี้ การสะสมทองแดง มากเกินไป ในสมองยังเกี่ยวข้องกับการลดลงของการกำจัดอะไมลอยด์เบต้า ที่ควบคุมโดย LRP1 ข้ามกำแพงเลือดสมองการกำจัดที่บกพร่องนี้อาจมีส่วนทำให้เกิดการสะสมของอะไมลอยด์เบต้าที่เป็นพิษต่อระบบประสาท ซึ่งเชื่อกันว่ามีส่วนทำให้เกิดโรคอัลไซเมอร์^{[ 23 ]}

การศึกษาต่างๆ ได้ชี้แจงบทบาทที่แตกต่างกันของ LRP1 ในกระบวนการของเซลล์ที่เกี่ยวข้องกับโรคหลอดเลือดหัวใจ โรคหลอดเลือดแดงแข็งเป็นสาเหตุหลักของโรคหลอดเลือดหัวใจ เช่น โรคหลอดเลือดสมองและโรคหัวใจวาย ในตับ LRP1 มีความสำคัญต่อการกำจัดไลโปโปรตีน ที่ก่อให้เกิดโรคหลอดเลือดแดงแข็ง (เศษไคโลไมครอน, VLDL) และลิแกนด์อื่นๆ ที่ก่อให้เกิดโรคหลอดเลือดแดงแข็งออกจากระบบไหล เวียนโลหิต ^{[ 24 ] [ 25 ]} LRP1 มีบทบาทที่ไม่ขึ้นกับคอเลสเตอรอลในโรคหลอดเลือดแดงแข็งโดยการปรับการทำงานและตำแหน่งของPDGFR-βในเซลล์กล้ามเนื้อเรียบของ หลอดเลือด ^{[ 26 ] [ 27 ]}สุดท้าย LRP1 ในมาโครฟาจมีผลต่อโรคหลอดเลือดแดงแข็งผ่านการปรับเมทริกซ์นอกเซลล์และการตอบสนองต่อการอักเสบ^{[ 28 ] [ 29 ]}

LRP1 มีส่วนเกี่ยวข้องกับการเกิดเนื้องอก และถูกเสนอให้เป็นสารยับยั้งเนื้องอก ที่น่าสังเกตคือ LRP1 ทำหน้าที่กำจัดโปรตีเอส เช่นพลาสมินยูโรไคเนส-ไทป์ พลาสมิโนเจน แอคติเวเตอร์และเมทัลโลโปรตีเนสซึ่งมีส่วนช่วยในการป้องกันการรุกรานของมะเร็งในขณะที่การขาด LRP1 นั้นเชื่อมโยงกับการรุกรานของมะเร็งที่เพิ่มขึ้น อย่างไรก็ตาม กลไกที่แท้จริงยังต้องการการศึกษาเพิ่มเติม เนื่องจากมีงานวิจัยอื่นๆ แสดงให้เห็นว่า LRP1 อาจส่งเสริมการรุกรานของมะเร็งได้เช่นกัน กลไกที่เป็นไปได้ประการหนึ่งสำหรับการทำงานยับยั้งของ LRP1 ในมะเร็งเกี่ยวข้องกับการเอนโดไซโทซิสของ 2′-ไฮดรอกซีซินนามัลดีไฮด์ (HCA) ที่ขึ้นอยู่กับ LRP1 ส่งผลให้ ระดับ เปปซิน ลดลง และส่งผลให้เนื้องอกลุกลาม^{[ 9 ]}อีกทางหนึ่ง LRP1 อาจควบคุม การสลาย ตัวของจุดยึดเกาะของเซลล์มะเร็งผ่าน ทางเส้นทาง ERKและJNKเพื่อช่วยในการรุกราน^{[ 8 ]}ยิ่งไปกว่านั้น LRP1 ยังโต้ตอบกับPAI-1เพื่อดึงดูดเซลล์มาสต์ (MCs) และกระตุ้นการปลดปล่อย สาร จากเซลล์ ส่งผลให้มีการปล่อยสารสื่อกลางของ MC การกระตุ้นการตอบสนองการอักเสบ และการพัฒนาของเนื้องอกสมอง^{[ 10 ]}

จากการศึกษาพบว่า LRP1 มีปฏิสัมพันธ์กับสารต่างๆ ดังนี้:

คลิกที่ยีน โปรตีน และเมตาบอไลต์ด้านล่างเพื่อเชื่อมโยงไปยังบทความที่เกี่ยวข้อง^{[ § 1 ]}

[[ไฟล์:

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

]]

การแก้ไขเส้นทางของสแตติน

1. ^แผนผังเส้นทางแบบโต้ตอบสามารถแก้ไขได้ที่ WikiPathways: "Statin_Pathway_WP430 "

• กลุ่มของความแตกต่าง
• ตระกูลยีนตัวรับไลโปโปรตีนความหนาแน่นต่ำ

• CD91+Antigen ใน หัวข้อทางการ แพทย์ (MeSH) ของหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกา