วิกิพีเดียภาษาไทย
กลับไปหน้าบทความ

อ่าน 6 นาที

พลาสมิน

โปรตีนระยะเฉียบพลัน/อีซี 3.4.21/เอ็นไซม์การเปลี่ยนแปลงเมทริกซ์นอกเซลล์/Fibrinolytic system/ยีนบนโครโมโซมของมนุษย์ 6/ลิงก์ย้อนกลับเทมเพลต Webarchive

1B2I , 1BML , 1BUI , 1CEA , 1CEB , 1DDJ , 1HPJ , 1HPK , 1I5K , 1KI0 , 1KRN , 1L4D , 1L4Z , 1PK4 , 1PKR , 1PMK , 1QRZ , 1RJX , 2DOH , 2DOI , 2KNF , 2L0S , 2PK4 , 3UIR , 4A5T ,...

พลาสมิน

พีแอลจี
โครงสร้างที่มีอยู่
พีดีบีการค้นหาออร์โธล็อก: PDBe RCSB
ตัวระบุ
ชื่อเรียกอื่นPLG , พลาสมีโนเจน, พลาสมิน, HAE4
รหัสภายนอกโอมิม : 173350 ; เอ็มจีไอ : 97620 ; โฮโมโลยีน : 55452 ; GeneCards : PLG ; OMA : PLG - ออร์โทล็อก
ออร์โธล็อก
สายพันธุ์มนุษย์หนู
เอนเทรซ

5340

18815

วงดนตรี

ENSG00000122194

ENSMUSG00000059481

ยูนิโปรท

พี00747

พี20918

RefSeq (mRNA)

NM_001168338 NM_000301

NM_008877

RefSeq (โปรตีน)

NP_000292 NP_001161810

NP_032903

สถานที่ตั้ง (UCSC)Chr 6: 160.7 – 160.75 MbChr 17: 12.6 – 12.64 Mb
การค้นหาใน PubMed[ 3 ][ 4 ]
วิกิดาต้า
ดู/แก้ไขข้อมูลมนุษย์ดู/แก้ไขเมาส์

พลาสมินเป็นเอนไซม์ ที่สำคัญ ( EC 3.4.21.7 ) ที่มีอยู่ในเลือดซึ่งย่อยสลายโปรตีนในพลาสมาของเลือด หลายชนิด รวมถึง ลิ่มไฟบริน การย่อยสลายไฟบรินเรียกว่าไฟบริโนไลซิสในมนุษย์ โปรตีนพลาสมิน (ใน รูปแบบ ไซโมเจนของพลาสมิโนเจน ) ถูกเข้ารหัสโดยยีนPLG [ 5 ]

การทำงาน

กระบวนการสลายไฟบริน (แบบง่าย) ลูกศรสีน้ำเงินแสดงถึงการกระตุ้น และลูกศรสีแดงแสดงถึงการยับยั้ง

พลาสมินเป็นเซรินโปรตีเอสที่ทำหน้าที่สลาย ลิ่ม เลือดไฟบรินนอกจากการสลายไฟบรินแล้ว พลาสมิน ยัง ย่อยสลายโปรตีนในระบบอื่นๆ อีกหลายระบบ เช่น กระตุ้นคอลลาเจเนสสารสื่อกลางบางชนิดของระบบคอมพลีเมนต์และทำให้ผนังของฟอลลิเคิลกราฟเฟียน อ่อนแอลง นำไปสู่การตกไข่พลาสมินยังมีส่วนเกี่ยวข้องกับการอักเสบด้วย[ 6 ] มันตัดไฟบรินไฟโบรเนก ติ นธรอมโบสปอนดินลามินิน และปัจจัยฟอนวิลเลแบรนด์ พลา สมิน เช่นเดียวกับทริปซินจัดอยู่ในกลุ่มเซรินโปรตีเอส

พลาสมินถูกปล่อยออกมาจาก ตับใน รูปของไซโมเจนที่เรียกว่าพลาสมีโนเจน (PLG) เข้าสู่ระบบไหลเวียนโลหิต ในมนุษย์มีพลาสมีโนเจนอยู่สองรูปแบบหลัก คือ พลาสมีโนเจนชนิดที่ 1 มีหมู่ไกลโคซิเลชันสองหมู่ (เชื่อมต่อกับ N289 และเชื่อมต่อกับ T346) ในขณะที่พลาสมีโนเจนชนิดที่ 2 มีน้ำตาลเชื่อมต่อกับ T346 เพียงหมู่เดียว พลาสมีโนเจนชนิดที่ 2 จะถูกดึงดูดไปยังผิวเซลล์ได้ง่ายกว่าพลาสมีโนเจนชนิดที่ 1 ในทางกลับกัน พลาสมีโนเจนชนิดที่ 1 ดูเหมือนจะถูกดึงดูดไปยังลิ่มเลือดได้ง่ายกว่า

ในการไหลเวียนของเลือด พลาสมีโนเจนจะมีโครงสร้างแบบปิดที่ต้านทานการกระตุ้น เมื่อจับกับลิ่มเลือดหรือพื้นผิวเซลล์ พลาสมีโนเจนจะมีโครงสร้างแบบเปิดซึ่งสามารถเปลี่ยนเป็นพลาสมีนที่ออกฤทธิ์ได้โดยเอนไซม์ หลายชนิด รวมถึงตัวกระตุ้นพลาสมีโนเจนในเนื้อเยื่อ (tPA) ตัวกระตุ้นพลาสมีโนเจน ในยูโรไคเนส (uPA) คัลลิเครอินและแฟคเตอร์ XII (แฟคเตอร์ฮาเกมัน) ไฟบรินเป็นโคแฟคเตอร์สำหรับการกระตุ้นพลาสมีโนเจนโดยตัวกระตุ้นพลาสมีโนเจนในเนื้อเยื่อ ตัวรับตัวกระตุ้นพลาสมีโนเจนในยูโรไคเนส (uPAR) เป็นโคแฟคเตอร์สำหรับการกระตุ้นพลาสมีโนเจนโดยตัวกระตุ้นพลาสมีโนเจนในยูโรไคเนส การเปลี่ยนพลาสมีโนเจนเป็นพลาสมีนเกี่ยวข้องกับการแตกของพันธะเปปไทด์ระหว่าง Arg-561 และ Val-562 [ 5 ] [ 7 ] [ 8 ] [ 9 ]

การแตกตัวของพลาสมินทำให้เกิดแอนจิโอสแตติน

กลไกการกระตุ้นพลาสมีโนเจน

พลาสมีโนเจนแบบเต็มความยาวประกอบด้วยเจ็ดโดเมน นอกเหนือจากโดเมนเซรินโปรตีเอสคล้ายไคโมทริปซินที่ปลายซีแล้ว พลาสมีโนเจนยังประกอบด้วยโดเมนแพนแอปเปิล (PAp) ที่ปลายเอ็นพร้อมด้วยโดเมนคริงเกิลห้าโดเมน (KR1-5)โดเมนแพนแอปเปิลมีตัวกำหนดที่สำคัญสำหรับการรักษาพลาสมีโนเจนให้อยู่ในรูปแบบปิด และโดเมนคริงเกิลมีหน้าที่ในการจับกับกรดอะมิโนไลซีนที่มีอยู่ในตัวรับและสารตั้งต้น

โครงสร้างผลึกเอกซ์เรย์ของพลาสมีโนเจนแบบปิดเผยให้เห็นว่าโดเมน PAp และ SP รักษาโครงสร้างแบบปิดผ่านปฏิสัมพันธ์ที่เกิดขึ้นตลอดอาร์เรย์ kringle [ 9 ]ไอออนคลอไรด์ยังเชื่อมระหว่างอินเทอร์เฟซ PAp / KR4 และ SP / KR2 ซึ่งอธิบายบทบาททางสรีรวิทยาของคลอไรด์ในซีรั่มในการทำให้โครงสร้างแบบปิดมีเสถียรภาพ การศึกษาโครงสร้างยังเผยให้เห็นว่าความแตกต่างในการไกลโคซิเลชันเปลี่ยนแปลงตำแหน่งของ KR3 ข้อมูลเหล่านี้ช่วยอธิบายความแตกต่างในการทำงานระหว่างไกลโคฟอร์มพลาสมีโนเจนประเภท I และประเภท II

ในพลาสมีโนเจนแบบปิด การเข้าถึงพันธะการกระตุ้น (R561/V562) ที่กำหนดเป้าหมายสำหรับการตัดโดย tPA และ uPA จะถูกปิดกั้นผ่านตำแหน่งของลำดับตัวเชื่อม KR3/KR4 และน้ำตาล O-linked บน T346 ตำแหน่งของ KR3 อาจขัดขวางการเข้าถึงลูปการกระตุ้นด้วยปฏิสัมพันธ์ระหว่างโดเมนยังปิดกั้นไซต์การจับลิแกนด์ kringle ทั้งหมด ยกเว้นของ KR-1 ซึ่งบ่งชี้ว่าโดเมนหลังนี้ควบคุมการดึงดูดโปรเอนไซม์ไปยังเป้าหมาย การวิเคราะห์โครงสร้างพลาสมีโนเจนระดับกลางชี้ให้เห็นว่าการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของพลาสมีโนเจนไปเป็นรูปแบบเปิดเริ่มต้นขึ้นโดย KR-5 หลุดออกจากโดเมน PAp ชั่วคราว การเคลื่อนไหวเหล่านี้ทำให้ไซต์การจับไลซีนของ KR5 เปิดเผยต่อพันธมิตรการจับที่เป็นไปได้ และชี้ให้เห็นถึงความต้องการสารตกค้างไลซีนที่แตกต่างกันในเชิงพื้นที่ในการกระตุ้นการดึงดูดพลาสมีโนเจนและการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างตามลำดับ[ 9 ]

กลไกการยับยั้งการทำงานของพลาสมิน

พลาสมินถูกทำให้ไม่ทำงานโดยโปรตีน เช่นα2-macroglobulinและα2-antiplasmin [ 10 ] โปรตีนหลักที่รับผิดชอบในการยับยั้งพลาสมินคือα2-antiplasminซึ่งเป็น โปรตีน เซอพินปลาย C ของα2-antiplasminจับกับโดเมน Kringle ของพลาสมิโนเจนผ่านทางหมู่ไลซีน ทำให้สามารถยับยั้งพลาสมินได้[ 11 ]อีกวิธีหนึ่งในการทำให้พลาสมินไม่ทำงานเกี่ยวข้องกับการตัด α2-macroglobulin ที่บริเวณ bait (ส่วนหนึ่งของ aM ที่ไวต่อการตัดด้วยเอนไซม์โปรตีเอสเป็นพิเศษ) โดยพลาสมิน ซึ่งจะเริ่มต้นการเปลี่ยนแปลงโครงสร้าง ทำให้ α2-macroglobulin ยุบตัวลงรอบพลาสมิน ในสารประกอบ α2-macroglobulin-plasmin ที่เกิดขึ้น บริเวณออกฤทธิ์ของพลาสมินจะถูก ป้องกัน ทางกายภาพทำให้การเข้าถึงโปรตีนซับสเตรตของพลาสมินลดลงอย่างมาก เหตุการณ์เพิ่มเติมอีกสองอย่างเกิดขึ้นตามมาจากการแยกส่วนของบริเวณเหยื่อ ได้แก่ (i) เอสเทอร์ไทออลของ h-cysteinyl-g-glutamyl ของ α2-macroglobulin จะมีปฏิกิริยาสูง และ (ii) การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างหลักทำให้ โดเมนการจับกับตัวรับ ที่ปลาย COOH ที่ได้รับการอนุรักษ์ไว้ปรากฏออกมา การปรากฏของโดเมนการจับกับตัวรับนี้ทำให้คอมเพล็กซ์โปรตีเอส α2-macroglobulin สามารถจับกับตัวรับการกำจัดและถูกกำจัดออกจากระบบไหลเวียนโลหิตได้

นอกจากนี้ พลาสมินยังสามารถถูกยับยั้งได้โดยการยับยั้งตัวกระตุ้น การทำให้ PAI-1 และ PAI-2 ไม่ทำงานจะขัดขวางการผลิต tPA และ uPA ซึ่งจะหยุดการเปลี่ยนพลาสมิโนเจนเป็นพลาสมินในที่สุด ข้อบกพร่องในยีน SERPINE1 ทำให้เกิดความบกพร่องใน PA1-2 [ 10 ]

PAI-2 ตรวจพบได้เฉพาะในระหว่างตั้งครรภ์และไม่มีลำดับสัญญาณจึงไม่ถูกหลั่งออกจากเซลล์ เนื่องจาก PAI-2 ไม่ถูกหลั่งออกมาอย่างเหมาะสม จึงสะสมอยู่ในเซลล์โดยที่ยังคงไม่มีการเติมหมู่ไกลโคซิล ลูป RCL ที่เปิดเผยบน PAI-2 ประกอบด้วยลำดับ Arg380-Thr381 ซึ่งเหมือนกับตำแหน่งการตัดของ uPA/tPA เมื่อ uPA/tPA จับและตัดพันธะระหว่าง Arg-380 และ Thr381 ลูป RCL จะแทรกตัวเข้าไปในช่อง β-sheet A ในเอนไซม์และเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของบริเวณออกฤทธิ์ของเอนไซม์ ทำให้เอนไซม์ไม่สามารถทำงานได้อีกต่อไป[ 10 ]

พยาธิวิทยา

การขาดพลาสมินอาจนำไปสู่ภาวะลิ่มเลือดอุดตันเนื่องจากลิ่มเลือดไม่ถูกย่อยสลายอย่างเพียงพอ การขาดพลาสมิโนเจนในหนูทำให้การซ่อมแซมตับบกพร่อง[ 12 ]การสมานแผลบกพร่อง และความผิดปกติในการสืบพันธุ์[ 13 ] [ 14 ]

ในมนุษย์ ความผิดปกติที่หายากที่เรียกว่าภาวะขาดพลาสมีโนเจนชนิดที่ 1 ( Online Mendelian Inheritance in Man (OMIM): 217090 ) เกิดจากการกลายพันธุ์ของ ยีน PLGและมักแสดงอาการเป็น เยื่อบุตาอักเสบ ชนิดเนื้อแข็ง[ 15 ]

การกลายพันธุ์แบบ missenseที่หายากภายในโดเมน kringle 3 ของพลาสมีโนเจน ส่งผลให้เกิดภาวะ dysplasminogenemia ชนิดใหม่ ซึ่งเป็นพื้นฐานทางโมเลกุลของภาวะ angioedema ทางพันธุกรรมชนิดย่อยที่มี C1-inhibitor ปกติ[ 16 ]การกลายพันธุ์นี้สร้างตำแหน่งการจับไลซีนใหม่ภายใน kringle 3 และเปลี่ยนแปลงการไกลโคซิเลชันของพลาสมีโนเจน[ 16 ]โปรตีนพลาสมีโนเจนกลายพันธุ์ได้รับการพิสูจน์แล้วว่าเป็นคินิโนเจเนสที่มีประสิทธิภาพสูงซึ่งปลดปล่อยแบรดิกินินโดยตรงจากคินิโนเจนที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูงและต่ำ[ 17 ]

พลาสมินมีหน้าที่ควบคุมกระบวนการภูมิคุ้มกันบางอย่างโดยการโต้ตอบกับเม็ดเลือดขาว เซลล์บุผนังหลอดเลือดหรือเซลล์กล้ามเนื้อเรียบ และเมทริกซ์นอกเซลล์การผลิตพลาสมินที่มากเกินไปหรือระดับพลาสมินที่สูงเกินไปอาจนำไปสู่การตอบสนองการอักเสบเฉียบพลันหรือเรื้อรังได้[ 18 ]

ปฏิสัมพันธ์

พลาสมินได้รับการแสดงให้เห็นว่ามีปฏิสัมพันธ์กับทรอมโบสปอนดิน 1 [ 19 ] [ 20 ]อัลฟา 2-แอนติพลาสมิน[ 21 ] [ 22 ]และIGFBP3 [ 23 ]ยิ่งไปกว่านั้น พลาสมินยังกระตุ้นการสร้างแบรดิกินินในหนูและมนุษย์ผ่านการแตกตัวของคินิโนเจนที่มีน้ำหนักโมเลกุลสูง[ 24 ]

นอกจากนี้ พลาสมินยังมีส่วนเกี่ยวข้องกับการสืบพันธุ์ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม โดยพบว่ามีความสำคัญในการปฏิสนธิและปฏิสัมพันธ์ระหว่างไข่กับอสุจิ การศึกษาพบว่าการยับยั้งพลาสมินขัดขวางการเจริญเติบโตของไข่และการพัฒนาของตัวอ่อน นอกจากนี้ยังสามารถยับยั้งอัตราการแบ่งตัวและการก่อตัวของบลาสโตซิสต์ รวมถึงมีบทบาทสำคัญในการยึดเกาะของอสุจิกับไข่ [ 25 ]

เอกสารอ้างอิง

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl รุ่น 89: ENSG00000122194 – Ensembl , พฤษภาคม 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl รุ่น 89: ENSMUSG00000059481 – Ensembl , พฤษภาคม 2017
  3. ^ "ข้อมูลอ้างอิง PubMed ของมนุษย์:"ศูนย์ข้อมูลเทคโนโลยีชีวภาพแห่งชาติ ห้องสมุดการแพทย์แห่งชาติสหรัฐอเมริกา
  4. ^ "ข้อมูลอ้างอิง PubMed ของเมาส์:"ศูนย์ข้อมูลเทคโนโลยีชีวภาพแห่งชาติ ห้องสมุดการแพทย์แห่งชาติสหรัฐอเมริกา
  5. ^ a b "Entrez Gene: plasminogen" .
  6. ^ Atsev S, Tomov N (ธันวาคม 2020). "การใช้สารต้านไฟบรินเพื่อจัดการกับการอักเสบของระบบประสาท" . Neural Regeneration Research . 15 (12): 2203– 2206. doi : 10.4103/1673-5374.284979 . PMC 7749481 . PMID 32594031 .  
  7. ^ Miyata T, Iwanaga S, Sakata Y, Aoki N (ตุลาคม 1982). "พลาสมิโนเจนโทจิกิ: พลาสมินที่ไม่ทำงานอันเป็นผลมาจากการแทนที่อะลานีน-600 ด้วยทรีโอนีนในบริเวณออกฤทธิ์" . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 79 (20): 6132– 6136. Bibcode : 1982PNAS...79.6132M . doi : 10.1073/pnas.79.20.6132 . PMC 347073 . PMID 6216475 .  
  8. ^ Forsgren M, Råden B, Israelsson M, Larsson K, Hedén LO (มีนาคม 1987). "การโคลนโมเลกุลและลักษณะเฉพาะของโคลน cDNA ความยาวเต็มสำหรับพลาสมีโนเจนของมนุษย์" FEBS Letters . 213 (2): 254– 260. Bibcode : 1987FEBSL.213..254F . doi : 10.1016/0014-5793(87)81501-6 . PMID 3030813 . S2CID 9075872 .  
  9. ^ a b c Law RH, Caradoc-Davies T, Cowieson N, Horvath AJ, Quek AJ, Encarnacao JA และคณะ (มีนาคม 2012). "โครงสร้างผลึกเอกซ์เรย์ของพลาสมีโนเจนของมนุษย์แบบเต็มความยาว" . Cell Reports . 1 (3): 185– 190. doi : 10.1016/j.celrep.2012.02.012 . PMID 22832192 . 
  10. ^ a b c Wu G, Quek AJ, Caradoc-Davies TT, Ekkel SM, Mazzitelli B, Whisstock JC และคณะ (เมษายน 2019). "การศึกษาโครงสร้างของการยับยั้งพลาสมิน". Biochemical Society Transactions . 47 (2): 541– 557. doi : 10.1042/bst20180211 . PMID 30837322 . S2CID 73463150 .  
  11. ^ Schaller J, Gerber SS (มีนาคม 2011). "ระบบพลาสมิน-แอนติพลาสมิน: แง่มุมโครงสร้างและหน้าที่" . Cellular and Molecular Life Sciences . 68 (5): 785– 801. doi : 10.1007/s00018-010-0566-5 . PMC 11115092 . PMID 21136135 .  
  12. ^ Bezerra JA, Bugge TH, Melin-Aldana H, Sabla G, Kombrinck KW, Witte DP และคณะ (ธันวาคม 1999). "การขาดพลาสมีโนเจนนำไปสู่การปรับโครงสร้างที่บกพร่องหลังจากการบาดเจ็บจากสารพิษต่อตับ" Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 96 (26): 15143– 15148. Bibcode : 1999PNAS...9615143B . doi : 10.1073 / pnas.96.26.15143 . PMC 24787. PMID 10611352 .  
  13. ^ Romer J, Bugge TH, Pyke C, Lund LR, Flick MJ, Degen JL และคณะ (มีนาคม 1996). "การสมานแผลบกพร่องในหนูที่มียีนพลาสมีโนเจนถูกรบกวน" Nature Medicine . 2 (3): 287– 292. doi : 10.1038/nm0396-287 . PMID 8612226 . S2CID 29981847 .  
  14. ^ Ploplis VA, Carmeliet P, Vazirzadeh S, Van Vlaenderen I, Moons L, Plow EF และคณะ (พฤศจิกายน 1995). "ผลกระทบของการรบกวนยีนพลาสมีโนเจนต่อการเกิดลิ่มเลือด การเจริญเติบโต และสุขภาพในหนู" Circulation . 92 (9): 2585– 2593. doi : 10.1161/01.cir.92.9.2585 . PMID 7586361 . 
  15. ^ Schuster V, Hügle B, Tefs K (ธันวาคม 2007). "ภาวะขาดพลาสมีโนเจน" . Journal of Thrombosis and Haemostasis . 5 (12): 2315– 2322. doi : 10.1111/j.1538-7836.2007.02776.x . PMID 17900274 . 
  16. ^ a b Dewald G (มีนาคม 2018). "การกลายพันธุ์แบบมิสเซนส์ในยีนพลาสมีโนเจน ภายในโดเมน kringle 3 ของพลาสมีโนเจน ในโรคหลอดเลือดบวมน้ำทางพันธุกรรมที่มีสารยับยั้ง C1 ปกติ" Biochemical and Biophysical Research Communications . 498 (1): 193– 198. Bibcode : 2018BBRC..498..193D . doi : 10.1016/j.bbrc.2017.12.060 . PMID 29548426 . 
  17. ^ Dickeson SK, Kumar S, Sun MF, Mohammed BM, Phillips DR, Whisstock JC และคณะ (พฤษภาคม 2022). "กลไกของภาวะหลอดเลือดบวมน้ำทางพันธุกรรมที่เกิดจากการแทนที่ไลซีน 311 ด้วยกรดกลูตามิกในพลาสมีโนเจน" . Blood . 139 (18): 2816– 2829. doi : 10.1182/blood.2021012945 . PMC 9074402 . PMID 35100351 .  
  18. ^ Draxler DF, Sashindranath M, Medcalf RL (มีนาคม 2017). "พลาสมิน: ตัวปรับการทำงานของภูมิคุ้มกัน". Seminars in Thrombosis and Hemostasis . 43 (2): 143– 153. doi : 10.1055/s-0036-1586227 . PMID 27677178 . 
  19. ^ Silverstein RL, Leung LL, Harpel PC, Nachman RL (พฤศจิกายน 1984). "การก่อตัวของสารเชิงซ้อนของเกล็ดเลือดทรอมโบสปอนดินกับพลาสมีโนเจน การปรับเปลี่ยนการกระตุ้นโดยตัวกระตุ้นเนื้อเยื่อ"วารสารการวิจัยทางคลินิก 74 ( 5): 1625– 1633. doi : 10.1172/JCI111578 . PMC 425339 . PMID 6438154 .  
  20. ^ DePoli P, Bacon-Baguley T, Kendra-Franczak S, Cederholm MT, Walz DA (มีนาคม 1989). "ปฏิสัมพันธ์ของทรอมโบสปอนดินกับพลาสมีโนเจน หลักฐานการจับกับบริเวณเฉพาะของโครงสร้างคริงเกิลของพลาสมีโนเจน" . Blood . 73 (4): 976– 982. doi : 10.1182/blood.V73.4.976.976 . PMID 2522013 . 
  21. ^ Wiman B, Collen D (กันยายน 1979). "เกี่ยวกับกลไกของปฏิกิริยาระหว่างอัลฟา 2-แอนติพลาสมินของมนุษย์และพลาสมิน"วารสารเคมีชีวภาพ 254 ( 18): 9291– 9297. doi : 10.1016/S0021-9258(19)86843-6 . PMID 158022 . 
  22. ^ Shieh BH, Travis J (พฤษภาคม 1987). "ตำแหน่งปฏิกิริยาของอัลฟา 2-แอนติพลาสมินของมนุษย์"วารสารเคมีชีวภาพ262 (13): 6055– 6059. doi : 10.1016 /S0021-9258(18)45536-6 . PMID 2437112 . 
  23. ^ Campbell PG, Durham SK, Suwanichkul A, Hayes JD, Powell DR (สิงหาคม 1998). "พลาสมิโนเจนจับกับโดเมนที่จับกับเฮปารินของโปรตีนที่จับกับอินซูลินไลค์โกรทแฟคเตอร์-3" The American Journal of Physiology . 275 (2): E321– E331. doi : 10.1152/ajpendo.1998.275.2.E321 . PMID 9688635 . 
  24. ^ Marcos-Contreras OA, Martinez de Lizarrondo S, Bardou I, Orset C, Pruvost M, Anfray A และคณะ (พฤศจิกายน 2016). "Hyperfibrinolysis เพิ่มการซึมผ่านของเยื่อกั้นเลือด-สมองโดยกลไกที่ขึ้นอยู่กับพลาสมินและแบรดิกินิน" . Blood . 128 (20): 2423– 2434. doi : 10.1182/blood-2016-03-705384 . PMID 27531677 . 
  25. ^ Rizo G, Barrera AD, García EV, Roldán-Olarte M (มีนาคม 2024). "การกระตุ้นพลาสมีโนเจนและการยับยั้งพลาสมีนระหว่างการปฏิสนธิในหลอดทดลองในโค: ผลกระทบต่อพารามิเตอร์การปฏิสนธิและการพัฒนาตัวอ่อนในระยะเริ่มต้น" ชีววิทยาการสืบพันธุ์ 24 ( 1) 100844. doi : 10.1016/j.repbio.2023.100844 . PMID 38160587 . 

อ่านเพิ่มเติม

บทความนี้ได้นำข้อความจากหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกาด้านการแพทย์ มา ใช้ ซึ่งเป็นข้อมูลสาธารณะ

ดึงข้อมูลมาจาก " https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Plasmin&oldid=1358645017 "

สรุปเนื้อหา

ข้อมูลสำคัญจากบทความ

ข้อมูลสำคัญเกี่ยวกับ พลาสมิน

1B2I , 1BML , 1BUI , 1CEA , 1CEB , 1DDJ , 1HPJ , 1HPK , 1I5K , 1KI0 , 1KRN , 1L4D , 1L4Z , 1PK4 , 1PKR , 1PMK , 1QRZ , 1RJX , 2DOH , 2DOI , 2KNF , 2L0S , 2PK4 , 3UIR , 4A5T ,...

การทำงาน

กระบวนการสลายไฟบริน (แบบง่าย) ลูกศรสีน้ำเงินแสดงถึงการกระตุ้น และลูกศรสีแดงแสดงถึงการยับยั้งพลาสมินเป็นเซรินโปรตีเอสที่ทำหน้าที่สลาย ลิ่ม เลือดไฟบรินนอกจากการสลายไฟบรินแล้ว พลาสมิน ยัง ย่อยสลายโปรตีนในระบบอื่นๆ อีกหลายระบบ เช่น...

กลไกการกระตุ้นพลาสมีโนเจน

พลาสมีโนเจนแบบเต็มความยาวประกอบด้วยเจ็ดโดเมน นอกเหนือจากโดเมนเซรินโปรตีเอสคล้ายไคโมทริปซินที่ปลายซีแล้ว พลาสมีโนเจนยังประกอบด้วยโดเมนแพนแอปเปิล (PAp) ที่ปลายเอ็นพร้อมด้วยโดเมนคริงเกิลห้าโดเมน...

กลไกการยับยั้งการทำงานของพลาสมิน

พลาสมินถูกทำให้ไม่ทำงานโดยโปรตีน เช่นα2-macroglobulinและα2-antiplasmin [ 10 ] โปรตีนหลักที่รับผิดชอบในการยับยั้งพลาสมินคือα2-antiplasminซึ่งเป็น โปรตีน เซอพินปลาย C ของα2-antiplasminจับกับโดเมน Kringle ของพลาสมิโนเจนผ่านทางหมู่ไลซีน...